les enzymes pdf
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Chapitre 1 : Généralités sur les enzymes 1 Les enzymes sont
1 Les enzymes sont des protéines Les enzymes molécules de nature protéique catalyseurs des systèmes biologiques sont de remarquables machines moléculaires qui déterminent le profil de certaines transformations chimiques Elles assurent aussi la transformation d’une forme d’énergie en une autre |
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Chapitre 5 : Les enzymes
Les enzymes sont appelées catalyseurs biologiques il se caractérise par les propriétés suivantes : Reste intacte à la fin de la réaction Agit à faibles doses et accélère la vitesse de la réaction dans les 2 sens Les enzymes se distinguent des catalyseurs biochimiques par leur nature protéique ce qui leurs donne une très haute spécificité selon l |
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Chapter 13: Introduction to Enzymes
Enzymes are a category of protein that differ from ordinary chemical catalysts in several respects Higher reaction rates several orders faster than equivalent chemical catalysts 106-1012 rate enhancement Milder reaction conditions low temperature atmospheric pressure narrow pH range Greater reaction specificity |
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Enzymes
Les enzymes sont si sélectifs qu'ils ignorent les milliers de molécules dans les cellules somatiques et les fluides organiques pour lesquels ils ne sont pas conçus lactase On appelle la molécule qu'un enzyme aide à réagir Ainsi le lactose est le substrat de la lactase Pour comprendre comment les enzymes peuvent être |
Quelle est la fonction des enzymes ?
La fonction des enzymes est liée à la présence dans leur structure d’un site particulier appelé le site actif. Schématiquement, il a la forme d’une cavité ou d’un sillon dans lequel vont se fixer les substrats grâce à plusieurs liaisons chimiques faibles. Une fois fixés, les substrats vont agir et se transformer en produits (Figure 6).
Quels sont les différents types d’enzymes ?
Les enzymes purement protéiques : elles ne sont constituées que d’acides aminés. Ce sont les holoenzymes. Les enzymes en deux parties : une partie protéique appelée apoenzyme (thermolabile) et une partie non protéique appelée cofacteur ou coenzyme (thermostable). L’association des deux parties forme l’hétéroenzyme.
Qu'est-ce que l'activité enzymatique ?
Activité enzymatique = . . . − . C’est le nombre d’unités enzymatiques rapporté au poids total de protéines (en mg) dans la solution enzymatique. C’est un paramètre essentiel, elle permet de suivre le degré de pureté des enzymes pendant leur purification. Elle augmente pendant les étapes de purification des enzymes.
Comment déterminer l'activité d'une enzyme ?
Pour déterminer cette activité l’enzyme doit être ultra pureet on doit connaitre son poids moléculaire. Elle est exprimée en inverse du temps. Il s’agit donc d’une fréquence (Turnover de la réaction: c’est le nombre de fois que l’enzyme travaille par unité de temps). L’enzyme effectue donc son travail catalytique 600 fois par seconde.
1. Définitions
Les enzymes sont appelées catalyseurs biologiques, il se caractérise par les propriétés suivantes : Reste intacte à la fin de la réaction Agit à faibles doses et accélère la vitesse de la réaction dans les 2 sens Les enzymes se distinguent des catalyseurs biochimiques par leur nature protéique, ce qui leurs donne une très haute spécificité selon l
Energie d’activation
Energie libre moyenne qu’une molécule de complexe enzyme-substrat doit recevoir du milieu environnant pour que la réaction se produise à une vitesse donnée. On représente sur un graphe l’énergie interne de ce complexe (A+B) en fonction du temps au cours des phases de la réaction. Un catalyseur diminue l'énergie d'activation d'une réaction chimiqu
2.1. Vitesse initiale de la réaction
La vitesse d’une réaction enzymatique est suivie en général par la mesure de la quantité de substrat transformé (ou quantité de produit formé) par unité de temps. La Vitesse de la réaction à un temps t : V = d[P] / dt V = - d [S] / dt = d [P] / dt univ.ency-education.com
2.2. Influence de la concentration en enzyme
On voie sur la courbe que la vitesse initiale est proportionnelle à la [E] univ.ency-education.com
2.3. Influence de la concentration en substrat
Si la [E] est maintenue cost. et que la [S] est variée on observe une rapide de la V, qui atteint une valeur maximale (Vmax ) et reste fixe même pour des valeurs élevée de S univ.ency-education.com
2.4. Equation de Michaelis et Menten
V = Vmax [S] Km + [S] La constante de Michaelis Km est égale à la concentration en substrat pour laquelle la vitesse est la moitié de la vitesse maximale. L’affinité d’une enzyme pour un substrat est égale à 1/Km : Km est élevée l’affinité est faible Km est faible l’affinité est élevée univ.ency-education.com
1/ [S] = - 1 / Km
Ainsi la représentation de Lineweaver et Burk permet de déterminer la cost. de Michaelis (Km) et la vitesse maximale (Vmax) pour une concentration donnée en enzyme univ.ency-education.com
3.2. Structures fonctionnelles des enzymes
La structure tertiaire (ou tridimensionnelle) correspondant au repliement de la protéine enzymatique qui est une structure nécessaire pour la catalyse. Elle permet la formation du site actif par rapprochement des acides aminés le constituant. Cette conformation joue, également un rôle dans la protection du site actif. Le site actif est perçu comm
Mg+2, Ca+2, Na+ et K+
B/ Les co-enzymes : ce sont des molécules organiques, de petite taille par rapport à la protéine enzymatique. Les principaux co-enzymes sont classés selon la réaction qu’ils catalysent : univ.ency-education.com
B.1. Réaction d’oxydo-réduction :
Nicotinamide Adénine Dinucléotide (NAD) : sa structure comporte 2 nucléotides : adénine et nicotinamide, qui sont reliés par une liaison phosphate. Le NAD est le co-E de divers DH, il fixe l’H provenant du S et se transforme en NADH + H+. Nicotinamide Adénine Dinucléotide Phosphate (NADP) : c’est également un co-E de certaines DH, il est très voisi
B.2. Transfert de groupement :
Thiamine Pyrophosphate (TPP) : dérive de la vitamine B1, il fait partie du site actif des carboxylases. Co-enzyme A : Ac pantothénique (vit B) + Adénosine diP + groupement thiol (la partie active de la molécule). L’exemple connu est l’acétyle co-enzyme A qui transfert des radicaux acyle au cours de la biosynthèse des AG. univ.ency-education.com
4. Les enzymes allostériques
Les enzymes dites allostériques possèdent, en plus de leur site actif, un site appelé site allostérique. Une substance appelée effecteur peut se fixer sur ce site. Il a pour effet de bloquer l'enzyme dans sa forme active ou dans sa forme inactive. On parle alors d'effecteur inhibiteur et d'effecteur univ.ency-education.com
activateur.
Activateur allostérique : se fixe sur le site allostérique en entraînant une modification de la conformation du site actif de l’enzyme. Ce site devient plus favorable à recevoir le substrat l’affinité de l’E pour le S augmente. Inhibiteur allostérique : se fixe sur le site allostérique en entraînant une modification du site actif de l’enzyme qu
Six types of enzymes Chemical Processes MCAT Khan Academy
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Les enzymes sont en général des protéines globulaires • Le • site actif est formé d'un site de fixation et d'un site catalytique (Fig 43 1) : |
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Qu'est-ce qu'une enzyme PDF ?
Les enzymes sont des catalyseurs, c'est-à-dire qu'en agissant à des concentrations très petites, elles augmentent la vitesse des réactions chimiques, sans en modifier le résultat.Quels sont les 6 classes d'enzymes ?
Classe 1, les oxydoréductases. Réactions redox. Classe 2, les transférases. Classe 3, les hydrolases. Classe 5, les isomérases. Classe 6, les ligases. Class7, les translocases. Un dernier exemple pour les chicailleurs ou les insomniaques.Quelles sont les types d'enzymes ?
Il existe six grandes catégories d'enzymes : les oxydoréductases, les transférases, les hydrolases, les lyases, les isomérases et les ligases. Chaque catégorie effectue un type de réaction, mais catalyse de nombreuses réactions spécifiques différentes au sein de sa propre catégorie.- Les enzymes sont des protéines (ou parfois des acides ribonucléiques) dont le rôle est de catalyser les réactions chimiques du vivant. Comme tout catalyseur, une enzyme permet d'augmenter la vitesse d'un processus sans être consommée, donc sans apparaître dans le bilan réactionnel.
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