Le Gluten de Blé : Démêler le vrai du faux…
Le Gluten de Blé : Démêler le vrai du faux… L'USIPA considère indispensable : - de continuer à apporter une information fiable aux personnes intolérantes au
GLUTEN
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La présente partie de l’ISO 21415 spécifie une méthode de détermination de la teneur en gluten humide et du gluten index des farines de blé (Triticum aestivum L et Triticum durum Desf ) par des moyens mécaniques Cette méthode est directement applicable aux farines
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Foire Aux Questions Au sujet Des Sources de Gluten
Comment puis-je éviter l’exposition au gluten?
Exemples d’aliments et de Produits Qui contiennent Toujours Ou souvent Du Gluten
Blé
Est-ce que le blé contient du gluten ?
Oui, le blé contient naturellement des protéines dont une partie constitue le gluten de blé. La teneur en gluten dans le grain de blé, mais aussi ses propriétés, varient légèrement en fonction de la variété, des conditions de culture, et des conditions climatiques.
Comment déclare-t-on la source de gluten ?
Le Règlement sur les aliments et drogues canadien exige que l’on déclare les sources de gluten en utilisant le nom de la céréale, par exemple orge, avoine, triticale ou blé. La déclaration de la source de gluten figure dans la liste des ingrédients ou dans une déclaration « Contient » indiquant le nom usuel de la source de gluten.
Est-ce que le gluten est acceptable dans les produits sans gluten ?
Cependant, Santé Canada considère que la présence de gluten attribuable à une contamination croisée avec une teneur ne dépassant pas 20 ppm est acceptable dans les produits étiquetés « sans gluten ». Le choix de la teneur de 20 ppm dans le cadre d’une gestion des risques est conforme aux normes internationales.
Est-ce que le gluten évolue d’année en année ?
Non, la teneur en gluten évolue d’année en année mais pas significativement. La teneur en protéines des blés français se situe aujourd’hui en moyenne à 11,5%. Dans ces cas la teneur en gluten est de 7,5 à 8 % sur matière sèche. Comment le gluten est-il extrait des grains de blé ?
THÈSE POUR OBTENIR LE GRADE DE DOCTEUR
DE L'UNIVERSITÉ DE MONTPELLIER
En Biochimie et Physico-Chimie Alimentaire
École doctorale GAIA - Biodiversité, Agriculture, Alimentation, Environnement, Terre, Eau Unité de recherche Ingénierie des Agropolymères et Technologies Emergentes, et Laboratoire Charles Coulomb, Université de MontpellierPrésentée par Justine PINCEMAILLE
Le 22 novembre 2018
Sous la direction de Marie-Hélène MOREL,
et Laurence RAMOSDevant le jury composé de
Mr Antoine BOUCHOUX, Chargé de recherche, INRA Toulouse Mr Denis RENARD, Directeur de Recherches, INRA Nantes Mr Christophe CHASSENIEUX, Professeur des Universités, Université du Mans Mme Marie-Hélène MOREL, Directeur de Recherches, INRA Montpellier Mme Amélie BANC, Maître de Conférence, Université de Montpellier Mr Paul MENUT, Maître de Conférence, SupAgro MontpellierRapporteur
Rapporteur
Président du jury
Directrice de thèse
Co-encadrante
Co-encadrant
Interactions et Assemblages de Prolamines du BléInteractions!et!Assemblages!de!
P rolamines!du!Blé!Justine PINCEMAILLE
Thèse de Doctorat
Encadrée par : Marie-Hélène MOREL, Laurence RAMOS,Amélie BANC et Paul MENUT
Novembre, 2018
Table des matières
Introduction 1
Chapitre 1 - Etat de l'art ........................................................ 71. Description des protéines du grain de blé ........................................ 7
1.1 Classification des protéines de blé ............................................................. 8
1.2 Le gluten ................................................................................................... 9
1.3 Les protéines de réserves du blé ................................................................ 11
1.3.1 Les gliadines ..................................................................................... 11
1.3.2 Les gluténines ................................................................................... 12
1.4 Interactions des protéines du gluten ......................................................... 13
1.5 Extraction des protéines du gluten ........................................................... 15
2. Comportement des protéines en bon solvant .................................. 16
2.1 Quelques notions de physique ................................................................... 16
2.1.1 Chaîne idéale et chaîne réelle ........................................................... 16
2.1.2 Polymère en solution ........................................................................ 18
2.1.2.1 Concentration critique de recouvrement ................................. 18
2.1.2.2 Longueur de corrélation et longueur de persistance ................ 19
2.1.2.3 Rayon de giration et rayon hydrodynamique .......................... 20
2.2 Modèle gli+glu .......................................................................................... 21
2.3 Modèle gli ................................................................................................. 22
3. Transition de phases des protéines - diagrammes de phases .......... 23
3.1 Etablissement des diagrammes de phases ................................................. 24
3.2 Détermination de la température de points de trouble, Tcloud ................... 26
3.3 Mécanisme de séparation de phases .......................................................... 28
Chapitre 2 - Matériels et méthodes ........................................ 391. Matériel ........................................................................................... 39
2. Méthodes ......................................................................................... 39
2.1 Extraction des protéines du gluten ........................................................... 39
2.2 SE-HPLC .................................................................................................. 42
2.3 Electrophorèse SDS-PAGE ....................................................................... 44
2.4 Développement d'un outil moyen débit de mesure des points de trouble 46
2.5 Techniques de diffusion aux petits angles ................................................. 46
2.5.1 Diffusion de neutrons aux petits angles (SANS) .............................. 48
2.5.2 Diffusion de rayons X aux petits et grands angles (SAXS - WAXS) 49
2.5.3 Diffusion dynamique de la lumière (DLS) ........................................ 51
2.6 Calorimétrie à balayage différentielle modulée (MDSC) ........................... 53
2.7 Microscopie ............................................................................................... 55
2.8 Rhéologie .................................................................................................. 55
2.9 Fractionnement par flux de forces asymétrique (AsFlFFF) ...................... 58
Chapitre 3 - Mise en place d'un nouvel outil pour la détermination des points de troubles ...................................... 671. Définition du besoin ........................................................................ 68
2. Conception et calibration du montage expérimental ....................... 73
2.1 Dispositif expérimental ............................................................................. 73
2.2 Contrôle de la température ....................................................................... 74
2.2.1 Plaque lumineuse ............................................................................. 74
2.2.2 Enceinte ........................................................................................... 76
2.3 Acquisition et traitement de l'image ......................................................... 78
2.3.1 Caméra ............................................................................................. 78
2.3.2 Traitement de l'information ............................................................. 79
2.3.3 Homogénéité de la plaque lumineuse ................................................ 81
2.4 Mesures de transmittance de point de trouble .......................................... 82
2.4.1 Calibration du niveau de gris ........................................................... 82
2.4.2 Prévenir l'évaporation et la condensation du solvant ...................... 84
3. Validation de l'outil pour la détermination des points de trouble .. 85
3.1 Détermination de la température de transition ......................................... 85
3.2 Utilisation d'un système modèle le Tx-114 ............................................... 87
Conclusion ................................................................................................. 88
Chapitre 4 - Caractérisations biochimiques des isolats de protéines du blé ....................................................................... 951. Solubilité des protéines du gluten en solvant éthanol/eau .............. 95
2. Fractionnement des protéines solubles en éthanol/eau ................... 98
2.1 Effet de la température de trempe sur la partition en masse entre les
phases dense et légère ................................................................................................. 99
2.2 Effet de la température de trempe sur la composition protéique des
phases dense et légère ................................................................................................. 100
2.3 Rendements du protocole de trempe ......................................................... 109
2.4 Préparation des solutions diluées de protéines par filtration .................... 110
Conclusion ................................................................................................. 112
Chapitre 5 - Mise en évidence d'assemblages -gli+glu et impact sur les diagrammes de phases ...................................... 1151. Propriétés dynamiques des échantillons modèles ............................ 115
2. Propriétés dynamiques et structurales des échantillons modèles
fractionnés en fonction du Rh par AsFlFFF .............................................. 1203. Diagrammes de phases .................................................................... 133
Conclusion ................................................................................................. 144
Chapitre 6 - Impact de la composition protéique sur la rhéologie et la structure d'échantillons dilués et semi-dilués à température ambiante .............................................................. 1491. Observations macroscopiques ........................................................... 149
2. Propriétés rhéologiques ................................................................... 151
3. Propriétés des microstuctures ......................................................... 152
3.1 En milieu dilué .......................................................................................... 152
3.2 En milieu semi-dilué................................................................................... 155
3.2.1 Diffusion de rayons X ....................................................................... 155
3.2.2 Diffusion de neutrons ....................................................................... 166
Conclusion ................................................................................................. 170
Chapitre 7 - Dynamique de séparation de phases liquide- liquide ...................................................................................... 1751. Étude de la décomposition spinodale ..................................... 175
1.1 Microscopie optique .................................................................................. 175
1.2 Comportement rhéologique au cours de la séparation de phases .............. 178
2. Observation de la séparation de phases par diffusion ...................... 181
2.1 Dynamique de séparation de phases au cours d'une trempe en
température ................................................................................................................ 181
2.2 Cinétique de croissance de la longueur caractéristique ............................. 183
2.2.1 Profil classique d'une décomposition spinodale ................................ 183
2.2.2 Cinétique de croissance de la longueur caractéristique ..................... 185
2.2.3 Séparation de phases arrêtée ............................................................ 188
2.2.4 Facteur de Porod ............................................................................. 188
2.3 Mise à l'échelle dynamique ....................................................................... 190
2.4 Échantillons enrichis en gluténines ........................................................... 192
Conclusion ................................................................................................. 195
Conclusion générale et Perspectives ........................................ 199Annexes
Liste des techniques
AsFlFFF Fractionnement par flux de forces asymétriqueDLS Diffusion dynamique de la lumière
LS Diffusion statique de la lumière
MDSC Calorimétrie à balayage différentielle moduléeSANS Diffusion de neutrons à petits angles
SAXS Diffusion de rayons X aux petits angles
SDS - PAGE Électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de dodécylsulfate de sodium SE-HPLC Chromatographie phase liquide à haute performance par exclusion de tailleUV Spectroscopie Ultra-Violet
VSANS Diffusion de neutrons à très petits anglesWAXS Diffusion de rayons X aux grands angles
Liste des symboles
Taux de décroissance Longueur d'onde
s Viscosité Contrainte de cisaillementAngle Densité
Taille de blob Exposant de Flory
Longueur de corrélation Paramètre de Flory-Huggins l0 Longueur de persistance Vitesse de cisaillementFraction volumique
Liste des abréviations
A Absorbance N Niveau de gris
A1, A2 Amplitude 1, amplitude 2 Na Nombre d'AvogadroC Concentration Pguinier Facteur de guinier
C* Concentration critique de
recouvrementP(q) Facteur de forme
Cc Concentration critique q Vecteur d'onde
C1/C2 Culot 1, Culot 2 Q Débit
d Distance R Rapport D Coefficient de diffusion Rh Rayon hydrodynamique df Dimension fractale Rg Rayon de girationF Coefficient de frottement S Surface
F1, F2, ... Fraction 1, Fraction 2, ... S1/S2 Surnageant 1, Surnageant 2G' Module élastique S(q) Facteur de structure
G'' Module visqueux t Temps
Gli Gliadines T Température
Glu Gluténines Tc Température critique
HMW-SG Haut poids moléculaire Tcloud Température de points de trouble I Intensité diffusée Téchantillon Température de l'échantillon k Constante Tenceinte Température de l'enceinte K Indice de consistance TP1/TP2 Sonde thermique 1 et 2 KPorod Coefficient de Porod Tr Température transition rhéologie kB Constante de Boltzmann Tt Température de trouble l Longueur du trajet optique U Energie de contactLMW-SG Faible poids moléculaire V ou v Volume
m Masse V Volume exclu ms Matière sèche Vc Flux linéaireMw Masse molaire Ve Volume d'exclusion
n Indice de réfraction Vt Volume totalIntroduction
1Introduction
En 2013, 720 millions d'hectares de céréales ont été cultivés dans le monde (FAO). Parmi ces
céréales, le blé, l'orge, le triticale, le seigle ou encore l'avoine contiennent naturellement du
gluten. Ce dernier a été défini pour la première fois en 1745, par le professeur Giacomo Beccari
en Italie, comme étant " une masse cohésive obtenue après lavage de la farine de blé avec de
l'eau ». Ce n'est que plusieurs années plus tard que le gluten est défini comme un ensemble de
protéines. Le gluten de blé, en particulier, est utilisé dans une large gamme de produits
alimentaires aux textures contrastées (farines, pains, pâtes, biscuits, bières, semoules, ...). Ses
propriétés de transformations et sa capacité à répondre aux besoins nutritionnels de la
population font de lui une des premières ressources utilisées sur le marché européen comme
texturant et additif. Le gluten se présente donc comme un bon candidat en substitut potentiel aux produits animaux. En effet, depuis une dizaine d'années, la consommation de viande dans le monde (311,8 millions de tonnes en 2014) est en perpétuelle augmentation. Cette dernièrenécessite un coût à la production supérieur aux légumineuses, et l'élevage des animaux
représente la 2 e source la plus importante d'émissions de CO2 dans le monde (FAO, 2014). Unquotesdbs_dbs31.pdfusesText_37[PDF] gluten de blé recette
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