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11 oct 2007 · Finalement on veut déterminer la vitesse initiale, la vitesse maximale et de l' absorbance par rapport au temps et non la vitesse de la réaction

[PDF] Cinétique enzymatique

8 oct 2009 · On admet qu'au début, la vitesse de réaction est constante : ][ 0 l'équation de Michaelis – Menten, on remarque que la vitesse initiale est reliée dernier est préalablement réglé à 400nm (zéro d'absorbance) grâce à une 

[PDF] Méthodes de mesure des activités enzymatiques - Remedeorg

n biologie clinique, l'enzymologie est surtout utilisée pour connaître la quantité saturable : la vitesse initiale de la réaction Vi a pour valeur : (2) avec (3) On enregistre en continu une variation d'absorbance (densité optique) en fonction

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CLASSE INVERSEE-ENZYMOLOGIE APPLIQUEE Fr Rota Scalabrini –LYP VITESSE DE TRANSFORMATION Lire l'absorbance à 415 nm toutes les 30 secondes pendant 5 calculer la vitesse en période initiale appelée vitesse initiale

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à cette concentration de substrat, la vitesse mesurée représente 91 de la vitesse ->une seule donnée peut sous-estimer la vitesse initiale dû à des temps grâce à la différence en absorbance ou fluorescence entre le produit et le substrat

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Pour une concentration fixe de l'enzyme, un graphique de la vitesse initiale de réaction (Vo) en fonction de la concentration initial du substrat [S] exhibe une

[PDF] TP B13-14 Enzymologie - Joseph Nicolas – SVT

Caractériser la vitesse initiale d'une enzyme selon le modèle de Michaelis- Menten A=ελ C L , où A est l'absorbance solution, ελ l'absoptivité molaire, C la  

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Soit par la vitesse de disparition d'un substrat 2 concentration initiale du substrat a été consommée L'enregistrement des variations d'absorbance en f du

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enzymatique

DR AKSAS

1

ƒIl

2

Mesure de l͛actiǀitĠ enzymatiƋue

Cette mesure consiste à évaluer la

3

Mesure de l͛actiǀitĠ enzymatiƋue

L͛actiǀitĠ d͛une enzyme se mesure

1.d͛un

d͛apparition d͛un

3.d͛utilisation d͛un

4

Méthodes de mesure

2 Méthode en point final ou " à deux points »

Méthodes cinétiques:

1. 5

Mesure de l͛actiǀitĠ enzymatiƋue

Si expérimentales[S]0 et[S]0 la d'enzyme C'est doser d'enzyme 6

Conditions opératoires

Conditions Ƌui permettent d͛aǀoir une vitesse constante et maximale a)0et déterminer contient. b) optimale c) [S]( activateurs 7

Le substrat

Le Pour Pour Il doitMais Un de on exige que S > 10 Km. 8

Température

En , C

SFBC(société

C 9

La durée de la mesure

AE = Vi en [ ] saturante de substrat

10 10

Le Témoin

Dans les méthodes " 2 points »

On Ce que .

Dans les méthodes cinétiques

On 11

Les unités enzymatiques

katalquantité seconde trop-

Launité

internationalequi catalyse minute 60
12

Les unités enzymatiques

Nombre

AEM

Nombre

AS

Elle enzymatique

13

Les unités enzymatiques

ƒLe=

/ Activité enzymatique totale de départ (x

ƒ Le=

spécifique de départ 14 1 manuelle 1. durée, 2.son 3.

Į .15

Méthode en point final ou à " 2 points »

Ladoit

Le lorsque nécessaire

¾soit

¾soit

zone0en

¾soit.

16

Méthode en point final ou à " 2 points »

Faire Ce (Exemple transformer 17

Méthode en point final ou à " 2 points »

Exemple:

LetĮ-;

-30. -Dinitro 18 ALAT

Méthode en point final ou à " 2 points »

C solution 19 2

Consiste de

La spécifiqueUV visible

tempsplus 20

Cinétique enzymatique en Ultra

LeNAD/NADH NADP/NADPH

employé La

UV NAD+/NADHqui

sont Ces Cette 21

Méthodes cinétiques

Dans continu, fixée La réactif) stabilise Elle

Ppermet

22

Cinétique enzymatique en Ultra

NAD considérés(réaction

AH2 + NAD+ A + NADH,H

AH2 + NADP+ A + NADPH,H

[NAD+ ] > 10 NAD 23

Cinétique enzymatique en

NADH NAD+, Si réduction NAD+,la; oxydation deDO. Le

NADPHİ -cm- 24

Cinétique enzymatique en

NADH-cm-

NAD+ 25

AEMesure

l MXJPHQPMPLRQ de 340nm

AE diminution

de A340nm LDH NADн et NADH2 prĠsentent un pic d͛absorbtion ( surtout NAD+) a 260 nm alors on mesure électivement Le NADH2 aquotesdbs_dbs2.pdfusesText_3