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On dit que le code génétique est redondant Cela permet de comprendre comment il peut y avoir plus de codons que d'acides aminés De plus certains codons comme
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redondance dans le code génétique signifie qu'un seul acide aminé peut être codé par plusieurs codons Ainsi le changement d'une seule base n'entraînera
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3) Le brin ci-contre étant le brin d'ADN transcrit écrire le brin d'ARN messager 4) A l'aide du code génétique établir la séquence des acides aminés
C'est quoi la redondance du code génétique ?
La redondance génétique est un terme utilisé typiquement pour décrire des situations dans lesquelles une fonction biochimique donnée est encodée de façon redondante par deux ou plusieurs gènes.Pourquoi le code génétique est redondant et univoque ?
dégénéré car à un acide aminé peut correspondre plusieurs codons, on dit aussi que le code génétique est redondant. univoque car à un codon ne correspond qu'un acide aminé universel car commun à tous les organismes vivants.Pourquoi Dit-on que le code génétique est redondant et non chevauchant ?
Le code génétique a trois caractéristiques : Il est dégénéré ou redondant, ce qui signifie qu'un acide aminé peut être traduit à partir de plusieurs codons. Les codons sont non chevauchants, ce qui signifie que qu'une base n'est pas réutilisée une seconde fois dans une séquence spécifique.- Ce code génétique est : universel : tous les êtres vivants (sauf quelques exceptions) poss?nt le même ; non ambiguë : à un codon correspond un seul et unique acide aminé ; dégénéré : à un acide aminé peuvent correspondre plusieurs codons (il existe en effet 64 possibilités de codons, et seulement 20 acides aminés).1 fév. 2003
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XIV- La traduction
1- Le code génétique
avec 20 acides aminés est assurée par la combinaison des quatre lettres donnant le code
génétique. codon (Trois bases successives). Avec trois nucléotides par codon, il y a 43 = 64 codons différents possibles (Tableau 2).Tableau 1 : Le code génétique
Le code génétique possède les caractéristiques suivantes : - La dégénérescence Parmi les 64 codons, trois sont des codons stop, qui signalent la fin de la traduction. Les 61codons restants, appelés codons sens, codent les 20 acides aminés trouvés dans les protéines.
Figure 1
code dégénéré. Seuls le Trp et la Met ne sont spécifiés que par un seul codon. Pour les autres acides aminés, le nombre de codons spécifiques de chaque acide est variable (2, 3, 4 ou 6). Les codons qui spécifient le même acide aminé sont dits synonymesLe code est généralement non ch
un seul codon. Chaque séquence de nucléotides peut être lue de trois façons différentes, selon
le cadre de lecture qui est appliqué. Le système de traduction doit utiliser le cadre de lecture
correct déterminé par le , qui est généralement AUG qui spécifie uneMéthionine (Met).
- Les codons de terminaisonTrois codons UAA, UAG et UGA
codons stop, codons de terminaison ou codons non-sens.Tous les êtres vivants (sauf quelques exceptions) possèdent le même code génétique. On dit
que le code génétique est universel.2- La traduction
La traduction correspond à la
plasme de la cellule. Elle a lieu dans les ribosomes. La son extrémité carboxyle. transciptioncommence à être traduit avant la fin de la transcription. Chez les eucaryotes, la transcription et
noyau, tandis que la traduction a lieu dans le cytoplasme.2-1- La structure des ribosomes
Les ribosomes sont des organites complexes, formés chacun de (ARNr)et de protéines- unité.Le ribosome comporte des sites spécifiques :
- Site A, ou Aminoacyl (site Acide-aminé ou Accepteur). - Site P, ou Peptidyl (site Peptidique ou Donneur).Les tailles des sous-unités
-unités qui le composent. Tableau 2 : Tailles et composition des ribosomes eucaryotes et procaryotesType de cellule Taille du
ribosomeSous-unité Composants ARNr Protéines
Bactérienne 70S Grande (50S)
Petite (30S)
23S (2900 nt), 5S (120 nt)
16S (1500 nt)
3121
Eucaryote 80S Grande (60S)
Petite (40S)
28S (4700 nt), 5,8S (160 nt), 5S
(120 nt)18S (1500 nt)
4933
2-2-
Les ARNt ont une structure secondaire en forme de trèfle à 3 feuilles et une structure tertiaire
en foFigure 2 : Structure du ribosome
Figure 3
pendant la synthèse de la protéine par reconnaissance codon-anticodon au niveau de la boucle2-3-La liaison des acides aminés aux ARNt
-acyl-ARNt (aa-ARNt) nécessite une Amino-acyl-ARNt-synthétase. Chaque synthétase reconnait un acideaminé spécifique qui doit reconnaître tous les codons de cet acide aminé. Les Amino-acyl-
ARNt-s. La
le chargement Acide aminé + ARNt + ATP aminoacyl-ARNt + AMP + PPi -ester). Le aminé ARNtAla.2-4- Etapes de la traduction
Initiation
repère le 1er codon AUG. - . Il y a appariement la petite sous-unité du ribosome, - La grande sous-2(f-Met).
La prog
site A site P site E mais tous les autresARNt commencent par occuper le site A.
-ARNMet estElongation
Tu, EF-Ts et EF-G). Elle procède selon un mécanisme cyclique en 3 étapes : - Dans la 1ère étape, un ARNt chargé, associé en comp- le site A, le GTP est hydrolysé en GDP et le complexe EF-Tu GDP est libéré. - La 2° étape est entre les acides aminés attachés aux- La 3° étape du mécanisme est la translocation qui correspond au déplacement du ribosome
-G) et jours -anticodon, ils ne suivent pas le mouvement du on provoque aussi le croissance) vers le site P, ce qui laisse ouvert le site A.Figure 4
Figure 5 : Translocation du ribosome
Après translocation, le site A est
Le cycle se répète : un ARNt et son acide aminé occupent le site A, un lien peptidique est formé
entre les acides aminés présents aux sites A et P, et le ribosome passe au codon suivant. Pendant
Terminaison
La terminaison de la traduction se fait au niveau des codons stop UAA, UAG et UGA qui ne codent pour aucun acide aminé. Ces codons stop sont reconnus par les facteurs de terminaison ré du site P, le2-2- Modifications post-traductionnelles des protéines
Les chaînes polypeptidiques subissent des modifications post-traductionnelles :- Certaines protéines sont synthétisées sous la forme de molécules précurseurs plus grandes
qui doivent être clivées et adaptées par des enzymes pour acquérir leur fonction. - glycosylation nécessaire à leur activation. - La fonction de nombreuses protéines dépend de leur repliement correct. Certaines se replient spontanément pour acquérir leur forme correcte, mais le repliement de certaines autres doitées des chaperons moléculaires.
Figure 6 : Terminaison de la traduction
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