Les enzymes sont des protéines douées dune activité biologique
Comment l'enzyme intervient auprès du substrat pour accélerer sa transformation ? 1-Les enzymes comportent un site actif qui prend en charge le substrat. • Le
SITES ACTIFS DES ENZYMES ET MÉCANISME DE LA CATALYSE
SITES ACTIFS DES ENZYMES. ET. MÉCANISME DE LA CATALYSE ENZYMATIQUE par. Jeannine YON. Laboratoire de Physique biologique Faculté des Sciences - 91 - Orsay.
Linteraction enzyme-substrat Corrigé
On souhaitait expliquer la double spécificité des enzymes par l'étude détaillée du site actif de l'enzyme au niveau duquel se situe interaction avec le substrat
ENZYMOLOGIE Historique ; Site actif ; Complexe enzyme - substrat
28 oct. 2003 Spécificité de l'association protéine - ligand ; le site actif. II. ; les classes d'enzymes (. ) E.C. X.X.X.X. Le complexe enzyme - substrat.
Les enzymes allostériques
avec le substrat et se fixent donc sur l'enzyme dans des sites spécifiques différents du site actif. — Les effecteurs sont souvent:.
Caractérisation enzymatique et biochimique du site actif de la
30 mars 2018 Caractérisation enzymatique et biochimique du site actif de la Glycéraldéhyde-3-Phosphate Déshydrogénase non-phosphorylante de Streptococcus ...
TP1 : action des anti inflammatoires correction COX (cyclo
Acides aminés impliqués dans la fixation de l'acide arachidonique sur le site actif. Rappel : les enzymes sont des catalyseurs chimiques qui favorisent le.
Chapitre 6 - Les enzymes protéines de fonction issues du
Dans cette structure spatiale se trouve une zone particulière appelée site actif dans laquelle se produit l'interaction avec le substrat. E = enzyme ;.
Cours enzymologie.pdf
Sites de reconnaissances fixent le substrat. Sites catalytiques. Acides aminés ne faisant pas partie du site actif. Liaison faible. Le complexe enzyme.
Les enzymes
Le. • site actif est formé d'un site de fixation et d'un site catalytique (Fig. 43.1) : – le site de fixation reconnaît la structure du substrat et détermine l'
ENZYMOLOGIE
DOCTEUR DJENANE NADIA
Introduction
réactions biochimiques. la biosynthèse ou anabolisme et dégradation ou le biologiques. Ces réactions se déroulent dans des conditions physiologiques (pH:7,4 et température :37°C) grâce à la présence de catalyseurs: enzymesSans la présence des enzymes, la vie serait
impossibleLes enzymes ont donc un rôle vital
Correspond à des
réactionsbiochimiques organisme.Son rôleestde gérerles
ressourcesénergétiqueset matériellesde la cellule, et donc de .Le métabolisme
1.Voiescataboliques
libèrentde2.Voiesanaboliques
consommentdeLes voies métaboliques
Moléculescomplexes Moléculessimples + Énergie Moléculessimples + ÉnergieMoléculescomplexes réactions catalyséespar les enzymes (cinétique enzymatique).ENZYMOLOGIE?
L'enzymologie est la partie de la biochimie
qui étudie les propriétés structurales et fonctionnelles des enzymes.Historique:
1730: La digestion est un phénomène plus chimique que
mécanique1850: Pasteur démontra que la fermentation du sucre en
alcool par la levure est catalysée par une substance qui existe dans la levureEnzyme : en= dans,zyme: levure
1897: Buchner a extrait de la levure les premières
enzymes uréaseUrée uréaseCO2+2 NH3
Depuis, plus de 3000 enzymes sont décrites
Biomolécule de nature protéique(cas particulier: les ribozymes ARN catalytiques) ayant un pouvoir catalytique élevé et douée de spécificité. protéine Protéines globulaires de poids moléculaire élevé . Existence de protéines enzymatiques de structures tertiaires, quaternaires. Dans tous les cas grande importance de la structure spatialeNative (notion de site actif).
Biomolécule de nature protéiqueayant un pouvoir catalytique élevé et douée despécificité et peut être régulée.Notion du catalyseur :
1. Il augmente la vitesse de la réaction
millions de fois) (Keqsans Enz=Keqavec Enz)3. (on le retrouve
intacte à la fin de réaction)4. Il agit à des concentrations très faibles
Spécificité réactionnelle :chaque enzyme ne réactions du même type). Spécificité de substrat : "reconnaissance» duPROPRIETÉS ET CARACTÉRISTIQUES DES ENZYMES
EnzymeSubstratinteraction
substrats.Produit
catalyséeparuneenzyme. estappeléeproduit.Ligand
sontappeléesligands. protéinequilereçoit.Mécanisme général d'une enzyme
SPE Une enzyme (E) transforme un substrat (S) en produit (P). SES -Première étape: Le substrat se fixe sur l'enzyme -La deuxième étape: la catalyse . Le substrat est transformé en produit EPES -Troisième étape: Le produit est relâché EPE+P K1 K-1 K2 K-2 K3 K-3 Si il y a plusieurs substrats. La réaction se fera étape par étape (et non simultanément) pour être efficace et à travers un site désigné actif.ENZYME
SUBSTRATLiaisons faibles
Liaisons faibles
Polypeptide
constituantPont disulfure
entre acides aminés soufrés non contigusSites de
reconnaissance fixent le substratSites de
reconnaissances, fixent le substrat Sites catalytiquesAcides aminés ne
faisant pas partie du site actifLiaison
faibleLe complexe enzyme
substrat quientrentencontactavecleSubstratSite actif est une poche profonde enfoui
Il s'agit d'une poche magique
Substrat
Si l'enzyme se lie seulement au substrat
alors il n'y aura aucune autre réactionL'état de transitionProduit
mais induit également la formation de l'état de transition XStructure des enzymes
-Enzymes entièrement protéiques = holoprotéines -Enzymes formées de deux parties = hétéroprotéinesUne partie protéique: apoenzyme
Une partie non protéique: cofacteur ou coenzyme -holoenzyme = apoenzyme+cofacteur (ion métallique -coenzyme, groupement prosthétique) Apoenzyme: intervient dans la spécificité, thermolabile Cofacteur: effectue la réaction chimique, thermostable de nature inorganique: les ions métalliques telles que Mg2+,Mn2+, Cu2+, Zn2+,
+; sont parfois nécessaires à dans la structure tridimensionnelle de On appelle un groupement prosthétiquele cofacteur qui est fortement lié à l'enzyme (parfois avec une liaison covalente). Lorsque la liaison est faible on parle de cosubstrat Les coenzymessont des molécules organiques qui sont indispensables à la réaction permettant soit le transport du1.Réactionsexergoniques
dégagentde libre2.Réactionsendergoniques
nécessitentde libre de son environnementRéactions exergoniques
Réactions endergoniques
La plupartdu temps, uneenzyme agit
commeun catalyseurElle abaissenécessaire
pour déclencherunereaction.NOMENCLATURE ET CLASSIFICATION DES ENZYMES
Avant 1961: les enzymes ont été dénommées selon le nom du S sur lequel elles agissent en ajoutant le suffixe "ase" classification des enzymes selon le type de réaction catalysée1 -Oxydoréductase
2 -Transférase
3-Hydrolase
4-Lyase
5-Isomérase
6-Ligase
précédés de EC1er chiffre : classe
réaction catalysée)2ème chiffre : sous-classe(mécanisme de
réaction)3ème chiffre : naturedes molécules
impliquées ordre Nécessitent un coenzyme (NAD, NADP, FAD ou FMN)1. Les oxydoréductases
réduction. Existence de plusieurs sous-groupes (déshydrogénase, oxydase, peroxydase, hydroxylaseet catalase)A red+ BoxA ox+ B red
-CH3-CH2OH -CH2--CHOH-Déshydrogénases:
CH3-CHOH-COOH+NAD+CH3-CO-COOH+NADH+H+
parlactatedéshydrogénase2étatscequienfaituntransporteur.
Fe2++réduitFe3++oxydé+1e-.
substrat A sur un substrat B :A-R+BA+ B-R
les transaminases: transfèrent les radicaux aminés - acide cétonique accepteur. Le coenzyme est le phosphate de pyridoxal.2. Les transférases
Les phosphokinasesou kinases: transfèrent un P sur une molécule Ex : EC 2.7.1.2 Glucokinase(= ATP:D-glucose 6-phosphotransférase) ATP + Glucose ADP + Glucose 6-phosphate coenzymeestCoA3. Les hydrolases
C -X + H2O C -OH + X -H
différentesliaisonschimiques.RCOO-CH2-+H2ORCOOH+H2OH
Les osidases: hydrolysent les osides exp. glucosidase, galactosidase Les enzymes protéolytiques: hydrolysent les liaisons peptidiquesR-CO-NH-OH+ NH2-
3031
4. Les lyases
A-R + CoenzA + Coenz-R
R-CO-COOH R-CHO + CO25 . Les isomérases ou mutases
même molécule.A -B XX-A -B
GalactoseGlucose
moléculeàuneautreMethylmalonylCoASuccinylCoA
6. Les ligases ou synthétases
enzymes qui participent aux réactions de synthèse entre :C-O : les aminoacyl-ARNtsynthétases
C-S : acétylCoAsynthétase
C-N : amide synthétase comme la glutamine synthétase C-C : carboxylase à biotine comme la pyruvate carboxylase qui oxalo-acétate à partir du pyruvate + CO2 + ATP.A + B A-B
substratAquoiçasert?
Ellepermetdedéterminer:
-Modélisationdeenzymatique -Équationdelavitesse -Etudesenprésenceconditions optimales...La cinétique enzymatique
Cinétique d'une enzyme au cours du temps
E+S ES K-1 K-2 EP K3 K-3 E+P Phase préstationnaire [ES]L'enzyme
se charge Phase stationnaire [S]>>[E]La vitesse
est constante.Effet du produit
[EP]Le produit qui s'accumule
ralentie la réaction Plus il y a de substrat, plus l'enzyme est rapide.C'est la loi d'action de masse.
équilibre
[P] t [ES][EP]La concentration du
produit reste constanteLa vitesse peut être
mesurée avec l'apparition du produit: v=dP/dt K1K2Vitesse initiale
En enzymologie classique, on s'intéresse à la phase stationnaire (linéaire) en mesurant la vitesse initiale. Cinétique michaélienne, affinité et efficacité catalytiqueMesure des constantes cinétiques
[P] = f (t) -au début : réaction d'ordre 1 (dP/dt= cste) -puis dP/dtdiminue devient nul -Arrêt de la réaction (dP/dt= 0) dûépuisement de S
réversibilité de la réactionCinétique (phase stationnaire)
en fonction de la concentration du substratLa V de la réaction enzymatique
est influencée par: [S], [E], température, pH, effecteurs. Cinétique en fonction de la concentration du substratAux faibles [S],
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