[PDF] Chapitre 01 : Homéostasie de métabolisme Glucidique

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Module : Métabolisme et physiologie de la régulation M1 Biologie de la Nutrition (2019/2020)

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1 Chapitre 01 : Homéostasie de métabolisme Glucidique

Introduction

Les glucides et les lipides représentent les réserves énergétiques utiliséesont stockés sous formes : Glucides (Glycogènes dans le foie et le muscle)

Lipides (Triglycérides dans le tissu adipeux)

Tableau 01 : Réserves énergétiques et consommation quotidienne chez un sujet sain de 70 Kg. Le métabolisme glucidique et lipidique est étroitement lié, s du glucose pourrait

être transformé en acide gras. Ainsi en absence de glucose, les acides gras donne les corps cétoniques

dans le foie qui seront utilisés par la plus part des tissus mais plus précisément par le cerveau car

un tissu glucodépendant (à dire qui utilise le glucose comme seule source mais il sera dégradé. individu à un autre et dépendent de :

Activité physique (activité musculaire)

est soumis à une régulation hormonale qui permet de avoir les valeurs normales (qui représentent le taux normale ; de glucose, de .. dans le sang)

Anabolisme) et de Dégradation

(Catabolisme) mises en place par différentes voies métaboliques qui sont stimulées ou bien inhibées

par des hormones spécifiques.

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I. Métabolisme glucidique :

Les glucides ont différents rôles

réserve, synth et NADPH), épuration des produits insolubles et toxiques, interrelation métabolique.

Le métabolisme glucidique comprend :

Réaction de dégradation :

Glycolyse

Glycogénolyse.

Réaction de synthèse :

Glycogénogenèse (synthèse de glycogène)

Néoglucogénèse (synthèse de nouvelles molécules de glucose à partir de substrats non glucidique)

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1. Transport de glucose :

Il se fait par diffusion facilitée à travers des transporteurs : GLUT 1 est principalement visible au niveau des érythrocytes et des neurones,

GLUT 2

Langerhans,

GLUT 3 est principalement visible au niveau des neurones, GLUT 4 est principalement visible au niveau des cellules musculaire striées et des adipocytes, GLUT 5 est principalement visible au niveau des entérocytes et des spermatozoïdes

2. Catabolisme glucidique (Dégradation) :

2.1. La glycolyse :

molécule de glucose. On distingue deux principales phases avec 10 réactions :

Les étapes de la glycolyse :

On a 10 étapes avec 10 enzymes comme suit

Réaction 01 :

Le glucose est phosphorylé en glucose 6 phosphate par la glucokinase au niveau hépatique et au niveau des autres organes (muscle par exemple).

Réaction 02 :

Isomérisation de glucose 6 phosphates en fructose 6 phosphate par la 6-phosphohexose-isomérase.

Réaction 03 :

Transformation de fructose 6 phosphates en Fructose 1,6 bis phosphate par la Phosphofructokinase

Réaction 04 :

Réaction de dégradation du fructose-1,6-biphosphate en dihydroacétone-phosphate (DHAP) et en

gycéraldéhyde-3-phosphate (GAP) catalysée par .

Réaction 05 :

Transformation de DHAP en GAP. Cette isomérisation est catalysée par triosephosphate-isomérase.

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Réaction 06 :

Réaction de phosphorylation du glycéraldéhyde-3-phosphate en 1,3-biphosphoglycérate catalysée

par la glycéraldéhyde-3-phosphate-déshydrogénase.

Réaction 07 :

phosphoglycérate-kinase(PGK) catalyse une réaction qui utilise comme substrat le 1,3 BPG ATP.

Réaction 08 :

Réaction de mutation du 3-phosphoglycérate en 2-phosphoglycérate catalysée par la

phosphoglycéromutase.

Réaction 09 :

Réaction de déshydrogénation du 2-phosphoglycérate en phosphoénolpyruvate catalysée par une

phosphoénolpyruvate- hydratase ou énolase.

Réaction 10 :

Dans la dernière étape de la chaîne, catalysée par la pyruvate-kinase, se forme du pyruvate et de

Le bilan global de la glycolyse :

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3. Anabolisme glucidique (Néoglucogénèse) :

En cas de carence en glucose, notre organisme est capable de fabriquer ce composé. Ce sont avant issu du catabolisme des graisses. Les besoins ou les réserves hépatiques en glycogène

à partir de précurseurs non glucidiques. Elle est réalisée au niveau du cytosol, majoritairement au

3.1. Les précurseurs :

Le lactate (provient de métabolisme anaérobie au niveau des muscles et des érythrocytes)

Les acides aminés glucoformateurs issus de la dégradation des protéines des muscles squelettiques.

Les corps cétoniques (issus de la dégradation des acides gras) Le glycérol issu de la dégradation des triglycérides au niveau des cellules adipeuses.

3.2. Les étapes de la néoglucogénèse :

3.2.1. Phase mitochondriale :

Transformation de pyruvate en oxaloacétate par la pyruvatecarboxylase

2 Pyruvate + 2 CO2+ 2 ATP 2 oxaloacétate + 2 ADP + 2 Pi

malate déshydrogenase mitochondriale. Le malate est ensuite transporté de la mitochondrie dans le cytosol.

2 Oxaloacétate + 2 NADH,H+2 malate + 2 NAD+

3.2.2 Phase cytosolique :

Le malate est réoxydé en oxaloacétate par la malate déshydrogénase cytosolique.

2 Malate + 2 NAD+ 2 Oxaloacétate + 2 NADH,H+

Enfin l'oxaloacétate est transformé en phosphoénolpyruvate, En résumé la réaction globale de la

transformation est :

2 Pyruvate + 2 ATP + 2 GTP 2 PEP + 2 ADP + 2 GDP + 2 Pi

Transformation de Phosphoénolpyruvate en fructose 1,6 bis P : PEP + 2 H2O + 2 ATP + 2 NADH,H+ Fructose-1,6-biP + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+

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6 Transformation de fructose 1,6 Bi P en glucose : se fait par 03 réactions Fructose-1,6-bis+ H2O fructose 6-+ Pi

Enzyme : la fructose-1,6bisphosphatase

Fructose 6-glucose 6-

Enzyme : la phosphogluco-isomérase

glucose 6-+ H2O glucose + Pi Enzyme : glucose 6-phosphatase (présente dans le foie et absente dans le muscle)

Bilan :

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4. Métabolisme de Glycogène :

4.1. Glycogénolyse :

dégradation de glycogène endogène (hépatique et musculaire) qui se fait principalement

par la glycogène phosphorylase qui libère des glucose1 P et une dextrine limite. Deux autres enzymes,

une glycosyltransférase et une alpha (1-6) glucosidase interviennent dans la conversion complète du

glycogène en glucose 6-P. Seul le foie peut transformer le glucose-6-P en glucose, excrété dans le sang.

4.2. Glycogénogénèse :

Elle se déroule essentiellement dans le foie et dans glycogène synthase. Le précurseur est le glucose 6-P.

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5. Régulation de métabolisme glucidique :

Se fait principalement par deux hormones :

Glucagon :

synthétisé par les cellules alpha des ilots de Langerhans du pancréas Insuline : hormone hypoglycémiante permet de diminuer le taux de glucose dans le sang, synthétisée par les cellules béta des ilots de Langerhans

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L'homéostasie glucidique est réalisée par 3 principaux effecteurs : le foie, le muscle et le tissu adipeux.

Régulation de la glycémie en phase post prandiale par a pour but de

diminuer la glycémie par la stimulation de différentes voies métaboliques afin de transformer le

glucose sanguin en glycogène stockés dans les tissus (foie et muscle)

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Régulation de métabolisme glucidique en phase de jeûne par la sécrétion de glucagon qui a pour

jeu

Résumé :

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Autres hormones hyperglycémiantes :

Schéma général de la régulation Hormonale de la glycémie :

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1 Chapitre 02 : Homéostasie de Métabolisme lipidique

1. Généralités :

Les lipides sont des molécules insolubles dans les milieux aqueux et circulent dans le sang en

association avec des protéines spécifiques sous formes de lipoprotéines. Ils sont essentiels au

par exemple comme composants membranaires ou comme vitamines.

Le métabolisme des lipides comprend :

Métabolisme des triglycérides

Métabolisme des acides gras

Les réactions de synthèse sont appelées Lipogenèse et les réactions de dégradation sont appelées

Lipolyse.

ennent acides gras principalement dans le tissu adipeux.

Les TG représentent plus de 90 % des graisses alimentaires ; Outre leur apport énergétique important

ils .

Les triglycérides TG ou triacylglycérols TAG (TG endogènes + la plus grande partie des TG alimentaires)

sont constitués par des AG à chaînes longues (C16-C20) estérifiés à une molécule de glycérol

Les trois acides gras les plus abondants dans la structure des triglycérides sont : :0 :0 9,12.

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2. Fonctions des TG :

Energétique : Les TG sont beaucoup plus énergétiques que le glycogène (9 Kcal /g Vs 4,1 Kcal/g)

Protecteur : isolation thermique de la peau

Thermogénèse (production de la chaleur)

Transporteurs : transport des vitamines liposolubles A, E, K et D.

3. Conditions métabolisme de TG :

Etat nutritionnelle : la synthèse des TG est activée en période post prandiale tandis que la

dégradation est activée en période de jeûne les demandes accrues des tissus consommateurs concernés.

4. Biosynthèse des triglycérides :

Consiste à estérifier trois acides gras avec le glycérol (trialcool), ainsi elle utilise deux

précurseurs qui représente

Les étapes :

a) Formation de glycérol 3 phosphate : Cette réaction est catalysée dans le foie par la glycérol kinase par la lipoprotéine lipase (LPL). b) :

aux deux fonctions hydroxyles libres (-OH) du glycérol-3-phosphate. Ces réactions sont catalysées par

la glycérol 3-phosphate acyltransférase et la 1-acylglycérol-3-phosphate acyltransférase

respectivement.

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3 c) : e phosphatase

Ensuite ; -OH libre par la

diacylglycérol acyltransférase pour donner le TAG

5. Dégradation des Triglycérides :

La lipolyse se déroule dans différents tissus : intestin, sang et tissu adipeux dont chaque zone

possède ses propres enzymes de dégradation appelées : les lipases.

Intestin :

émulsifiés avec les sels biliaires pour augmenter leur

surface de contact avec la lipase pancréatique responsable de leur dégradation en acides gras et

Sang :

Pour pouvoir circuler dans le sang les lipides doivent être incorporés dans des lipoprotéines

permettant leur transport vers leur destination par exemple les adipocytes. À ce niveau-là vient la

lipoprotéine lipase qui a pour rôle de découper les différents constituants des TG inclus dans les

lipoprotéines.

Tissu adipeux :

La dégradation des TG est assurée par la lipase hormonosensible qui donne acide gras et glycérol

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6. Régulation Hormonale :

La régulation de la l

élevées, les adipocytes pratiquent une glycolyse intense et la lipogenèse prédomine. Si cependant une

Donc on distingue :

Le glucagon qui stimule la lipolyse (hormone catabolisante) pour fournir les substrats de la cétogenèse ou bien de la néoglucogénèse. Le glucagon adrénaline activent la TG-lipase hormonosensible (HSL : Hormone Sensitive Lipase)

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Métabolisme de Cholestérol

1. Généralités :

Le cholestérol molécule qui possède un grand intérêt dans lorganisme humain, ainsi il a

plusieurs rôles :

Structurale : il rentre dans la formation de la bicouche lipidique des membranes ainsi il intervient dans

la fluidité de celle-ci. Biologique : il est le précurseur de nombreuses molécules iologique tel que

Vitamine D

Hormones stéroïdiennes

Sels biliaires

Dans lorganisme on trouve le cholestérol soit sous forme libre ou bien estérifiée.

2. Sources de cholestérol :

Exogène (1/3) : il provient de animale) qui sera absorbé par les entérocytes et transporté dans les chylomicrons vers les autres tissu via le sang

Endogène (2/3) : Synthétisé presque dans tous les tissus (foie, intestin, peau, glandes

surrénales .)

3. Structure :

Il est caractérisé par un noyau stérol formé de 03 cycles pyraniques (C6) et un cycle furane (C5).

Ce noyau possède la particularité de rester intacte lors dune réaction de dégradation

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Remarque :

Chez les végétaux, le Cholestérol est quasi absent. On trouve cependant des stérols végétaux =

Phytostéroles (ex : Béta -Sitostérol, Ergostérol, Stigmastérol, Campestérol, Fucostérol des algues)

4. Biosynthèse de Cholestérol :

Elle débute dans le cytoplasme et poursuit dans le réticulum endoplasmique, elle se déroule en 04

principales étapes :

Formation du mévalonate.

Condensation en squalene

Condensation en cholestérol

a. Formation du mévalonate :

COA réductase.

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7 b. Formation de lisoprène activé : Le mevalonate est phosphorylé et decarboxylé en isopentenyl pyrophosphate c. Condensation en squalene : le squalene d. Condensation en cholestérol :

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5. Dégradation du cholestérol :

Le cholestérol dégradé complètement en H2O et CO2 il est majoritairement converti en

Acides Biliaires dans le Foie, sécrété dans la bile puis excrété dans le Tube Digestif

-hépatique et en partie transformé selles.

6. Régulation Hormonale :

Les hormones participantes dans la régulation de métabolisme du cholestérol sont :

Le glucagon : elle inhibe HMGCoA Réductase enzyme clé de la première étape dans la

formation de cholestérol, donc cette hormone diminue la synthèse

Linsuline : possède un effet inverse du glucagon, donc elle stimule la synthèse du cholestérol

Thyroxine (hormone thyroïdienne T4) : augmente de la HMG COA donc la synthèse de cholestérol.

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1 Chapitre 03 : Homéostasie de Métabolisme protéique.

1. Généralités :

aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques, ainsi sont caractérisée par 04 structures :

Secondaire

e liaisons : hydrogène ; ionique, hydrophobe et pont disulfure) Quaternaire (formée de 04 sous unités de la structure tertiaire) Les protéines sont renouvelées en permanence par des processus biochimiques consommant de se et catabolisme protéique. Le renouvellement protéique est modulé par de multiples facteurs nutritionnels et hormonaux et au cours de diverses situations pathologiques. synthèse et

catabolisme protéique selon un rythme dépendant des apports alimentaires. Donc la régulation se fait

par les hormones et par les substrats énergétiques.

Les besoins en protéines doivent être assurés par un apport suffisant à la fois en azote et en acides

Fonctions des protéines :

Structurale (collagène, kératine)

Enzymatique (les enzymes sont tous de nature protéique)

Hormonale et neurotransmetteurs

Transport (Albumine)

Défense (les anticorps et les cytokines)

du génome (facteurs de transcription)

Remarque :

e comme un signe d : albumine).

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2. Les besoins quotidien en protéines :

Chez un adulte sain ; les protéines tissulaires représente un 1/7 du poids corporel (70 kg).

Cependant ; la protéolyse journalière normale ne dépasse pas les 4% soit 400 g de protéines. Ces

molécules ne sont pas stockés dont les acides aminés issus de cette dégradation vont être réutilisés

pour la synthèse de nouvelles protéines (Turnover protéique), qui a pour but :

Régulation de métabolisme cellulaire

radation est complètement catabolisée

3. Digestion des protéines alimentaires :

La digestion des protéines commence exactement estomac dont on note la présence des

enzymes spécifique tel que la pepsine ( qui agit à pH acide ) , ensuite poursuit dans le duodénum sous

: trypsine ; chymotrypsine et les carboxypeptidases (enzymes qui dégradent au niveau ; les protéines poursuivent leur opeptidases (enzymes qui dégradent au niveau de

Une fois arriver aux entérocytes, les protéines partiellement dégradées en tripeptides et dipeptides

sont absorbés grâce à des transporteurs spécifiques.

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3 , les dipeptides et les tripeptides sont hydrolysés par le di peptidases

et tri peptidases en acides aminés qui passent dans le sang où les ¾ sont captés par le foie et le

reste est distribué aux autres tissus.

4. Dégradation des protéines tissulaire (Protéolyse) :

La dégression des protéines tissulaires est en fonction de leur durée de vie, ainsi il existe un

ensemble de système responsable de cette dégradation :

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5.1. Système Lysosomale :

ATP dépendante (consomme de

Elle se déroule surtout dans le foie et dans le muscle en état de jeûne. Elle utilise les cathepsines (ensembles de protéases) qui agissent en milieu acide et dégradent les protéines par phagocytose (dans une vésicule) Agissent essentiellement sur les protéines intra- cellulaires à demi-vie longue, sur les protéines de la membrane cellulaires et sur les protéines extra- cellulaires.

5.2. Système calpaine calpastatine :

Elles sont plus spécialisées dans la dégradation des protéines du cyto- squelette. La calpastatine est

calpaïnes et calpastatine.

5.3. Système Ubiquitine protéosome :

Concerne la dégradation des protéines musculaire, les protéines de durée vie courte et les

protéines anormales la protéine à dégrader , ainsi elle est régénérée à la fin.

5. Signaux de dégradation des protéines :

Oxydation des acides aminés

Les séquences signales.

6. Métabolisme des acides aminés :

Elle se déroule en deux temps :

a) aminés dont on distingue : La Transamination catalysée par des aminotransférases

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5 La désamination oxydative catalysée par la glutamate déshydrogénase Schéma général de métabolisme oxydatif des acides aminés

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6 b) Catabolisme du radical carboné :

Le radical carboné issu sert comme précurseurs pour synthétiser plusieurs intermédiaires

7. Régulation de métabolisme protéique :

On distingue deux niveaux de régulation :

Régulation Nutritionnelle

Régulation Hormonale.

8.1. Régulation Nutritionnelle :

un apport énergétique riche en glucides et en lipides stimule la formation des protéines.

Une alimentation riche en acides aminés stimule automatiquement la synthèse protéique. Un effet

anabolique maximal est obtenu en combinant les acides aminés et insuline, ce qui correspond à la

situation post- prandiale.

Remarque :

et des protéines rapides.

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8.2. Régulation par les hormones et les cytokines :

Hormone Effet

Insuline Elle stimule la captation intracellulaire des acides aminés, donc elle stimule la synthèse protéique et inhibe la protéolyse

Hormone de croissance (GH) Augmente la synthèse et inhibe la protéolyse Hormones sexuelles Stimule la synthèse protéique Catécholamines (adrénaline et noradrénaline) Stimule la synthèse protéique Hormones thyroïdiennes Stimule la synthèse protéique

Glucagon Augmente la protéolyse

Glucocorticoïdes Inhibent la synthèse protéique et augmentent la protéolyse

Cytokines Elles sont catabolisantes dans le tissu musculaire (favorise la dégradation) et stimulent au contraire la synthèse des protéines inflammatoires par le foie.

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