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Régulation de lactivité enzymatique - e-monsite

BCM 1502 Régulation de l’activité enzymatique Page 4/6 Lors de la transition T R, la séparation entre les trimères catalytiques et par les sous-unités régulatrices est de 12Å et 4Å respectivement le long de l'axe 3 et elle est couplée à une légère réorientation des trimères et des sous unités régulatrices

Régulation de lactivité enzymatique

BCM 1502 Régulation de l’activité enzymatique Page 6/8 Récapitulation de l’activité de l’ATCase Les deux états sont dus à une transition de la structure quaternaire de l'enzyme qui modifie la structure du site actif et ainsi change la capacité de liaison du substrat et sa catalyse

BICL3285 Régulations de lactivité enzymatique

Ce cours est consacré à la régulation de l'activité enzymatique Conçu comme une partie d'un programme de spécialisation pour des étudiants s'orientant vers la recherche, cet enseignement vise ainsi à couvrir des domaines en évolution rapide dans le

Chapitre 2: Spécificité enzymatique et régulation

1I 2 Régulation de l’activité enzymatique L’organisme doit pouvoir réguler les activités catalytiques de ses enzymes afin de coordonner ses nombreuses voies métaboliques Cette régulation peut être réalisée de deux manières 1I 2 1 Contrôle de la disponibilité en enzyme

ENZYMOLOGIE (3)

VII REGULATION DE L’ACTIVITE ENZYMATIQUE La régulation des processus de synthèse et de dégradation dépend du nombre de molécules d’enzyme et de leur état conformationnel qui gouverne leur activité La régulation de l’activité enzymatique fait appel à plusieurs types de mécanismes A Régulation au niveau du site catalytique

Enzymologie - F2School

4- Régulation de leurs activités catalytique: L’activité d’une enzyme est contrôlée par des modulateurs : - Les activateurs augmentent l’activité - Les inhibiteurs la diminuent Ce qui permet d’ajuster la vitesse globale d’un métabolisme au besoin cellulaire Exemple:

Biochimie structurale et régulation enzymatique

Moyens mis à disposition de l’enzymologiste pour ce faire : Études inétiques Détetion et isolement d’intermédiaires Cristallographie à rayon X ou RMN Modifi ation des enzymes (mutagénèse ou juste modification chimique) II Facteurs responsables de l’efficacité enzymatique A Formation du complexe de Michaelis

Chapitre III: Régulation de lexpression génétique

2 Contrôle ou regulation de l'activité catalytique des enzymes (modification covalentes et conformationnelles ou non covalente) 2 Régulation de l'activité enzymatique Il existe 3 types d’enzymes Constitutive: synthèse et activité ne subit pas de contrôle (concentration constante)

Les enzymes allostériques - Faculté de Médecine dOran

régulation les concernant l’est encore plus, car dans l’organisme règne une parfaite harmonie grâce à l’action très finement régulée de ces enzymes Les organismes doivent être capables de moduler l'activité enzymatique cellulaire de façon à pouvoir s'adapter

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Enzymologie

Dr Hallal S. Page ͳ

1- Définition et propriétés générales des enzymes

Introduction :

enzymes.

Ils sont doués :

ƒ Uaction

ƒ Une spécificité de substrat

ƒ Un pouvoir catalytique qui est soumis à régulation

I- Généralités:

- Les enzymes sont des catalyseurs biologiques de réactions métaboliques.

ƒ Une enzyme

ƒ La synthèse de leur partie protéique par les cellules qui les utilisent, selon le phénomène de synthèse protéique. Rôle : Ils interviennent dans diverses réactions de dégradation, ou de synthèse

Exemple :

Phosphorylase :

Isomérases : Transforment une molécule en son isomère

Enzymologie

Dr Hallal S. Page -

II- :

III-Structure des enzymes :

Les enzymes sont des protéines globulaires, elles adoptent plusieurs degrés

1- Structure primaire : se définit par la séquence en acides aminés

2- Structure secondaire : La séquence en acides aminés subit des repliements

pour former des motifs (hélices Įȕ

3- Structure tertiaire : plusieurs motifs, donnant

une forme spatiale à la protéine.

Cette organisation entraine une localisation:

- Des acides aminés polaires en surface externe hydrophobe interne)

4- Structure quaternaire : Association de plusieurs chaines protéiques

ƒ Une chaine : monomère

ƒ Plusieurs chaines : oligomère

Cette structure est adoptée par les enzymes régulatrices Certaines enzymes sont actives par eux mêmes, sans autre groupes fonctionnels ; :Co-facteur

Le co-facteur est soit :

- Un ion métallique appelé activateur (Fe+2, Mg+2) - Molécule organique : appelée co-enzyme

IV-Propriétés générales des enzymes :

Les enzymes possèdent des caractéristiques qui les rendent uniques 1- :

ƒ Un

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