Résumé denzymologie élémen
vmax permet d'évaluer la concentration catalytique de l'enzyme. c) Vi (vitesse initiale). C'est la vitesse d'une réaction enzymatique au cours de la phase
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(cinétique enzymatique). ENZYMOLOGIE? L'enzymologie est la partie de la biochimie qui étudie les propriétés structurales et fonctionnelles des enzymes.
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Cours d'Enzymologie et biochimie métabolique. SV S4. Pr. Hakim ALILOU L'enzymologie est la branche de biochimie qui étudie les enzymes leurs structures ...
ENZYMOLOGIE. COURS EXERCICES
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TRAVAUX DIRIGES DENZYMOLOGIE S4-SV ANNEE
TRAVAUX DIRIGES D'ENZYMOLOGIE. S4-SV. ANNEE UNIVERSITAIRE 2014/2015 Responsable du Cours Magistral : Pr M. BENICHOU ... TD N°1 Enzymologie.
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notamment dans le muscle au cours d'un exercice physique intense ou l'O2 devient insuffisant. Il y a alors production d'acide lactique
COURS DE BIOCHIMIE STRUCTURALE
COURS DE BIOCHIMIE font l'objet de plusieurs chapitres l'enzymologie est abordée dans un ... https://www.fichier-pdf.fr/2011/11/19/1a-biochimie/.
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C] alanine. Quels atomes de carbone des acides ?.cétoglutarique succinique et oxaloacétique seront marqués
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Enzymologie. Dr Hallal S. Au cours des réactions chimiques réversibles le catalyseur accélère de la même manière les 2 vitesses de réaction évoluant ...
COURS ET TRAVAUX DIRIGÉS EN Enzymologie et Bioénergétique
A l'origine on avait pensé que cette propriété était propre au phénomène du vivant ; aujourd'hui il est bien acquis que l'activité catalytique des enzymes peut
Plan Du Cours
Étudier en ligneavec nous et passer des QCM gratuitement. Vous pouvez utiliser les liens du sommaire ci-dessous pour naviguer facilement entre les différentes parties du cours. Enzymologie 1- Définition et classification des enzymes 2- Rôles des enzymes a- le site actif ; la catalyse enzymatique et les différents types de catalyse. b- Les propriété...
Introduction
En biochimie, l’enzymologieétudie les enzymes et la fermentation. Différents domaines plus spécifiques peuvent être dégagés : 1. l’étude des réactions enzymatiques, comprenant la cinétique réactionnelle, 2. l’approche structurale des enzymes et leur relation avec leur activité, ce qui permet en outre de classer les enzymes selon la nomenclature EC....
Quels sont les exemples d'enzymes?
Enzymologie. Exercices Enzymologie exercices relate plusieurs exemples d'enzymes comme l'hexokinase - Structure du module-- Tableau des annonces du module-- Contrôles-- Contenu (cours, TP, TD)-- Liens avec autres semestres-- Plateforme Biomolécules--Liens utiles-- sitemap--
Quels sont les différents domaines d'application d'enzymes industrielles ?
Les domaines d'application d'un certain nombre d'enzymes industrielles ont été présentés dans le chapitre 1. Les principaux domaines d'utilisation sont l'industrie des détergents, de l'amidon, l'agroalimentaire (alimentation humaine et animale), la chimie fine et le secteur de la santé, ainsi que les domaines de l'analyse et des capteurs.
Quels sont les activateurs d'enzymes?
Les activateurs d'enzymes sont des espèces chimiques pouvant se lier à une enzyme pour augmenter son activité. Par conséquent, ils peuvent affecter l'activité d'une enzyme. L'hexokinase-I et la glucokinase sont des exemples courants d'activateurs d'enzymes.
Quels sont les différents types d'enzymes d'oxydoréduction?
•Elles sont associées à des coenzymes d'oxydoréduction : NAD+, FAD, FMN, etc. •Plusieurs de ces enzymes sont connues en tant que : •oxydases •réductases •peroxydases •oxygénases •déshydrogénases 1- LES ENZYMES D'OXYDOREDUCTION
ENZYMOLOGIE
DOCTEUR DJENANE NADIA
Introduction
réactions biochimiques. la biosynthèse ou anabolisme et dégradation ou le biologiques. Ces réactions se déroulent dans des conditions physiologiques (pH:7,4 et température :37°C) grâce à la présence de catalyseurs: enzymesSans la présence des enzymes, la vie serait
impossibleLes enzymes ont donc un rôle vital
Correspond à des
réactionsbiochimiques organisme.Son rôleestde gérerles
ressourcesénergétiqueset matériellesde la cellule, et donc de .Le métabolisme
1.Voiescataboliques
libèrentde2.Voiesanaboliques
consommentdeLes voies métaboliques
Moléculescomplexes Moléculessimples + Énergie Moléculessimples + ÉnergieMoléculescomplexes réactions catalyséespar les enzymes (cinétique enzymatique).ENZYMOLOGIE?
L'enzymologie est la partie de la biochimie
qui étudie les propriétés structurales et fonctionnelles des enzymes.Historique:
1730: La digestion est un phénomène plus chimique que
mécanique1850: Pasteur démontra que la fermentation du sucre en
alcool par la levure est catalysée par une substance qui existe dans la levureEnzyme : en= dans,zyme: levure
1897: Buchner a extrait de la levure les premières
enzymes uréaseUrée uréaseCO2+2 NH3
Depuis, plus de 3000 enzymes sont décrites
Biomolécule de nature protéique(cas particulier: les ribozymes ARN catalytiques) ayant un pouvoir catalytique élevé et douée de spécificité. protéine Protéines globulaires de poids moléculaire élevé . Existence de protéines enzymatiques de structures tertiaires, quaternaires. Dans tous les cas grande importance de la structure spatialeNative (notion de site actif).
Biomolécule de nature protéiqueayant un pouvoir catalytique élevé et douée despécificité et peut être régulée.Notion du catalyseur :
1. Il augmente la vitesse de la réaction
millions de fois) (Keqsans Enz=Keqavec Enz)3. (on le retrouve
intacte à la fin de réaction)4. Il agit à des concentrations très faibles
Spécificité réactionnelle :chaque enzyme ne réactions du même type). Spécificité de substrat : "reconnaissance» duPROPRIETÉS ET CARACTÉRISTIQUES DES ENZYMES
EnzymeSubstratinteraction
substrats.Produit
catalyséeparuneenzyme. estappeléeproduit.Ligand
sontappeléesligands. protéinequilereçoit.Mécanisme général d'une enzyme
SPE Une enzyme (E) transforme un substrat (S) en produit (P). SES -Première étape: Le substrat se fixe sur l'enzyme -La deuxième étape: la catalyse . Le substrat est transformé en produit EPES -Troisième étape: Le produit est relâché EPE+P K1 K-1 K2 K-2 K3 K-3 Si il y a plusieurs substrats. La réaction se fera étape par étape (et non simultanément) pour être efficace et à travers un site désigné actif.ENZYME
SUBSTRATLiaisons faibles
Liaisons faibles
Polypeptide
constituantPont disulfure
entre acides aminés soufrés non contigusSites de
reconnaissance fixent le substratSites de
reconnaissances, fixent le substrat Sites catalytiquesAcides aminés ne
faisant pas partie du site actifLiaison
faibleLe complexe enzyme
substrat quientrentencontactavecleSubstratSite actif est une poche profonde enfoui
Il s'agit d'une poche magique
Substrat
Si l'enzyme se lie seulement au substrat
alors il n'y aura aucune autre réactionL'état de transitionProduit
mais induit également la formation de l'état de transition XStructure des enzymes
-Enzymes entièrement protéiques = holoprotéines -Enzymes formées de deux parties = hétéroprotéinesUne partie protéique: apoenzyme
Une partie non protéique: cofacteur ou coenzyme -holoenzyme = apoenzyme+cofacteur (ion métallique -coenzyme, groupement prosthétique) Apoenzyme: intervient dans la spécificité, thermolabile Cofacteur: effectue la réaction chimique, thermostable de nature inorganique: les ions métalliques telles que Mg2+,Mn2+, Cu2+, Zn2+,
+; sont parfois nécessaires à dans la structure tridimensionnelle de On appelle un groupement prosthétiquele cofacteur qui est fortement lié à l'enzyme (parfois avec une liaison covalente). Lorsque la liaison est faible on parle de cosubstrat Les coenzymessont des molécules organiques qui sont indispensables à la réaction permettant soit le transport du1.Réactionsexergoniques
dégagentde libre2.Réactionsendergoniques
nécessitentde libre de son environnementRéactions exergoniques
Réactions endergoniques
La plupartdu temps, uneenzyme agit
commeun catalyseurElle abaissenécessaire
pour déclencherunereaction.NOMENCLATURE ET CLASSIFICATION DES ENZYMES
Avant 1961: les enzymes ont été dénommées selon le nom du S sur lequel elles agissent en ajoutant le suffixe "ase" classification des enzymes selon le type de réaction catalysée1 -Oxydoréductase
2 -Transférase
3-Hydrolase
4-Lyase
5-Isomérase
6-Ligase
précédés de EC1er chiffre : classe
réaction catalysée)2ème chiffre : sous-classe(mécanisme de
réaction)3ème chiffre : naturedes molécules
impliquées ordre Nécessitent un coenzyme (NAD, NADP, FAD ou FMN)1. Les oxydoréductases
réduction. Existence de plusieurs sous-groupes (déshydrogénase, oxydase, peroxydase, hydroxylaseet catalase)A red+ BoxA ox+ B red
-CH3-CH2OH -CH2--CHOH-Déshydrogénases:
CH3-CHOH-COOH+NAD+CH3-CO-COOH+NADH+H+
parlactatedéshydrogénase2étatscequienfaituntransporteur.
Fe2++réduitFe3++oxydé+1e-.
substrat A sur un substrat B :A-R+BA+ B-R
les transaminases: transfèrent les radicaux aminés - acide cétonique accepteur. Le coenzyme est le phosphate de pyridoxal.2. Les transférases
Les phosphokinasesou kinases: transfèrent un P sur une molécule Ex : EC 2.7.1.2 Glucokinase(= ATP:D-glucose 6-phosphotransférase) ATP + Glucose ADP + Glucose 6-phosphate coenzymeestCoA3. Les hydrolases
C -X + H2O C -OH + X -H
différentesliaisonschimiques.RCOO-CH2-+H2ORCOOH+H2OH
Les osidases: hydrolysent les osides exp. glucosidase, galactosidase Les enzymes protéolytiques: hydrolysent les liaisons peptidiquesR-CO-NH-OH+ NH2-
3031
4. Les lyases
A-R + CoenzA + Coenz-R
R-CO-COOH R-CHO + CO25 . Les isomérases ou mutases
même molécule.A -B XX-A -B
GalactoseGlucose
moléculeàuneautreMethylmalonylCoASuccinylCoA
6. Les ligases ou synthétases
enzymes qui participent aux réactions de synthèse entre :C-O : les aminoacyl-ARNtsynthétases
C-S : acétylCoAsynthétase
C-N : amide synthétase comme la glutamine synthétase C-C : carboxylase à biotine comme la pyruvate carboxylase qui oxalo-acétate à partir du pyruvate + CO2 + ATP.A + B A-B
substratAquoiçasert?
Ellepermetdedéterminer:
-Modélisationdeenzymatique -Équationdelavitesse -Etudesenprésenceconditions optimales...La cinétique enzymatique
Cinétique d'une enzyme au cours du temps
E+S ES K-1 K-2 EP K3 K-3 E+P Phase préstationnaire [ES]L'enzyme
se charge Phase stationnaire [S]>>[E]La vitesse
est constante.Effet du produit
[EP]Le produit qui s'accumule
ralentie la réaction Plus il y a de substrat, plus l'enzyme est rapide.C'est la loi d'action de masse.
équilibre
[P] t [ES][EP]La concentration du
produit reste constanteLa vitesse peut être
mesurée avec l'apparition du produit: v=dP/dt K1K2Vitesse initiale
En enzymologie classique, on s'intéresse à la phase stationnaire (linéaire) en mesurant la vitesse initiale. Cinétique michaélienne, affinité et efficacité catalytiqueMesure des constantes cinétiques
[P] = f (t) -au début : réaction d'ordre 1 (dP/dt= cste) -puis dP/dtdiminue devient nul -Arrêt de la réaction (dP/dt= 0) dûépuisement de S
réversibilité de la réactionCinétique (phase stationnaire)
en fonction de la concentration du substratLa V de la réaction enzymatique
est influencée par: [S], [E], température, pH, effecteurs. Cinétique en fonction de la concentration du substratAux faibles [S],
la vitesse de la réaction est proportionnelleà celle du
substrat (réaction Aux fortes [S], la vitesse devient constante, indépendante de cette par son substrat.Conditions
1-On travaille à de très faible concentration de substrat [S]>>[P]
2-Il y a beaucoup plus de substrat que d'enzyme que [S]>>[E]
3-les formes libres de l'enzyme et de l'enzyme liée au substrat sont
en équilibre (rapide). Avec ces conditions, on peut simplifier la réactionK1K2E+SES
K-1 E+PComme, il y a peu de produit le retour K-2est négligeable,K2 =k cat est la constante catalytique
Traitement mathématique des cinétiques
K-2K-3
E+SES K-1EP K3E+P K1K2 E+SES K-2EP K3K-3E+P
K1K2Augmentation de la concentration du substrat
213456780
0 2 4 6 8
Substrat(mmole)
Produit
8060
40
20 0 S E P (dans une période de temps déterminée E S++ S E E P SP EES
Concentration
Temps de réaction
ES se forme
vite et est détruit lentementE+SK-1
K1ESVitesse de formation de [ES]:
d[ES] / dt = K1[E]L [S] = K1([E] [ES])[S]Vitesse de disparition de [ES] :
d[ES]/ dt = K 1 [ES] + K 2 [ES] = [ES] (K 1 +K 2Etat stationnaire:
V de formation de [ES] = V de disparition de [ES] K 1 ([E] [ES])[S] = [ES] (K 1 + K 2K1([E]-[ES])[S] = [ES] (K-1+ K2)
([E]-[ES])[S]/[ES] = (K-1+ K2)/K1= Km [E] [S] = [ES](Km+[S]) [ES] = [E] [S]/Km+[S]Or, V = K2[ES]
V = Vmaxļ
Vmax= K2[E]
V = (K2[E]) [S]/ Km+[S]
vi= vmax[S]/ Km+[S] E+PK2 etinversement.quotesdbs_dbs32.pdfusesText_38[PDF] qcm biochimie enzymologie
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