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CATALYSE

I.Définitions

1)Catalyseur

2)Catalyse homogène, hétérogène

II.Modification du profil réactionnel

1)Cas général

2)Exemples

3)Catalyse homogène

4)Catalyse hétérogène

CATALYSE ENZYMATIQUE

I.Structure

1)Les différents types d'enzymes

2)Notion de cofacteur, coenzyme

3)Site actif

II. Mécanisme

1)Caractères principaux

2)Similitudes avec la catalyse classique

3)Spécificité

4)Trois exemples

III. Cinétique

1)Influence de la quantité d'enzyme

2)Influence de la concentration de substrat (mécanisme de Michaëlis-

Menten : explication de la loi expérimentale par le mécanisme)

3)Détermination de KM et Vmax, interprétation théorique de ces valeurs.

IV.Effecteurs enzymatiques

1)Inhibition réversible

2)Compétitive ; interprétation de la loi cinétique à partir du modèle :

E + S = ES

E + I = EI (rapide)

ES --> E + P

3)Non compétitive

4)Inhibition irréversible

V. Enzymes allostériques : définition et exemple

ALCÈNES

I.GENERALITES

1)Définitions, nomenclature

2)Structure et réactivité

II.ADDITIONS ELECTROPHILES

1)Addition d'acides ou d'eau

1.bilan et conditions

2.régiosélectivité (Markovnikov)

2)cas des hydracides HX

1.résultats expérimentaux

2.mécanisme par carbocation

3.stabilisation des carbocations

a.par effet inductif b.par effet mésomère

3.mécanisme par adduit π

4.profils énergétiques

5.lois cinétiques

3) addition d'eau

1.conditions expérimentales, bilan

2.mécanisme en milieu acide dilué

3.mécanisme en milieu acide concentré

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