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Dr DASSAMIOUR S) Exercice 1 S et I sont respective

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  • Comment vérifier que la cinétique est Michaelienne ?

    Un moyen de le constater est de tracer 1 / Vi en fonction de 1 / [S].
    Si la cinétique est michaelienne, on doit obtenir une droite.
    On a tracé la corbe.
    La cinétique est michaelienne, avec Vmax=75 nmol/L /min et Km=2,5.10-5M.

  • Comment calculer la constante d'inhibition ?

    Le pourcentage d'inhibition est de (v 0 - v 0(app))/v 0 = (Vm - Vm app)/Vm = (5,5 - 0,917)/5,5 = 0,833 soit 83,3 %.
    Ce pourcentage reste inchangé quelle que soit la concentration de S.
    Mais pour un inhibiteur compétitif, il diminuerait, et augmenterait pour un inhibiteur incompétitif.

  • Comment calculer la vitesse initiale d'une réaction enzymatique ?

    conditions initiales : on détermine donc graphiquement la vitesse initiale vi à partir des courbes [P] = f(t) ou [S] = f(t) en tenant compte du fait qu'une vitesse est une grandeur positive.
    L'activité catalytique d'une enzyme correspond au nombre de mole de substrat (S) transformé par seconde (katal).

  • 1 mL d'extrait enzymatique contient 3 mg de protéines donc l'activité spécifique de l'enzyme = (930/3)x1 = 310 UI.

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