département de biochimie et toxicologie alimentaires, 21 000 Dijon propriété fonctionnelle / protéine / lait / lactosérum / gel/émulsion / mousse 5ummary
Previous PDF | Next PDF |
Propriétés fonctionnelles - Modifications chimiques des protéines
Keywords : chemical modification, proteins ARTICLE Introduction Au cours des procédés de transformation des aliments, les protéines sont soumises à des
[PDF] Propriétés fonctionnelles de protéines végétales, en volume et aux
23 sept 2019 · pharmaceutique, l'agro-alimentaire et les cosmétiques La levée ainsi que les propriétés fonctionnelles des protéines d'intérêt 1 1 Les
[PDF] DOSSIER SCIENTIFIQUE DE LIFN N° 9 bis LES PROTEINES
Propriétés fonctionnelles des protéines du lait (LORIENT D , CAYOT P ) 2 Utilisation des protéines végétales dans les aliments (UZZAN A ) Chapitre III :
Connaissances nouvelles sur les propriétés fonctionnelles des
département de biochimie et toxicologie alimentaires, 21 000 Dijon propriété fonctionnelle / protéine / lait / lactosérum / gel/émulsion / mousse 5ummary
[PDF] Les protéines végétales : contexte et potentiels en - IMPROVE
secs, la teneur en protéines des aliments d'origine végé- tale (produits céréaliers majeur sur leurs propriétés fonctionnelles et nutrition- nelles Ils peuvent, par
[PDF] PROTÉINES - IMPROVE
15 mar 2017 · propriétés structurelles et fonctionnelles avec un impact profond sur la qualité des aliments En industrie agroalimentaire, les protéines
[PDF] Les protéines
inflexion importantes des industries agro-alimentaires dans le but de faciliter le groupe fonctionnel acide, responsable de leur capacité de condensation pour nent les propriétés physico-chimiques et le rôle biologique de la protéine, donc
[PDF] Apport en protéines - Vie publique
7 sept 2000 · Protéines de nos aliments et propriétés fonctionnelles Dans ce chapitre les propriétés de quatre grands types de protéines sont présentées à
[PDF] propriétés physico chimiques des protéines
[PDF] la conformation des protéines origine et conséquences
[PDF] classification des risques dans une entreprise
[PDF] les risques en entreprise
[PDF] typologie risques entreprise
[PDF] les différents types de risques
[PDF] analyse des risques d'une entreprise
[PDF] les risques sur un chantier de construction
[PDF] les types de risques financiers
[PDF] traités internationaux liste
[PDF] classification des êtres vivants cycle 3
[PDF] classification du vivant cycle 3
[PDF] couple oxydant réducteur definition
[PDF] couples redox pdf
Lait(1991)71,141-171
©Elsevier/INRA141
DLorient,BCloss,JLCaurthaudan
21000Dijon,France
majeuresdulait(caséinesas1" ries,dessaucesetcrèmesglacées. (crèmes,glaces). propriétéfonctionnelle/protéine x-cesein; -protein-lipidinteractionsinemulsions; 142DLorientetal
milkproteins,arealsoconsidered:INTRODUCTION
Lesprotéinesdulaitsontdeplusenplus
utiliséescommeingrédientsdetexture dansdenombreuxalimentsintermédiaires assezbienlecomportementfonctionnelet individueldescaséinatesetdesconcen- aqueuseetdenombreusesrevuesont dradation,detextureetdesurface(Chef- teletLorient,1982;FoxetMulvihill,1983;Kinsella,1984;deWit,1984;Kinsellaet
Fox,1985;Modler,1985;Andersonetal,
1987;Colas,1988;Dumay,1988;Leman
rencesbibliographiquesdanscedomaine s"expliqueengrandepartieparlefaitque lesstructuresprimairesettridimension- nellesdes6protéinesmajeuresdulait eta-lactalbumine)sontconnues.Ildevient ainsiplusaisédereliercettestructureau comportementphysico-chimiqueetfonc- fonctiondesconditionsdepréparation.Cependant,laformulationdesaliments
rieuxdecomprendrelecomportementdes moléculesenmélangesparl"étudede leursinteractionsentreellesetavecles premières.Aprèsunerevuedesprincipalespro-
surlesinteractionsentreprotéines(lai- moléculesnonprotéiques(polysaccha- ridestensioactifs,lipides).Enfin,ilsera tionnellesparlestraitementsphysiqueset chimiques.PRINCIPALESPROPRIÉTÉS
FONCTIONNELLES
DESPROTÉINESDULAIT
Lecomportementfonctionneldespro-
partiede: -leurcomportementvis-à-visdel"eauen relationavecleurstructurespatialeetleurs té); turespatialeetlateneureneau. etcomportementvis-à-visdel"eauLescaséines
Associéesenmicellesdanslelait,elles
maisenrevanche,trèssensiblesaupHet auxselsdi-oupolyvalents.Lasurfacede lamicelleesttrèshydrophile,enraison d"hydratationexceptionnellesainsiqu"une excellenteaptitudeàlafixationsurla membranedesglobulesgrasdulait.C"est aussicettestructurequiexpliquesacoa- gulationenzymatiqueparlachymosine puisquelapertedeglycomacropeptide, tion.Sousformedecaséinatesalcalins,sans
laprésencedecationsdivalents,lesmo- vents"associerenpseudo-micellesvolumi- neuses(Payens,1982).N"ayantpasde despontsdisulfure,lescaséineso.s1,et~ delaprésencedecationsdivalents;enmi- lieuneutreetalcalin,leurvoluminosité tionsdisparaissent(tableauIl).Cecisetra- viscositéetdesurface.Lesmonomères trèsflexiblespeuvents"adsorberfacile- mentauxinterfaceseau/air(mousse)ou eau/huile(émulsion)etoffrentausside nombreuxsitespolaireshydratablesetSolubilitéInsolublesàpH4,6
neutreetalcalinViscositéminimale aupHi(4,6) mationdecolleàforteconcentrationMinimumaupHi
enprésencedecalcium.Gélification delamicelleparlachymosine moussanteslitédesmoussesK>~>as1RétentionBonnerétention
àpH5sithermodénaturées
Solutionspeuvisqueusessaufsither-
modénaturéesRétentiond"eaus"accroissantavecla
dénaturation influencedupHetdesselsàpH4à5sithermodénaturation
Bonfoisonnementetexcellentestabili-
litédesmousses~Lg>l.a dénaturation 144surface;ilsemblequel"hydrophobicitéde
Onexpliquecelaparlefaitquelatension
interfacialeentrel"eauetl"huileestplus faiblequelatensionsuperficielleentre l"eauetl"air;dansunemousse,lesmolé- culesquisontsusceptiblesd"êtreadsor- tensioactivesenraisondeleurfortehydro- majeurss1et~;eneffet,Leeetal(1987) montrentquelacaséine~perdsespro- tiquedespartiesCterminales(193-209) trèshydrophobesetNterminales(1-25) trèshydrophiles.Shimizuetal(1983)Nterminales(1-40)hydrophilesetCtermi-
nales(134-199)hydrophobesaltéraitles tatesurlafigure1quelesprotéinesglobu- lairestellesque~-Iactoglobulines"adsor- bentmoinsrapidementauxinterfaces.CertainsauteurstelsqueNakai(1983),
TownsendetNakai(1983)ontessayéde
Beaucoupplusstructuréesparleursponts
disulfures,la~-Iactoglobulineetl"- lactalbuminesontdesprotéinesglobu- lairesdontlastructurespatialeestpeuin- fluencéeparlepHetlessels.Mêmesi 10,2 11,8 7,7 9,3 19 19,2 11,3 K 2322,2
9,5 15,1
310,01mol.l-1KCI,pH7,37°C
0,01mol.l-1KCI,pH7,4°C
0,1mol.l-1KCI,pH7,20°C
0,1mol.l-1KCI,pH7,4°C
0,1mol.l"!KCI,pH7
6rnol.l""GuHCI,20°C
pH12,25°C0,1rnol.F"Naôl,pH7
1=0,2,pH7,4°C
6mol.l-1GuHCI,pH7,4°C
0,1rnol.l"NaCI,pH7,25°C
pH125mol.l-1GuHCI,pH7
(d"aprèsFoxetMulvihill,1983) 20 _-------caséine~ __---====--===CaséineCJ:S1Caséine~
PLactoglobullne
20 60Temps(min)
g.l-1. atpH7.Proteinconcentration:2.t(}-3q.t:", quelquesoitlepH,lesrendtrèssolublesCommelaplupartdesprotéinesglobu-
d"unedénaturation(interactionshydro- phobes,échangedepontsdisulfures)et entraîneunchangementdestructurespa- tiale(Dumay,1988);lesgels,granuleuxet opaquesenmilieuacide,élastiqueset translucidesenmilieuneutreetalcalin, surtoutenmilieuneutreetalcalin.Lestrai- tementsthermiquessontàlabased"un lesrendaptesàformerdesfimsinterfa- ciauxépaisetrigides(surtoutaupHi:5,2 tudeàs"adsorberestplusfaiblequecelle plusoumoinsdénaturé.Partraitement lepouvoirderétentiond"eau,ainsiqueles opèreàdespHdifférentsdespHi(5,2 pourla~-lactoglobuline,4,8pourl"a- lactalbumine).La~-Iactoglobulineagiten généralcommeunmeilleuragentten- semblentcontradictoiresàceuxdedeWit etal(1988),maisilsepourraitqu"unedé- selonlesobservationsdeClossmention- tésdesurfaces"appliqueassezbienpour moussantesenraisond"unefortehydro- raisond"unefaiblehydrophobicitédesur- face.Cependant,cesconclusionsdépen- dentbeaucoupdesméthodesdemesure del"hydrophobicitédesurface(Shimizuet al,1986).Relationsentreflexibilité
etstructurespatiale 146lescaséinesas1et~quepourlesca- desgroupesmarquéssurlesprotéines globulaires(~-Iactoglobulineeta- lactalbumine).Closs(1990)montre,par estsupérieureàcelledela~- lactoglobulineetqueleseffetssontles lactalbumineseraitdueprincipalementau positionnementdesmarqueursnitroxydes flexibles,cequin"estpaslecaspourla~- lactoglobuline(groupeseNH2situésdans leszonestrèsstructurées).
Undéplissementdela~-Iactoglobuline
boxyméthylationdespontsS-Saccroît alorsqueladénaturationthermiquene semblepasavoird"effetssignificatifssauf7,6%;119,4%;.12%.
l"augmentationparhydratationdelamobi-LeMeste,1988)(fig3).Lamesuredela
tuéepardenombreusesméthodesphysi- quesouphysico-chimiques:fluorescence, spectroscopieinfrarouge,résonancema- mesuregrâceaumarquagedeschaînes pardesradicauxnitroxydesdouésdepro- quéequidépendde2typesdemouve- ments:lesmouvementsdesgroupesN-OPourlescaséines,Colasetal(1988)
maximaleauxenvironsdupHi(fig4).Dansunarticleplusrécent,LeMesteetal
(1990)montrentaussiquelamobilitédes groupesmarquésestplusimportantepourFERMETÉDESGELS
15IN) 10pH80
PERTEENEAUOESGELS
(gd"u/gde~I) 7050
40
30
20 10 8pH 100
l~80:ë0 eXl.560cooCCJ QI"C C40 1:0Co 0 0:.20 1
Teneureneaus/sdematièresèche3
molécules,maisaussiauxcomportements sioactivessontlesmeilleureslorsquela sencedesels,etc).Lamesuredeflexibilitéappréciedonc
sels,glucides,lipides,tensioactifs).COMPORTEMENTFONCTIONNELDES
PROTÉINESDULAITENMÉLANGES
Interactionsdesprotéinesentreelles
Propriétésdesurface
descaséinatesenmélange ventplustensioactifsquelemélange(ca- isolés.Sionconstituedesmélangesenpro-
148oLorientetal -10 ".""o "\vU <,5