Fiche UE1: Enzymologie

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Élise Marche. Professeur de physique-chimie au lycée Pierre-Gilles de Gennes – ENCPB. Atomes biomolécules

1. Les enzymes, généralités Définition: les enzymes sont des protéines douées d'une activité catalytique.

- > elles réalisent des réaction THERMODYNAMIQUEMENT POSSIBLES (=exergonique) - > elle le font de façon spécifique: spécificité de réaction + de substrat. - > plus rapidement.

Il existe deux types d'enzymes:

On peut classer les enzymes selon leurs activités: Noms d'enzymes associés au diagnostique de certains pathologie tissulaire:

Entièrement protéique:

E HOMOGENEE A COENZYME.

Une partie protéique: apoprotéine

Une partie non protéique; groupement prosthétique oucosubstrat. Amylase PancréasLipase ASATFoieALATCréatine kinase (CK)Muscles CKMB Coeur (infarctus)

Fonctionnement:

- l'enzyme se lie à son substrat par son SITE ACTIF - le lien est très souvent NON COVALENT - le modèle actuel qui explique le lien est celui de Kohsland: ajustement induit - le site actif représente une très petite partie des enzymes

2. Les enzymes micheliennes

La cinétique:

- la courbe d'étude de vitesse en fonction de la concentration en substrat est une hyperbole - On y observe deux valeurs:

La Vmax (vitesse maximale)

Le Km: constante de Michelis. C'est la concentration en substrat pour atteindre la moitié de la Vmax. Elle témoigne de l'affinité enzyme-substrat.

Formule à retenir: Influence sur activité enzymatique - température - pH - ions

Il existe des optimums, qui se rapprochent des conditions physiologiques (pH neutre et température environ de 37°)

Les inhibiteurs

Inhibiteurs réversibles Inhibiteurs irréversibles Compétitifs Non compétitifs Modification des activités catalytique ou blocage avec lien covalent.Se fixe sur le site actif. De l'enzyme (prends la place du substrat) Se fixe sur une autre partie que le site actif de l'enzyme Km augmente Km constantVmax constante. Vmax diminuée

3. Les enzymes allostériques

- La courbe de la vitesse en fonction de la quantité de substrat est une sigmoide - Ceci est expliqué par leur structure: elles sont multimérique.

Une fois un. Substrat attaché à une sous unités, les autres sont " débloqués ». Les autres substrats peuvent donc se lier plus facilement à l'enzyme.

- le modèle qui explique leurs lien avec le substrat est le modèle de Koshland: celui de l'ajustement induit.

4. Les coenzymes

Propriétés générales: - de nature non protéique - poids moléculaire faible - thermostable

- souvent de la classe des vitamines (B et C)stucture et nom Vitamine Fonctions B3- Transporteur de H

- retrouvé ++ dans le métabolisme Vitamine C/ acide ascorbique

C- hydroxylation NAD

NE DERIVE PAS D'UNE VITAMINE - transporteur d'électrons dans la chaine respiratoire (menbrane mitochondriale) B5

- transporteur. universel des groupes acyls - important pour le métabolisme !!

Phosphate de pyridoxal B6- transamination

- décarboxylation des acide aminé B8- décarboxylation - néoglucogenèseCoenzyme A

Biotine

Coenzyme Q/ Ubiquinone

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