cours de biochimie 1 annee medecine

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1 EMD DE BIOCHIMIE année Médecine

L'ordre de migration de l'anode à la cathode est: Ala Lys Glu L'ordre de migration de l'anode à la cathode est: Ala Glu Lys L'ordre de migration de l'anode à la cathode est: Lys Ala Glu L'ordre de migration de l'anode à la cathode est: Glu Ala Lys L'ordre de migration de l'anode à la cathode est: Glu Lys Ala Soit un tétrapeptide soumis su

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LES PROTEINES : STRUCTURES ET FONCTIONS

1 DEPARTEMENT DE MEDECINE – UNIVERSITE 3 – LABORATOIRE DE BIOCHIMIE – 2021 LES PROTEINES : STRUCTURES ET FONCTIONS OBJECTIFS : 1 Connaitre les fonctions des protéines ; 2 Connaitre les constituants de base des protéines ; 3 Connaitre les différentes structures des protéines ; 4 Déduire la relation structure-fonction des protéines

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UMMTO Faculté de médecine Cours de biochimie 1ère année

UMMTO Faculté de médecine Cours de biochimie 1ère année Médecine 1 PARTIE I : ACIDES AMINES/PROTEINES STRUCTURE ET METABOLISME Introduction • La biochimie est l’étude moléculaire de la vie • C‘est une discipline scientifique qui explique les phénomènes biologiques à l’état moléculaire

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[CAHIER MODULE DE BIOCHIMIE]

1 1 Objectif général A l’issue de sa formation en première année de médecine l’étudiant doit maîtriser en biochimie la structure les propriétés physico-chimiques le métabolisme des acides aminés des protéines des enzymes des glucides des lipides des acides nucléiques leurs interrelations et leurs régulations leurs

Qu'est-ce que la biochimie ?
La biochimie est l’étude moléculaire de la vie. Les protides sont l’un des constituants essentiels de la matière vivante: -50% du poids sec cellulaire -participe à de nombreuses fonctions vitales (catalyse par les enzymes, défense par les anticorps, transport par l’albumine hémoglobine....)
Quelle est l’orientation de la biochimie ?
À noter que les informations de la section décrivant les orientations ont été tirées de la présentation de Dr. Pascale Legault à l’hiver 2020. La biochimie est la seule orientation dont les cours obligatoires donnent accès à l’ordre des chimistes.
Qui est le responsable du programme de biochimie ?
Révisé par Dr Pascal Chartrand, responsable du programme de biochimie au 1er cycle. Avant toute chose, bienvenue au baccalauréat en biochimie et médecine moléculaire!
Quels sont les différents types d’études en biochimie clinique ?
Cet ordre permet d’exercer dans des domaines reliés à la chimie pure, soit la chimie organique, inorganique, physique, métallurgie, biologique, clinique, analytique et industrielle. Possibilité de s’inscrire au programme de Diplôme d’études post-doctorales (DEPD en biochimie clinique).

7. Cocher la (les) réponse (s) juste (s)

L'ordre de migration de l'anode à la cathode est: Ala, Lys, Glu L'ordre de migration de l'anode à la cathode est: Ala, Glu, Lys L'ordre de migration de l'anode à la cathode est: Lys, Ala, Glu L'ordre de migration de l'anode à la cathode est: Glu, Ala, Lys L'ordre de migration de l'anode à la cathode est: Glu, Lys, Ala Soit un tétrapeptide soumis su

9. Cocher la (les) réponse (s) juste (s)

Le CNBr coupe après un acide aminé soufré La trypsine coupe après un acide aminé basique La chymotrypsine coupe après un acide aminé aromatique La réaction de Sanger est utilisée pour déterminer l'acide aminé C terminal La réaction de Sanger est utilisée pour déterminer l'acide aminé N terminal univ.ency-education.com

10. Cocher la (les) réponse (s) juste (s)

Les hétéroprotéines sont des protéines qui contiennent un groupement de nature non protéique Le maintien de la structure primaire des protéines dépend de la présence de nombreuses liaisons hydrogènes c. Les structures en feuillets plissé sont stabilisées par des liaisons hydrogènes d. Les structures tertiaires de protéines dépendent uniquement de l

11. Cocher la (les) réponse (s) juste (s)

L'hélice alpha est stabilisée par des liaisons hydrogènes Dans la structure tertiaire les acides aminés polaires sont orientés vers l'intérieur de la structure La fonction d'une protéine peut apparaitre à partir de la structure tertiaire Les enzymes adoptant des structures quaternaires sont des enzymes de régulation Toutes tes réponses sont justes univ.ency-education.com

12. Les transaminases : Cocher la (tes) réponse (s) juste (s)

Utilisent la biotine comme coenzyme Utilisent le phosphate de pyridoxal comme coenzyme Effectuent une désamination de l'acide aminé avec libération de NH3 libre Catalysent la réaction de transfert du groupement aminé sur un acide alpha cétonique Catalysent la réaction de transfert du groupement aminé sur l'alpha cétoglutarate uniquement univ.ency-education.com

13. A propos du métabolisme des acides aminés au niveau musculaire :

L’α-cétoglutarate est toujours le premier accepteur de l'azote aminé. La double transamination fait intervenir essentiellement le pyruvate La double transamination fait intervenir essentiellement l'oxaloacétate Concerne essentiellement les acides aminés ramifiés Concerne essentiellement les acides aminés aromatiques. univ.ency-education.com

14. A propos du métabolisme des acides aminés au niveau hépatique :

L’α-cétoglutarate est toujours le premier accepteur de l'azote aminé La double transamination fait intervenir essentiellement le pyruvate La double transamination fait intervenir essentiellement l'oxaloacétate Concerne essentiellement les acides aminés ramifiés Les acides aminés aromatiques sont essentiellement catabolisés au niveau hépatique univ.ency-education.com

15. A propos de l’ammonium : Cocher la (les) réponse (s) juste (s)

est toxique pour tous les organes Sa concentration dans la circulation portale est indétectable Produit par la réaction de transamination Produit par la réaction de désamination Transporté au niveau du sang sous forme de glutamine et alanine univ.ency-education.com

16. Concernant la destinée du squelette carboné des acides aminés

Les produits cétoniques des réactions de transamination sont tous glucoformateurs La leucine peut être un acide aminé glucoformateur et cétoformateur c. Le pyruvate issu de l'alanine régénère le glucose au niveau hépatique d. L'oxaloacétate issu de l'aspartate est un intermédiaire du cycle de Krebs e. Aucune réponse juste univ.ency-education.com

17. La régulation du métabolisme des acides aminés Cocher la (les) réponse (s) juste (s)

La glutamate déshydrogénase est activée par l'ADP La glutamate déshydrogénase est activée par le NADH, H+ La glutamine synthase est sensible aux concentrations d'ammonium La régulation de la phénylalanine hydroxylase influence le métabolisme de la tyrosine e. L'ADP stimule la BCKDH pour le catabolisme des acides aminés ramifiés univ.ency-education.com

18. A propos du cycle de l'urée : Cocher la (les) réponse (s) juste (s)

La transformation de l'ammoniaque en urée nécessite deux ATP L'aspartate qui apporte le second azote de l'urée est produit par la protéolyse des protéines hépatiques. Le cycle de l'urée hépatique permet la synthèse de l'arginine pour le reste de l'organisme. Le cycle de l'urée est bicompartirnenté : matrice mitochondriale et cytosol. La concentrati

19. A propos de l'ammoniogenèse rénale : Cocher la (les) réponse (s) juste (s)

Elle produit deux molécules de l'ammoniac à partir de l'asparagine Elle produit deux molécules de l'ammoniac à partir de la glutamine Est réalisée par une double transamination Est réalisée par une transdésamination Est réalisée par une double désamination univ.ency-education.com

20. A propos des organes et métabolisme des acides aminés

Le catabolisme des acides aminés au niveau musculaire est toujours important La décarboxylation des acides aminés produits certains neurotransmetteurs Les acides aminés aromatiques sont essentiellement catabolisés au niveau hépatique. La synthèse de la glutamine se déroule uniquement au niveau musculaire La glutamine est catabolisée uniquement au

21. Energie et métabolisme des acides aminés : Cocher la (les) réponse (s) juste (s)

Le catabolisme des acides aminés est accéléré dans les situations de déficit énergétique Le catabolisme des acides aminés est accéléré dans les situations de satisfaction énergétique Le cycle de Felig perme la régénération de l'aspartate pour le cycle de l'urée Le cycle de Cori permet la régénération du glucose à partir du lactate Le cycle de C

22. La synthèse des acides aminés Cocher la (les) réponse (s) juste (s)

La glycolyse permet la synthèse des précurseurs des acides aminés La voie des pentoses phosphates permet la synthèse des précurseurs des acides aminés c. Le phosphoénol pyruvate est un précurseur des acides aminés d. Les précurseurs des acides aminés essentiels ne se retrouvent pas chez l'être humain e. Aucune réponse juste univ.ency-education.com

23. Concernant le métabolisme des acides aminés aromatiques

La voie des cynurénines est la voie principale du catabolisme du Trp La voie des cynurénines aboutit à la synthèse de I'ATP La voie des sérotonines est la voie principale du catabolisme du Trp La voie mineure du catabolisme de la phénylalanine aboutit à la synthèse de la tyrosine. La voie mineure du catabolisme de la phénylalanine aboutit à la synt

24. Cocher la (les) réponse (s) juste (s)

Une enzyme est toujours de structure protéique Un cofacteur peut être une matière inorganique La concentration des cofacteurs liés est du même ordre de grandeur que celle du substrat Pour qu'une enzyme soit fonctionnelle, il faut qu'elle adopte au moins une structure tertiaire. La structure quaternaire est adoptée par les enzymes régulatrices. univ.ency-education.com

25. Cocher la (les) réponse (s) juste (s)

Tous les acides aminés formant l'enzyme protéique sont responsables de l'activité catalytique Un état stationnaire est défini par AG = 0 L'activité enzymatique dépend du Ph, température Les enzymes diminuent l'énergie d'activation. La spécificité d'action est assurée par une partie du site actif univ.ency-education.com

27. Cocher la (les) réponse (s) juste (s)

La constante catalytique mesure de l'efficacité de la catalyse par l'enzyme sur le substrat. La constante catalytique mesure l'affinité d'association du substrat sur l'enzyme L'affinité du substrat pour l'enzyme est d'autant plus grande que la valeur de la constante de Michaelis est petite. L'unité internationale est la quantité d'enzyme qui cataly

28. Cocher la (les) réponse (s) juste (s)

L'effet de l'inhibiteur incompétitif n'est pas inversé par l'augmentation de la concentration en substrat. b. L'activation du trypsinogène est modification covalente réversible c. La régulation allostérique est une transformation irréversible de l'enzyme d. Pour les enzymes allostériques de type K, les effecteurs modifient l'affinité de l'enzyme

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Quelles sont les branches de la biochimie ?

La biochimie se subdivise en divers domaines tels que la microbiologie, la biotechnologie, la biologie moléculaire, la pharmacologie, la recherche biomédicale et bien d'autres encore.

Quel est l'objectif principal de la biochimie ?

Carl Neuberg est ainsi souvent désigné comme le père de la biochimie moderne.
. La biochimie est la discipline scientifique qui étudie la composition de la matière vivante ainsi que les réactions chimiques permettant le maintien de la vie.

Quelle est l'année de naissance du biochimie ?

La biochimie est une science expérimentale qui vise l'étude des processus chimiques à la base de la vie.
. Une des disciplines fille de la biochimie, la biologie moléculaire, a connu au cours des vingt dernières années une progression sans précédent.

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