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du substrat avec l'enzyme à travers quelques acides aminés qui constituent le ' site actif' Dans le cas de plusieurs substrats, le suivi de la catalyse permet de comprendre en détail les 6 MECANISMES DE CATALYSE ENZYMATIQUE A DEUX SUBSTRATS · 6 1 Comportement cinétique des enzymes allostériques 7 2

Exercice 5 ENONCE La courbe A représente les résultats d'une étude cinétique de l'activité d'une enzyme E sur un substrat S dans des conditions bien

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loi de vitesse “de Michaelis et Menten”, qui dépend de deux param`etres (vm et KM ) et décrit bien comment 4 Cinétique enzymatique stationnaire (réactions `a un seul substrat) 8 4 1 Ce qu'on 255/22/10896 full pdf ) 1/vi en fonction Exercices Les exercices marqués d'une étoile “*” seront corrigés en TD en priorité

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II CINÉTIQUE ET VITESSE DE RÉACTION III MÉCANISME DE LA CATALYSE ENZYMATIQUE IV calculer facilement les paramètres de la cinétique enzymatique L'équation de substrat Expérience B La vitesse de la réaction est constante; ceci signifie Cinétique des réactions chimiques : exercices 700 1970

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Une étude cinétique permet d'établir que la réaction admet un ordre , de Cet exercice présente la démarche usuelle pour déterminer un ordre : on l'estime par une méthode On réalise deux séries d'expériences à température constante c'est-à-dire les concentrations introduites en substrat et en enzyme

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assurent la catalyse renvoie à l'élucidation de leurs mécanismes. Cela se passe par le contact

du substrat avec l'enzyme à travers quelques acides aminés qui constituent le 'site actif'. Dans

le cas de plusieurs substrats, le suivi de la catalyse permet de comprendre en détail les interactions entre l'enzyme, les substrats et les modulateurs

SOMMAIRE

1. ENZYMES. CATALYSEURS

BIOLOGIQUES. GENERALITES

2. SITE ACTIF ET STRUCTURE

FONCTIONNELLE DES ENZYMES

2.1. Catalyse. ffet de positionnement et de

proximité

2.2. Catalyse covalente (exemple

Chymotrypsine)

3. INTERACTION MOLECULAIRE

ENZYME-SUBSTRAT

3.1. Formation de complexe enzyme-

substrat (ES)

3.2. Cinetique enzymatique et équation de

Michaelis-Menten

3.3. Equation de Michaelis-Menten. Cas

spéciaux et représentation graphique

3.4. Expressions de l'activité enzymatique

3. 5. Inhibition par excès de substrat .

4. INTERACTIONS MOLECULAIRES ENZYME SUBSTRAT- INHIBITEUR

4.1. Fixation de l'inhibiteur sur la forme libre de l'enzyme (E). Inhibiteur compétitif

4.2. Fixation de l'inhibiteur sur la forme d'enzyme complexée avec le substrat (ES). Inhibiteur

Incompétitif

4.3. Fixation de l'inhibiteur avec des affinités différentes sur les formes libre (E) et

complexée (ES) de l'enzyme (Ki>4.4. Fixation de l'inhibiteur avec les mêmes affinités sur les formes libres (E) et complexée (ES) de l'enzyme. Inhibiteur non compétitif

4.5. Exemples et applications des inhibiteurs

5. INTERACTIONS MOLECULAIRES ENZYME (E)-SUBSTRAT (S)-ACTIVATEUR (A)

5.1. Fixation de l'activateur avec la même affinité sur les formes d'enzymes libre (E) et complexée

(ES). Activateur à combinaison indépendante

5.2. Fixation de l'activateur sur le substrat

6. MECANISMES DE CATALYSE ENZYMATIQUE A DEUX SUBSTRATS

6.1. Moyens de détermination des mécanismes de catalyse des réactions enzymatiques à

plusieurs substrats .

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