On souhaitait expliquer la double spécificité des enzymes par l'étude détaillée du site actif de l'enzyme au niveau duquel se situe interaction avec le substrat
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[PDF] ENZYMOLOGIE Historique ; Site actif ; Complexe enzyme - substrat
28 oct 2003 · Historique ; Site actif ; Complexe enzyme - substrat ; Etat de transition Cours format PDF Historique I Spécificité de l'association protéine
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Pour agir les enzymes se lient de manière transitoire au substrat au niveau du site actif (= région de l'enzyme où s'effectue la catalyse) La formation du complexe
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Les enzymes abaissent l'énergie d'activation du substrat d'enzyme pour le complexe activé conduirait ainsi à Ils jouent un rôle dans le site actif
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L'hydrolyse du substrat polypeptidique a lieu dans une fente entre les deux domaines, cette région de l'enzyme est le site actif • Les sites actifs de presque toutes
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On souhaitait expliquer la double spécificité des enzymes par l'étude détaillée du site actif de l'enzyme au niveau duquel se situe interaction avec le substrat
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le site catalytique permet la transformation du substrat en produit et détermine la vitesse de la réaction Site de fixation Site catalytique Site actif S Enzyme
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SVT - 1 SP
Activité C6_3
L'interaction enzyme-substrat Corrigé
La connaissance de la structure tridimensionnelle des enzymes a permis de mieux comprendre les caractéristiques du
complexe enzyme-substrat. On souhaitait expliquer la double spécificité des enzymes par l'étude détaillée du site actif
de l'enzyme au niveau duquel se situe interaction avec le substrat.Une protéine est une macrom olécul e constituée d'une ou de plusieurs chaînes d'acides aminés (=chaînes
polypeptidiques ou polypeptides). Chaque protéine est définie par sa séquence polypeptidique qui correspond à la
succession des acides aminés qui la composent. Il existe 20 acides aminés naturels qui sont représentés par un code 3
lettres ou 1 lettre. Par exemple : la glycine est notée Gly ou G, la tyrosine Tyr ou Y... Les propriétés des acides aminés font que la chaîne se replie en for mant par exemple des hélic es. Ces repliements sont à l'origine de la structure tridimensionnelle de la protéine (forme 3D). La structure tridimensionnelle d'une prot éine détermine sa fonc tion.Par exemp le, pour qu'une enzyme perm ette la
transformation d'un substrat, il faut que s a forme 3D (structure spatiale) et cel le du substrat soient complémentaires au niveau d'une zone appelée site actif.On voit ci-contre la s tructure 3D de l' enzyme
carboxypeptidase (CPA), en rubans bleus. La CPA est une enzyme pancréatique impliquée dans la digestion des chaînes peptidiques ( chaînes d'acides aminés). Son substrat (en sphères rouges) est le dipeptide (Gly-Tyr) dont elle c atalyse l'hy drolyse pour donner deux acides aminés libres Gly et Tyr.Certains individus ont un gène de la CPA muté : cette mutation est à l'origine d'une CPA inactive, non fonctionnelle. Pour
catalyser la réaction métabolique, la CPA doit rentrer en contact avec la molécule de substrat (le dipeptide Gly-Tyr) qui
lui est spécifique pour former un complexe enzyme-substrat. Cette liaison avec la molécule de substrat conduit à la
libération des produits de la réaction d'hydrolyse (Gly et Tyr). Le contact entre l'enzyme et son substrat s'établit au niveau
du site actif : zone particulière de l'enzyme, ayant une forme complémentaire de la molécule de substrat (le dipeptide
Gly-Tyr). Des études de biologie moléculaire ont déterminé que le site actif est formé par un ensemble d'acides aminés
souvent éloignés dans la séquence de l'enzyme mais qui se trouvent rapprochés suite au repliement de l'enzyme dans
l'espace.Les acides aminés du site actif sont en boules et bâtonnets jaunes.La CPA mutée (à gauche) est inactive parce qu'à cause de la mutation du gène codant cette enzyme, deux acides
aminés de son site actif, HIS69 et TYR248 sont remplacés par d'autres acides aminés (des glycines GLY en vert) dans
la séquence de la protéine.TYR248 fait partie du site de liaison au substrat, qui permet de stabiliser le substrat dans le site actif. D'après le modèle
moléculaire fourni, la liaison au substrat semble pourvoir s'opérer malgré cette modification puisque le substrat est en
place dans le site actif de l'enzyme.HIS 69 fait partie du site catalytique de l'enzyme, nécessaire à la transformation du substrat. Sa modification peut
expliquer pourquoi l'enzyme est inactive bien qu'elle puisse se lier au substrat : la réaction ne se produit pas et le substrat
finit par se détacher de l'enzyme sans avoir été transformé. Sites actifs de la CPA mutée (à gauche) et de la CPA fonctionnelle (à droite).quotesdbs_dbs46.pdfusesText_46