NORME INTERNATIONALE ISO 21415-2
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21 jan. 2021 Farine de légumineuses à un taux maximal de 2% ;. - Farine de Malt à un taux maximal de 03% ;. - Gluten vital de blé à un taux maximal de ...
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Chapitre2 : Généralité sur la farine du blé tendre formé l'extraction de gluten s'effectue alors par lixiviation manuelle sous un mince filet d'eau.
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7 fév. 2019 1.5 Extraction des protéines du gluten … ... D'abord extrait de la farine de blé par voie humide puis séché pour une meilleure conservation.
TECHNOLOGIE DE SÉPARATION FLOTTWEG POUR LA
trielles dans le secteur de l'amidon et du gluten pour l'extraction : • d'amidon de blé et de gluten de blé. • d'amidon de protéines
Lextraction des protéines alimentaires : méthode propriétés et
du gluten à partir de farine de blé. Cette opération a pour but d'appauvrir la farine du gluten pour un usage diététique soit d'extraire.
1 FARINE
Schéma représentant le taux de cendres il définit le type de farine d'extraction ... Acide ascorbique (produit de synthèse) Gluten (céréale de blé).
Fertilisation et qualité amidonnière du blé : la qualité dépend aussi
1 jui. 2017 Parallèlement à l'extraction de l'amidon la fraction ... facilité d'extraction du gluten. ... Protéines de farine de blé (100%).
1 FARINE
Schéma représentant le taux de cendres il définit le type de farine d'extraction ... Acide ascorbique (produit de synthèse) Gluten (céréale de blé).
Influence des paramètres du procédé et des composants de la
la farine de blé sur la formation du réseau de gluten et son extraction JURY Philippe Bohuon MCF (HDR) IRC/SupAgro Montpellier Examinateur Guillaume Delaplace MCF (HDR) INRA Lille Examinateur Sofie Frederix Ingénieur de Recherches TEREOS Aalst Examinateur Jacques Guéguen Directeur de Recherches INRA Nantes Rapporteur
Blé et farines de blé — Teneur en gluten
La présente partie de l'ISO 21415 spécifie une méthode d'extraction manuelle pour la détermination de la teneur en gluten humide des farines de blé (Triticum aestivum L et Triticum durum Desf ) La présente méthode est directement applicable aux farines Elle peut également être applicable à la semoule et au blé
Blé et farines de blé — Teneur en gluten
La présente partie de l’ISO 21415 spécifie une méthode de détermination de la teneur en gluten humide et du gluten index des farines de blé (Triticum aestivum L et Triticum durum Desf ) par des moyens mécaniques Cette méthode est directement applicable aux farines
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THÈSE POUR OBTENIR LE GRADE DE DOCTEUR
DE L'UNIVERSITÉ DE MONTPELLIER
En Biochimie et Physico-Chimie Alimentaire
École doctorale GAIA - Biodiversité, Agriculture, Alimentation, Environnement, Terre, Eau Unité de recherche Ingénierie des Agropolymères et Technologies Emergentes, et Laboratoire Charles Coulomb, Université de MontpellierPrésentée par Justine PINCEMAILLE
Le 22 novembre 2018
Sous la direction de Marie-Hélène MOREL,
et Laurence RAMOSDevant le jury composé de
Mr Antoine BOUCHOUX, Chargé de recherche, INRA Toulouse Mr Denis RENARD, Directeur de Recherches, INRA Nantes Mr Christophe CHASSENIEUX, Professeur des Universités, Université du Mans Mme Marie-Hélène MOREL, Directeur de Recherches, INRA Montpellier Mme Amélie BANC, Maître de Conférence, Université de Montpellier Mr Paul MENUT, Maître de Conférence, SupAgro MontpellierRapporteur
Rapporteur
Président du jury
Directrice de thèse
Co-encadrante
Co-encadrant
Interactions et Assemblages de Prolamines du BléInteractions!et!Assemblages!de!
P rolamines!du!Blé!Justine PINCEMAILLE
Thèse de Doctorat
Encadrée par : Marie-Hélène MOREL, Laurence RAMOS,Amélie BANC et Paul MENUT
Novembre, 2018
Table des matières
Introduction 1
Chapitre 1 - Etat de l'art ........................................................ 71. Description des protéines du grain de blé ........................................ 7
1.1 Classification des protéines de blé ............................................................. 8
1.2 Le gluten ................................................................................................... 9
1.3 Les protéines de réserves du blé ................................................................ 11
1.3.1 Les gliadines ..................................................................................... 11
1.3.2 Les gluténines ................................................................................... 12
1.4 Interactions des protéines du gluten ......................................................... 13
1.5 Extraction des protéines du gluten ........................................................... 15
2. Comportement des protéines en bon solvant .................................. 16
2.1 Quelques notions de physique ................................................................... 16
2.1.1 Chaîne idéale et chaîne réelle ........................................................... 16
2.1.2 Polymère en solution ........................................................................ 18
2.1.2.1 Concentration critique de recouvrement ................................. 18
2.1.2.2 Longueur de corrélation et longueur de persistance ................ 19
2.1.2.3 Rayon de giration et rayon hydrodynamique .......................... 20
2.2 Modèle gli+glu .......................................................................................... 21
2.3 Modèle gli ................................................................................................. 22
3. Transition de phases des protéines - diagrammes de phases .......... 23
3.1 Etablissement des diagrammes de phases ................................................. 24
3.2 Détermination de la température de points de trouble, Tcloud ................... 26
3.3 Mécanisme de séparation de phases .......................................................... 28
Chapitre 2 - Matériels et méthodes ........................................ 391. Matériel ........................................................................................... 39
2. Méthodes ......................................................................................... 39
2.1 Extraction des protéines du gluten ........................................................... 39
2.2 SE-HPLC .................................................................................................. 42
2.3 Electrophorèse SDS-PAGE ....................................................................... 44
2.4 Développement d'un outil moyen débit de mesure des points de trouble 46
2.5 Techniques de diffusion aux petits angles ................................................. 46
2.5.1 Diffusion de neutrons aux petits angles (SANS) .............................. 48
2.5.2 Diffusion de rayons X aux petits et grands angles (SAXS - WAXS) 49
2.5.3 Diffusion dynamique de la lumière (DLS) ........................................ 51
2.6 Calorimétrie à balayage différentielle modulée (MDSC) ........................... 53
2.7 Microscopie ............................................................................................... 55
2.8 Rhéologie .................................................................................................. 55
2.9 Fractionnement par flux de forces asymétrique (AsFlFFF) ...................... 58
Chapitre 3 - Mise en place d'un nouvel outil pour la détermination des points de troubles ...................................... 671. Définition du besoin ........................................................................ 68
2. Conception et calibration du montage expérimental ....................... 73
2.1 Dispositif expérimental ............................................................................. 73
2.2 Contrôle de la température ....................................................................... 74
2.2.1 Plaque lumineuse ............................................................................. 74
2.2.2 Enceinte ........................................................................................... 76
2.3 Acquisition et traitement de l'image ......................................................... 78
2.3.1 Caméra ............................................................................................. 78
2.3.2 Traitement de l'information ............................................................. 79
2.3.3 Homogénéité de la plaque lumineuse ................................................ 81
2.4 Mesures de transmittance de point de trouble .......................................... 82
2.4.1 Calibration du niveau de gris ........................................................... 82
2.4.2 Prévenir l'évaporation et la condensation du solvant ...................... 84
3. Validation de l'outil pour la détermination des points de trouble .. 85
3.1 Détermination de la température de transition ......................................... 85
3.2 Utilisation d'un système modèle le Tx-114 ............................................... 87
Conclusion ................................................................................................. 88
Chapitre 4 - Caractérisations biochimiques des isolats de protéines du blé ....................................................................... 951. Solubilité des protéines du gluten en solvant éthanol/eau .............. 95
2. Fractionnement des protéines solubles en éthanol/eau ................... 98
2.1 Effet de la température de trempe sur la partition en masse entre les
phases dense et légère ................................................................................................. 99
2.2 Effet de la température de trempe sur la composition protéique des
phases dense et légère ................................................................................................. 100
2.3 Rendements du protocole de trempe ......................................................... 109
2.4 Préparation des solutions diluées de protéines par filtration .................... 110
Conclusion ................................................................................................. 112
Chapitre 5 - Mise en évidence d'assemblages -gli+glu et impact sur les diagrammes de phases ...................................... 1151. Propriétés dynamiques des échantillons modèles ............................ 115
2. Propriétés dynamiques et structurales des échantillons modèles
fractionnés en fonction du Rh par AsFlFFF .............................................. 1203. Diagrammes de phases .................................................................... 133
Conclusion ................................................................................................. 144
Chapitre 6 - Impact de la composition protéique sur la rhéologie et la structure d'échantillons dilués et semi-dilués à température ambiante .............................................................. 1491. Observations macroscopiques ........................................................... 149
2. Propriétés rhéologiques ................................................................... 151
3. Propriétés des microstuctures ......................................................... 152
3.1 En milieu dilué .......................................................................................... 152
3.2 En milieu semi-dilué................................................................................... 155
3.2.1 Diffusion de rayons X ....................................................................... 155
3.2.2 Diffusion de neutrons ....................................................................... 166
Conclusion ................................................................................................. 170
Chapitre 7 - Dynamique de séparation de phases liquide- liquide ...................................................................................... 1751. Étude de la décomposition spinodale ..................................... 175
1.1 Microscopie optique .................................................................................. 175
1.2 Comportement rhéologique au cours de la séparation de phases .............. 178
2. Observation de la séparation de phases par diffusion ...................... 181
2.1 Dynamique de séparation de phases au cours d'une trempe en
température ................................................................................................................ 181
2.2 Cinétique de croissance de la longueur caractéristique ............................. 183
2.2.1 Profil classique d'une décomposition spinodale ................................ 183
2.2.2 Cinétique de croissance de la longueur caractéristique ..................... 185
2.2.3 Séparation de phases arrêtée ............................................................ 188
2.2.4 Facteur de Porod ............................................................................. 188
2.3 Mise à l'échelle dynamique ....................................................................... 190
2.4 Échantillons enrichis en gluténines ........................................................... 192
Conclusion ................................................................................................. 195
Conclusion générale et Perspectives ........................................ 199Annexes
Liste des techniques
AsFlFFF Fractionnement par flux de forces asymétriqueDLS Diffusion dynamique de la lumière
LS Diffusion statique de la lumière
MDSC Calorimétrie à balayage différentielle moduléeSANS Diffusion de neutrons à petits angles
SAXS Diffusion de rayons X aux petits angles
SDS - PAGE Électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de dodécylsulfate de sodium SE-HPLC Chromatographie phase liquide à haute performance par exclusion de tailleUV Spectroscopie Ultra-Violet
VSANS Diffusion de neutrons à très petits anglesWAXS Diffusion de rayons X aux grands angles
Liste des symboles
Taux de décroissance Longueur d'onde
s Viscosité Contrainte de cisaillementAngle Densité
Taille de blob Exposant de Flory
Longueur de corrélation Paramètre de Flory-Huggins l0 Longueur de persistance Vitesse de cisaillementFraction volumique
Liste des abréviations
A Absorbance N Niveau de gris
A1, A2 Amplitude 1, amplitude 2 Na Nombre d'AvogadroC Concentration Pguinier Facteur de guinier
C* Concentration critique de
recouvrementP(q) Facteur de forme
Cc Concentration critique q Vecteur d'onde
C1/C2 Culot 1, Culot 2 Q Débit
d Distance R Rapport D Coefficient de diffusion Rh Rayon hydrodynamique df Dimension fractale Rg Rayon de girationF Coefficient de frottement S Surface
F1, F2, ... Fraction 1, Fraction 2, ... S1/S2 Surnageant 1, Surnageant 2G' Module élastique S(q) Facteur de structure
G'' Module visqueux t Temps
Gli Gliadines T Température
Glu Gluténines Tc Température critique
HMW-SG Haut poids moléculaire Tcloud Température de points de trouble I Intensité diffusée Téchantillon Température de l'échantillon k Constante Tenceinte Température de l'enceinte K Indice de consistance TP1/TP2 Sonde thermique 1 et 2 KPorod Coefficient de Porod Tr Température transition rhéologie kB Constante de Boltzmann Tt Température de trouble l Longueur du trajet optique U Energie de contactLMW-SG Faible poids moléculaire V ou v Volume
m Masse V Volume exclu ms Matière sèche Vc Flux linéaireMw Masse molaire Ve Volume d'exclusion
n Indice de réfraction Vt Volume totalIntroduction
1Introduction
En 2013, 720 millions d'hectares de céréales ont été cultivés dans le monde (FAO). Parmi ces
céréales, le blé, l'orge, le triticale, le seigle ou encore l'avoine contiennent naturellement du
gluten. Ce dernier a été défini pour la première fois en 1745, par le professeur Giacomo Beccari
en Italie, comme étant " une masse cohésive obtenue après lavage de la farine de blé avec de
l'eau ». Ce n'est que plusieurs années plus tard que le gluten est défini comme un ensemble de
protéines. Le gluten de blé, en particulier, est utilisé dans une large gamme de produits
alimentaires aux textures contrastées (farines, pains, pâtes, biscuits, bières, semoules, ...). Ses
propriétés de transformations et sa capacité à répondre aux besoins nutritionnels de la
population font de lui une des premières ressources utilisées sur le marché européen comme
texturant et additif. Le gluten se présente donc comme un bon candidat en substitut potentiel aux produits animaux. En effet, depuis une dizaine d'années, la consommation de viande dans le monde (311,8 millions de tonnes en 2014) est en perpétuelle augmentation. Cette dernièrenécessite un coût à la production supérieur aux légumineuses, et l'élevage des animaux
représente la 2 e source la plus importante d'émissions de CO2 dans le monde (FAO, 2014). Unrégime alimentaire plus végétal, incluant le gluten, semblerait donc être une solution plus
durable pour l'environnement.Néanmoins, depuis les années 2000, l'industrie a dû s'adapter à l'accroissement des intolérances
et allergies, en développant des produits sans gluten. En France, 78 millions € ont été dépensés
pour le marché du sans gluten en 2015 qui continue son expansion depuis. Les produits sans gluten représentent un secteur en forte croissance qui amènent de nombreuses interrogations.En effet, seulement 1% de la population est réellement touchée par les allergies, et les
Introduction
2intolérances restent à ce jour non décelables cliniquement. Cependant, depuis 2014 la
Commission Européenne a adopté une nouvelle loi, obligeant un étiquetage particulier
indiquant tout produit contenant du gluten, ce qui représente un véritable étau pour les
industriels. De plus, la suppression totale du gluten de certains produits implique des modifications texturales et physico-chimiques non négligeables, qui demandent aux producteurs de s'adapter continuellement pour satisfaire les clients. Une meilleure connaissance du gluten représente donc un enjeu industriel incontestable : contrôler son comportement, et notamment les interactions entre les protéines, pourrait permettre le développement de nouveaux produits tout en respectant les contraintes actuelles.Pour pallier cette difficulté, une problématique demeure : à ce jour, le gluten constitue une des
familles de protéines les plus complexes du règne végétal et sa structure n'est toujours pas
complétement connue. La difficulté à dissocier les différentes classes de protéines dont les
gliadines et les gluténines rend la caractérisation et la détermination des protéines plus
périlleuse. Cette difficulté sous-entend la présence de nombreux mécanismes au sein du système.
Cela nous amène donc à la réalisation de cette thèse qui a pour but de déterminer la structure
de ces protéines du gluten et de comprendre leurs mécanismes d'associations.Ce projet de thèse s'inscrit dans la continuité des travaux établis précédemment par l'UMR
IATE, et le laboratoire Charles Coulomb à Montpellier. Les travaux de thèse d'Adeline Boire avaient permis de mettre en évidence la séparation de phases liquide-liquide que subissent dessolutions riches en gliadines à basse température. Suite à ces observations, des diagrammes de
phases de gliadines ont pu être établis. Cependant, la dépendance de température similaire
observée sur un continuum entre gliadines de haute masse moléculaire ( -gliadines) etgluténines a suggéré des mécanismes d'interactions similaires, qui n'ont pas été explorés.
D'autre part, Mohsen Dahesh par son travail de thèse axé sur les mécanismes de structuration
du gluten, a pu établir une différence rhéologique entre les modèles gliadines et gliadines +
gluténines. En effet, les systèmes modèles gliadines + gluténines présentaient des
comportements rhéologiques beaucoup plus complexes que les modèles gliadines. Ces modèles binaires montraient également une gélification spontanée au cours du temps au-delà d'unecertaine concentration. L'étude de structure des échantillons concentrés a présenté des
caractéristiques typiques de gels de polymères en bon solvant. L'objectif de ce travail de thèse
est donc d'acquérir une connaissance et une maîtrise des processus d'assemblages des protéines
du gluten. Nous essayons de comprendre les mécanismes d'association des protéines du glutenIntroduction
3et de caractériser les structures formées à différentes échelles. L'étude de la composition, des
propriétés rhéologiques et des conformations est rationalisé grâce aux concepts de physique de
la matière molle.Pour atteindre cet objectif, nous avons développé une approche expérimentale découpée en 3
parties principales (Fig. 1). La première a pour but de pouvoir maîtriser certains paramètres
tels que la composition en protéines. Pour cela, nous avons optimisé le protocole d'extractiondes protéines du gluten afin d'obtenir des fractions protéiques avec un rapport massique
gluténines / gliadines contrôlé. À partir des produits obtenus, la seconde partie tend à moduler
les interactions entre les protéines notamment en jouant sur des paramètres physico-chimiquestels que la température ou la concentration. La détermination du point de trouble des solutions
protéiques, en fonction de ces différents paramètres, permet d'établir des diagrammes de phases
des différents extraits. De plus, l'étude structurale et rhéologique du matériel permet de
caractériser les interactions entre les protéines. L'interprétation et la modélisation des résultats
se font par des outils et des modèles de la matière molle pour des polymères ou encore des gels.
Enfin, une troisième partie méthodologique, détaille la mise en place d'un montage
expérimental destiné à la lecture des points de trouble des solutions protéiques.Introduction
4 Déterminer l'impact des différents extraits sur les diagrammes de phasesMise en place d'une méthode de lecture des
points de trouble Optimiser un protocole d'extraction basé sur la séparation de phases liquide liquide pour obtenir des isolats aux compositions contrastéesChapitre 7
Etudier le phénomène de séparation de phases liquide- liquide Déterminer l'impact du ratio glu/gli sur la structure deséchantillons en régime dilué à
température ambianteChapitre 2
Définition de l'état de l'art
Cha pitre 2Matériels et Méthodes
Chapitre 6
Solvant eau/éthanol, 50/50, v/v
Gluten
Chapitre 4
Chapitre 1
Chapitre 3
Chapitre 5
Figure 1 : Approche scientifique pour sonder les interactions et assemblages des protéines du gluten en différentes étapes.Introduction
5 Ce manuscrit de thèse est ainsi composé de 7 chapitres : Le Chapitre 1 est dédié à une étude bibliographique qui a pour but de rappeler lescaractéristiques et les propriétés des protéines du gluten ainsi que leurs caractéristiques physico-
chimiques. Il introduit les connaissances actuelles sur le comportement des gliadines et gluténines en solution et rappelle les concepts fondamentaux de la physique et de la matière molle appliqués par la suite à nos échantillons. Le Chapitre 2 présente le matériel, techniques et méthodes expérimentales utilisés au cours de la thèse. Il présente notamment le protocole d'extraction des protéines dugluten qui permet d'obtenir le matériel étudié. Il est complété par le descriptif des
méthodes, avec notamment un bref rappel du fonctionnement de chaque appareil ainsi que les conditions expérimentales adoptées pour nos expériences. Par la suite, le Chapitre 3 met en avant le développement d'une nouvelle méthoded'analyse destinée à établir des diagrammes de phases sur des mélanges complexes. Il décrit
notamment la mise en place de la méthode afin de l'appliquer aux isolats de protéines de blé.
L'application de la méthode sur des modèles déjà connus dans la littérature permet de valider
l'outil et de confirmer son intérêt. Le Chapitre 4 est axé sur la caractérisation biochimique des isolats de protéines dublé. Il tend à définir, dans un premier temps, la composition du gluten utilisé pour l'ensemble
des manipulations présenté dans le manuscrit. Dans un second temps, ce chapitre mettra en avant la caractérisation en protéines des mélanges obtenue suite au protocole d'extraction.Pour cela, les méthodes types telles que la chromatographie par exclusion de taille et
l'électrophorèse, couramment utilisées sur les protéines de blé, seront exploitées.
Le Chapitre 5 est axé sur la caractérisation structurale des isolats de protéines du blé en milieu dilué et semi-dilué et l'impact sur les diagrammes de phases. L'objectif de ce chapitre est de déterminer s'il existe des interactions ou assemblages entre les gliadines et les gluténines. Pour cela, nous utiliserons l'association de la technique du fractionnement par flux de force asymétrique avec celle de chromatographie par exclusion de taille. Le Chapitre 6 présente la rhéologie et la structure des échantillons en solutions à température ambiante à différentes concentrations. Des méthodes physiques telles queIntroduction
6la diffusion de neutrons et de rayons X aux petits angles seront utilisées pour définir les tailles
caractéristiques des protéines et montrer s'il existe un impact de la composition protéique sur
ces dernières. Le Chapitre 7 étudie la dynamique de séparation de phases liquide-liquide. L'objectifde ce chapitre est de caractériser les phénomènes qui ont lieu au cours de cette séparation à
différentes échelles. Dans un premier temps, le comportement rhéologique des produits seraétudié à l'échelle macroscopique en fonction de la température puis la décomposition spinodale
sera examinée à l'échelle microscopique via la diffusion de neutrons et de rayons X aux petits
angles.Chapitre 1 -Etat de l'art
7Chapitre 1 - Etat de l'art
En 2018, la production mondiale de blé est de 744 millions de tonnes (FAO). Pour cause, grâceà leur capacité à former une masse cohésive après hydratation, les protéines de réserve que
contient le grain de blé permettent d'obtenir le gluten. Ce dernier présente des propriétés
viscoélastiques largement exploitées par les industriels. Le blé est actuellement l'une des seules
céréales dont on extrait directement le gluten pour le réincorporer comme additif ou adjuvent
dans d'autres produits alimentaires ou dans les farines. Également destiné à l'alimentation animale et à l'amidonnerie, le blé est la 1 ère céréale produite en France. Très présent dans notresociété, il fait l'objet de nombreuses études notamment pour comprendre les mécanismes
texturaux du gluten et définir ses propriétés physico-chimiques. L'objectif de ces études est de
développer de nouveaux produits issus de la culture végétale et d'améliorer ceux existants.
Ce chapitre bibliographique présente les caractéristiques biochimiques des protéines de réserve
du blé ainsi que les études récentes faites sur le comportement de ces protéines en solution. Il
se termine par la présentation des mécanismes de transitions de phases applicables aux
protéines du gluten.1. Description des protéines du grain de blé
De nombreuses études ont tenté de décrire les protéines du grain de blé car un nombre
considérable d'informations sur ces dernières manquent encore à l'appel. Basé sur différents
paramètres, il existe aujourd'hui plusieurs moyens de les classer.Cette partie tend à décrire les moyens utilisés pour extraire les protéines du grain, leur
classification et leurs structures.Chapitre 1 -Etat de l'art
81.1 Classification des protéines du blé En 1907, Osborne établit une description des protéines de blé selon leur fonction dans le grain
puis en fonction de leur solubilité. Il classe ainsi les protéines en 2 grandes familles. D'une part, les protéines du métabolisme, qui sont les protéines fonctionnelles du grain de blé, sont composées des albumines (solubles dans l'eau), et des globulines (solubles dans dessolutions salines). Cette classe de protéines représente environ 20% des protéines totales du
grain de blé déterminée sur une base de matière sèche (ms) et plus précisément de 15%
d'albumines et 5% de globulines. D'autre part, les protéines de réserve sont composées des gliadines, (solubles en milieualcoolique) et des gluténines, (soluble en milieu acide ou alcalin). Ces protéines plus connues
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