EXAM ST-CORRIGE PDF 3 janv. 2007 A4

TD 06 : les peptides. Exercice 01. Soit le peptide suivant : NH2-Val-Gly-Arg-Tyr-Lys-Asp-Glu-COOH. Les phi des acides aminés constitutifs de cet

TD N°3: Les acides aminés et les protéines

Indiquer ce pH. - Quel est l'ordre d'élution de ces acides aminés ? Expliquer. Exercice 3: On donne les peptides suivants

Corrigé de lexamen de Biochimie (2017)

4 févr. 2017 Exercice 3 : ACIDES AMINES PEPTIDES ET PROTEINES (5 pts). Partie A : Soit le peptide suivant: Ala-Leu-Lys-Met-Glu-Arg –Trp-Val-Ser. Les ...

EXAM ST-CORRIGE

3 janv. 2007 A4 – Déduire le schéma du peptide A ? 0.2. B – L'étude du séquençage des peptides A1 et A2 donne : Hydrolyses. PEPTIDE A1. PEPTIDE A2.

Corrigé type du TD : Acides aminés peptides et protéines Exercice

Corrigé type du TD : Acides aminés peptides et protéines. Exercice 1. 1-Ecrire en projection de Fisher la formule de la leucine naturelle. Naturelle : série

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semi-développée du dipeptide la liaison peptidique. écrire. Page 2. I). Exercice N1: Synthèse peptidique et dipeptides (5 points). La phenylalanine participe à

BIOCHIMIE DES PROTEINES

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Chimie (problèmes et exercices) Indice 540.76 Nombres de Titres

Peptides 2000 : proceedings of the twenty-sixth. European peptide symposium Exercices corrigés et commentés de biologie cellulaire Cau Pierre. 571.6/51.

Bioinformatique pour lexploration de la diversité inter-espèces et

3 févr. 2020 La limite de cet exercice réside dans le nombre limité de données RNAseq ... plusieurs peptides peuvent donc être corrigées par protéogénomique.

Solution :1 Solution :2

l'exercice précédent on a 2 possibilités : A-B ou B-A. Le peptide qui est en peptides avec une extrémité de O pour svoir s'il s'agit de l'ordre A-B ou ...

SERIES DEXERCICES CORRIGES DE BIOCHIMIE STRUCTURALE

Peut-on séparer ces peptides lorsqu'on les dépose sur la même colonne mais cette fois-ci onapplique un gradient de pH allant de 13 jusqu'à2. Exercice 3. Un

Corrigé type du TD : Acides aminés peptides et protéines Exercice

2020/2021. Corrigé type du TD : Acides aminés peptides et protéines. Exercice 1. 1-Ecrire en projection de Fisher la formule de la leucine naturelle.

Université Oran1 Faculté SNV Département de Biologie 2ème année

Un peptide est une molécule constituée d'acides aminés enchaînés par un lien peptidique. CORRIGÉS. Exercice N°01. 1. Lys-Met-Ala-Gly.

d) Quel est lacide aminé présentant le Rf le plus important ? Cela

a) Ecrire la structure chimique complète des peptides suivants : EXERCICE 6: Etudier l'ionisation du peptide Lys-Val-Ser-Asn-Tyr-Glu (peptide 1) en.

les peptides Exercice 01 Soit le peptide suivant : NH2-Val-Gly-Arg

TD 06 : les peptides. Exercice 01. Soit le peptide suivant : NH2-Val-Gly-Arg-Tyr-Lys-Asp-Glu-COOH. Les phi des acides aminés constitutifs de cet

EXAM ST-CORRIGE

3 janv. 2007 A4 – Déduire le schéma du peptide A ? 0.2. B – L'étude du séquençage des peptides A1 et A2 donne : Hydrolyses. PEPTIDE A1. PEPTIDE A2.

TD N°3: Les acides aminés et les protéines

Indiquer ce pH. - Quel est l'ordre d'élution de ces acides aminés ? Expliquer. Exercice 3: On donne les peptides suivants

td corriges biochmv 2014-2015.pdf

Chapitre 3 : PEPTIDES et PROTEINES. EXERCICE 1 : a) Ecrire la structure chimique complète des peptides suivants : Lys-Val-Ser-Asn-Tyr-Glu (peptide 1).

Université Oran1 Faculté SNV Département de Biologie 2ème année

Dans le quatrième chapitre nous avons étudié les peptides en se basant Après chaque chapitre

Université Oran1 Faculté SNV Département de Biologie 2ème année

méthodes de détermination de la structure d'un peptide suivi bien-sûr par des exercices et leurs corrigés bien détaillés. Enfin

Corrigé type du TD : Acides aminés peptides et protéines

Corrigé type du TD : Acides aminés peptides et protéines Exercice 1 1-Ecrire en projection de Fisher la formule de la leucine naturelle Naturelle : série L 2-Ecrire selon la représentation de Fisher la formule de différentes formes stéréoisomères de la cystine Cystine= 2 cystéines reliées entre elles

Peptides : quels sont leurs rôles en - Laboranthème

TD 6 : Les peptides (suite) Exercice 04 On donne les peptides suivants : Lys-Ala-His-Gly-Met et Trp-Leu-Asp-Cys - Ecrire la formule développée de ces peptides - Etudier la variation de leur charge nette en fonction de pH et déterminer leur pH isoélectrique On utilisera les valeurs suivantes pour pKa des différentes fonctions ionisables :

UE1 Biochimie - Dunod

QCM corrigés 184 Chapitre 19 Peptides 187 1 Insuline (et glucagon) 188 2 Le glutathion 189 3 La pénicilline 190 4 Les hormones peptidiques de l’antéhypophyse 190 5 Autres peptides impliqués dans la régulation de la douleur 193 6 Les peptides vasoactifs 194 7 L’endothéline 196

TD N°3: Les acides aminés et les protéines

Résolution des exercices Exercice 1: 1- Ecrire la formule chimique des acides aminés donnés: - Ala (Alanine): CH 3-CH-COOH - Asp (acide aspartique aspartate): COOH-CH 2-CH-COOH - Lys (Lysine): NH 2-(CH 2) 4-CH-COOH - La charge nette globale des acides aminés est obtenue en appliquant une titration

TD : Acides aminés peptides et protéines

TD : Acides aminés peptides et protéines Exercice 1 1-Ecrire en projection de Fisher la formule de la leucine naturelle 2-Ecrire selon la représentation de Fisher la formule de différentes formes stéréoisomères de la cystine 3-les acides amines de la série L sont-ils obligatoirement lévogyres ?pourquoi ?

DETERMINATION DES SEQUENCES PEPTIDIQUES

peptides courts 3 Coupure sélective de liens peptidiques : Pour les peptides à longue chaîne on fragmente en morceaux plus petits qui sont ensuite séquencés par d'autres méthodes (p ar exemple Edman) Les réactifs de fragmentation parmi lesquels des enzymes appelés protéases catalysent la

Fiche 1 : Exercices de connaissances

Fiche 1 : Exercices de connaissances Pour chaque exercice vous devez être capable de justifier votre réponse Exercice 1 : Avez–vous retenu ? 1 : Résultat de l’action d’une cellule cytotoxique sur la cellule cible 2 : Cellules issues de la stimulation des lymphocytes T8 3 : Augmentation de la réponse par multiplication clonale

Solution :1 - F2School

3- L’action de la chymotrypsine sur P donne 2 peptides Elle a hydrolysé la liaison peptidique située après Trp (seul acide aminé aromatique) Le traitement par le DNFB montre que l’un des 2 peptides a Val-Lys en position Nt On peut conclure à ce stade que la séquence de P est : Cys-Trp-Val-Lys-Thr-Asx-Arg 4- T1 : Cys-Trp-Val-Lys

CHAPITRE 1 - STRUCTURE DES PROTEINES Corrigé succinct des

Corrigé succinct des exercices 1 Acides aminés – structure chimique` Dans l'expérience les molécules d'hémoglobines se déplacent suivant leur charge à pH 8 L'hémoglobine du patient a une charge plus négative que celle d'un individu normal Le tableau ci-dessous donne les pK des groupements ionisables des 20 acides aminés naturels

Analyse spectrale Spectres IR - Labolycée

Les corrigés sont rédigés par les professeurs de l’association Labolycée Toute reproduction de ces corrigés sans l’autorisation de l’association est interdite Ces corrigés sont accessibles gratuitement et sans inscription sur http://labolycee

Biochimie structurale - Cours fiches et QCM (extrait)

PASS LICENCE SANTÉ PASS LAS Biochimie structurale Cours fiches et QCM Dr Lydie Bret Dr Clément Delcamp Biochimie structurale Cours fiches et QCM Tout le programme en fiches synthétiques

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Correction TD N°1 systèmes échantillonnés Exercice 3 (Calcul de la transformée en z d’une sinusoïde échantillonnée) Exercice 4 (Fonction de transfert et relation de récurrence)

Quels sont les bienfaits des peptides?

Les peptides sont souvent utilisés pour leur activité dépigmentante. Certains ont la capacité de bloquer la synthèse de mélanine (responsable de la pigmentation de la peau), ils ralentissent la formation des taches pigmentaires et peuvent les estomper.

Comment déterminer la séquence d'un peptide?

Le reste du peptide peut recommencer la réaction avec une nouvelle molécule d'isothiocyanate pour identifier l'acide aminé suivant. Cette opération est applicable environ 60 fois de suite et permet de déterminer la séquence de peptides courts. C. Coupure sélective de liens peptidiques :

Comment déterminer la composition d'un peptide ?

Pour déterminer la composition d'un peptide, il faut connaîtrer les acides aminés qui le composent ainsi que l'ordre dans lequelr ils sont enchaînés. On procède en déterminant la nature de l'acide aminér N-terminal de la chaîne. On s'intéresse à celui -cir car il possède un groupement amino (NH2-)r libre. 2)r Diversesr méthodes:

Quels sont les peptides de classe 2?

Les molécules HLA de classe II présentent des peptides issus de protéines exogènes aux lymphocytes T helper (LT CD4+) Présentation selon la voie exogène.

UNIVERSITE DES ANTILLES ET DE LA GUYANE NOM : UFR S

CIENCES EXACTES ET NATURELLES

PRENOM :

Licence STS - Mention BGS - UEP 1.3 - Structures et propriétés des Biomolécules

Plier le coin

Examen - semestre 3

Janvier 2007 - 1 heure

Les calculatrices ne sont pas autorisées

Question 1 : Etude d"un peptide ( 12 points - A : 5 mn, B : 15 mn, C : 10 mn, D : 10 mn)

A - Après action du mercaptoéthanol, un peptide A est élué par chromatographie échangeuse de cations à pH 6.

Un peptide A1 est alors récolté. Par rinçage de la colonne par la soude 1M, un second peptide A2 est élué.

A1 - Quel est le rôle du mercaptoéthanol ?

Coupe les ponts disulfures

0.2 A2 - Quelle est la caractéristique de la résine

échangeuse de cations ?

La résine est négative et fixe les cations (POSITIFS) 0.2

A3 - A pH 6, déduire les charges

des peptides A1et A2 satisfaisant l"élution : Si A1 est élué en premier, alors il est neutre ou négatif Si A2 est retenu, il est positif à pH 6, en augmentant le pH avec la soude, il devient neutre ou négatif 0.4

A4 - Déduire le schéma du peptide A ?

0.2 B - L"étude du séquençage des peptides A1 et A2 donne :

Hydrolyses PEPTIDE A1 PEPTIDE A2

HCl 6N - 110°C Ala, Asp, Cys, Val, Y Ala, Cys, Gly, X, Y

DNFB DNP-Ala DNP-Gly

Carboxypeptidase A Val Ala

Trypsine 1 peptide 1 dipeptide + 1 tripeptide

Chymotrypsine 1 dipeptide + 1tripeptide Ala + 1 tétrapeptide Protéinase V8 1 dipeptide + 1tripeptide 1 peptide Contrairement à A1, le peptide A2 est positif au réactif de sacchaguchi. Les peptides A1 et A2 sont tous les deux positifs aux réactifs des phénols.

Déterminer la séquence primaire des peptides A, A1 et A2 en répondant aux questions suivantes :

B1 - Qu"apporte l"hydrolyse HCl 6N - 110°C : B2 - Quels sont les rôles des réactifs : A A

LA COMPOSITION DU PEPTIDE

A 0.2 - réactif de sacchaguchi : présence ARG 0.2 - réactifs des phénols : présence de TYR 0.2 S S

B3 - Nommer le DNFB et définir son rôle ?

Dinitrofluorobenzène - permet de caractériser le NT - donne des DNP-aa 0.2

B4 - Schématiser les données précédentes en les complétant par celles apportées par l"action de la

carboxypeptidase A :

Pour le peptide A1

Y = Tyr

1 2 3 4 5

Ala--------------------Val Asp,Cys et Y à placer 0.6

Pour le peptide A2

X = Arg

1 2 3 4 5 Y = Tyr

Gly--------------------Ala Cys, X et Y à placer 0.6

B5 - Rôle de la trypsine ?

COUPURE de type N après ARG ou LYS

0.2 Conséquences sur le peptide A1 (donner toutes les possibilités)

Pas de coupure - pas d"arg

0.2 Conséquences sur le peptide A2 (donner toutes les possibilités)

1 Arg et 3 4 5 X = Arg

1 2 Arg et 4 5

0.4

B6- Rôle de la chymotrypsine ?

COUPURE de type N après TYR, PHE

0.2 Conséquences sur le peptide A1 (donner toutes les possibilités)

1 Tyr et 3 4 5 Y = Tyr

1 2 Tyr et 4 5

0.4 Conséquences sur le peptide A2 (donner toutes les possibilités)

1 2 3 Tyr et Ala

0.2

B7 - Rôle de la Protéinase V8 ?

COUPURE de type N après Asp , Glu

0.2 Conséquences sur le peptide A1 (donner toutes les possibilités)

1 Asp et 3 4 5

1 2 Asp et 4 5

0.4 Conséquences sur le peptide A2 (donner toutes les possibilités)

Pas de coupure - pas de Asp

0.2

B8 - Récapitulatif

séquences du peptide A1 (donner toutes les possibilités)

Ala Asp Tyr Cys Val

Ala Tyr Asp Cys Val

0.4 séquences du peptide A2 (donner toutes les possibilités)

Gly Arg Cys Tyr Ala

Gly Cys Arg Tyr Ala

0.4 C - L"étude du séquençage du peptide A donne :

Hydrolyses Peptide A

DNFB DNP-Ala etDNP-Gly

Carboxypeptidase A Val et Ala

Trypsine 2 peptides dont un est un dipeptide positif au réactif des phénols

Chymotrypsine ??

Protéinase V8 2 peptides dont un est un tripeptide positif au réactif des phénols

C1 - Déduire des résultats précédents (question A et B) la séquence du peptide A. Montrer l"action de la

chymotrypsine par une flèche

Ala Asp Tyr Cys Val Ala Tyr Asp Cys Val

D - En utilisant les données suivantes et celles apportées par l"hydrolyse HCl 6N à 110°C et le fait que

contrairement à A1, le peptide A2 est positif au réactif de sacchaguchi et que les peptides A1 et A2 sont tous les

deux positifs aux réactifs des phénols, confirmer l"ordre d"élution des peptides A1 et A2 de la question A.

pk aNH2 = 8 pk aCOOH= 3 Pk R de Asp = 4 Pk R de Cys =10 pk R de l"acide aminé X = 11 pk R de l"acide aminé Y = 13

Y est donc la Tyr

X est donc l"Arg

3 4 8 10 13

aCOOH 0 | - - - - -

R de Asp 0 0 | - - - -

aNH2 + + + | 0 0 0

R de Cys 0 0 0 0 | - -

R de Tyr 0 0 0 0 0 | -

Peptide + 0 - -- --- ----

pHi = 3,5

3 8 10 11 13

aCOOH 0 | - - - - - -aNH2 + + | 0 0 0 0 R de Cys 0 0 0 | - - -

R de Arg + + + + | 0 0

R de Tyr 0 0 0 0 0 | -

Peptide ++ + 0 - -- --- pHi = 9 3 Question 2 : Etude d"un mRNA ( 8 points - A : 5 mn, B : 5 mn , C : 10 mn)

A - Un DNA codant la synthèse d"une protéine P est isolé puis manipulé afin de déterminer par

la méthode de Maxan et Gilbert le séquençage d"un morceau du gène codant pour cette protéine. Compléter le schéma suivant résumant la préparation du DNA en vue du séquençage. *Orienter les brins de DNA . 32P
32P
32P

Etape 1

T4 polynucléotide

kinase 32P+
32P
32P

Que réalise-t-on à l"étape 1 ?

On phosphoryle les extrémités 5"OH avec 32P

0.2

Etape 2 Que réalise-t-on à l"étape 2 ?

On hydrolyse le DNA

Comment appelle-t-on l"agent permettant ce résultat ?

Une enzyme de restriction

Que peut-on préciser ?

Hydrolyse avec formation de bouts collants

0.4 DNA

Etape 3

Citer une technique simple permettant cette purification en une seule manipulation : Centrifugation en gradient de densité en présence de

Chlorure de césium

0.2

Etape 4

32P
Citer une technique simple permettant cette séparation : Chauffage pour séparer les deux brins (casse les liaisons hydrogène entre les bases AT et CG) et refroidissement brutal " trempage » du DNA 0.2

B - Séquençage du DNA : Cocher (X) les bonnes réponses ou étapes représentatives de la

méthode de séquençage de Maxam et Gilbert. Les classer (N°) suivant la chronologie de la manipulation (Une réponse erronée annule une bonne réponse)

N° X

Méthode de coupures enzymatiques

Nécessité d"utiliser une amorce en 3"

Méthode de synthèses enzymatiques

3 X 2 échantillons sont utilisés pour couper les bases puriques et deux autres les bases

pyrimidiques La séparation des DNA s"effectue par électrophorèse sur gel polyacrylamide en présence de SDS

2 X Utilisation de monobrin de DNA marqués radioactif en 5"OH

Nécessité d"utiliser une amorce en 5"

Utilisation de monobrin de DNA non marqués radioactif

6 X Les résultats ci-dessous montre l"autoradiographie du gel

Utilisation de monobrin de DNA marqués radioactif en 3"OH

4 X Les échantillons de DNA sont séparés par électrophorèse sur gel polyacrylamide

Les échantillons de DNA sont séparés par chromatographie échangeuse d"ions Le gel polyacrylamide est un tamis moléculaire séparant les DNA en fonction de leur charge

5 X Le gel polyacrylamide est un tamis moléculaire séparant les DNA en fonction de

leur taille Les résultats du gel ci-dessous montre les acides nucléiques colorés par du bleu de

Coomassie

1 X Méthode de coupures chimiques

Les résultats du gel ci-dessous montre les acides nucléiques colorés par le bromure d"éthidium La synthèse de DNA nécessite une DNA polymérase, du Mg++ et des dXTP et des

ddXTP 1.2

C - Résultats : Compléter les résultats ci-dessous et donner la séquence du monobrin de DNA.

Bases bases

Pyrimidiques Puriques

Résultat du gel de séquençage par Méthode de Maxam et Gilbert

Sens de migration? Sens de lecture?

C C/T G A/G 5"

T T A G C G T A G 5.8quotesdbs_dbs10.pdfusesText_16

[PDF] EXAM ST-CORRIGE 3 janv. 2007 A4 – Dé

Quels sont les bienfaits des peptides?

Comment déterminer la séquence d'un peptide?

Comment déterminer la composition d'un peptide ?

Quels sont les peptides de classe 2?

CIENCES EXACTES ET NATURELLES

PRENOM :

Plier le coin

Examen - semestre 3

Janvier 2007 - 1 heure

Les calculatrices ne sont pas autorisées

A1 - Quel est le rôle du mercaptoéthanol ?

Coupe les ponts disulfures

échangeuse de cations ?

A3 - A pH 6, déduire les charges

A4 - Déduire le schéma du peptide A ?

Hydrolyses PEPTIDE A1 PEPTIDE A2

DNFB DNP-Ala DNP-Gly

Carboxypeptidase A Val Ala

Trypsine 1 peptide 1 dipeptide + 1 tripeptide

LA COMPOSITION DU PEPTIDE

B3 - Nommer le DNFB et définir son rôle ?

Pour le peptide A1

Y = Tyr

1 2 3 4 5

Pour le peptide A2

X = Arg

1 2 3 4 5 Y = Tyr

B5 - Rôle de la trypsine ?

COUPURE de type N après ARG ou LYS

Pas de coupure - pas d"arg

1 Arg et 3 4 5 X = Arg

1 2 Arg et 4 5

B6- Rôle de la chymotrypsine ?

COUPURE de type N après TYR, PHE

1 Tyr et 3 4 5 Y = Tyr

1 2 Tyr et 4 5

1 2 3 Tyr et Ala

B7 - Rôle de la Protéinase V8 ?

COUPURE de type N après Asp , Glu

1 Asp et 3 4 5

1 2 Asp et 4 5

Pas de coupure - pas de Asp

B8 - Récapitulatif

Ala Asp Tyr Cys Val

Ala Tyr Asp Cys Val

Gly Arg Cys Tyr Ala

Gly Cys Arg Tyr Ala

Hydrolyses Peptide A

DNFB DNP-Ala etDNP-Gly

Carboxypeptidase A Val et Ala

Chymotrypsine ??

Ala Asp Tyr Cys Val Ala Tyr Asp Cys Val

Y est donc la Tyr

X est donc l"Arg

3 4 8 10 13

R de Asp 0 0 | - - - -

R de Cys 0 0 0 0 | - -

Peptide + 0 - -- --- ----

3 8 10 11 13

R de Arg + + + + | 0 0

Etape 1

T4 polynucléotide

Que réalise-t-on à l"étape 1 ?

On phosphoryle les extrémités 5"OH avec 32P

Etape 2 Que réalise-t-on à l"étape 2 ?

On hydrolyse le DNA

Une enzyme de restriction

Que peut-on préciser ?

Hydrolyse avec formation de bouts collants

Etape 3

Chlorure de césium

Etape 4

N° X

Méthode de coupures enzymatiques

Nécessité d"utiliser une amorce en 3"

Méthode de synthèses enzymatiques

3 X 2 échantillons sont utilisés pour couper les bases puriques et deux autres les bases

2 X Utilisation de monobrin de DNA marqués radioactif en 5"OH

Nécessité d"utiliser une amorce en 5"