Enzymologie - التعليم الجامعي
Enzymologie 3Page Dr Hallal S Toutes ces caractéristiques sont applicables aux enzymes, mais les enzymes sont plus efficaces que les catalyseurs Ils agissent à très faible dose Ils abaissent l’énergie d’activation d’une manière plus importante qu’un catalyseur 2- Nature protéique : Toutes les enzymes sont des protéines
Université Pierre et Marie Curie - sorbonne-universitefr
Plan du cours 2002 - 2003 Enzymologie élémentaire - Pr A Raisonnier 3/131 Plan du cours 3 Plan du cours 7 Objectifs 9 Partie I : Les enzymes 11 Chapitre 1 : Définitions 12 1 1 Enzyme 13 1 2 Exemple d’enzyme : l’anhydrase carbonique 15 1 3 Substrat 16 1 4 Produit 17 Chapitre 2 : La réaction enzymatique 18 2 1 Réaction enzymatique 19 2
Présentation PowerPoint - Introduction à l’enzymologie
Cinétique d'une enzyme au cours du temps E+S ES K-1 2 EP K 3 K-3 E+P Phase préstationnaire [ES] L'enzyme se charge Phase stationnaire [S]>>[E] La vitesse est constante Effet du produit [EP] Le produit qui s'accumule ralentie la réaction Plus il y a de substrat, plus l'enzyme est rapide C'est la loi d'action de masse équilibre [P] t [ES
ENZYMOLOGIE
ENZYMOLOGIE I) Propriétés générales des enzymes 1 1 Application - En médecine pour le dépistage des maladies (dosage des prises de sang), par exemple une augmentation de concentration en amylase dans le sang cause un disfonctionnement du pancréas
Enzymologie - F2School
Enzymologie théorique Ph Collas 8 C Influence de la concentration en substrat 1 Equation de Michaelis - Menten (1913) Dans la suite du cours, sauf mention contraire, on considère qu’on se place en conditions de vitesse initiale = Vi ou V0, voire V (selon inspiration ) On trace la courbe V = f([S]) (attention à
Chapitre 5 : Les enzymes
L’exemple connu est l’acétyle co-enzyme A qui transfert des radicaux acyle au cours de la biosynthèse des AG 4 Les enzymes allostériques Les enzymes dites allostériques possèdent, en plus de leur site actif, un site appelé site allostérique Une substance appelée effecteur peut se fixer sur ce site Il a pour effet de bloquer l
Cours Enzymologie Approfondie
Cours Enzymologie Approfondie Chapitre I : structure et propriétés des enzymes - Les enzymes sont des protéines douées d’une activité biologique particulière : la capacité à catalyser des réactions biologiques Les catalyseurs sont des outils qui permettent de très fortement accélérer la vitesse de ces réactions
Cours Denzymologie Approfondie Pdf Download
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Bioch - Dunod
des organismes au cours du temps et des générations ; 3) la biochimie métabolique, qui inclut la thermodynamique et l’enzymologie, étudie quant à elle les réactions chimiques aboutissant à la synthèse, par les organismes vivants, des molécules qui les constituent ainsi qu’à la production d’énergie nécessaire à la vie
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ENZYMOLOGIE
DOCTEUR DJENANE NADIA
Introduction
réactions biochimiques. la biosynthèse ou anabolisme et dégradation ou le biologiques. Ces réactions se déroulent dans des conditions physiologiques (pH:7,4 et température :37°C) grâce à la présence de catalyseurs: enzymesSans la présence des enzymes, la vie serait
impossibleLes enzymes ont donc un rôle vital
Correspond à des
réactionsbiochimiques organisme.Son rôleestde gérerles
ressourcesénergétiqueset matériellesde la cellule, et donc de .Le métabolisme
1.Voiescataboliques
libèrentde2.Voiesanaboliques
consommentdeLes voies métaboliques
Moléculescomplexes Moléculessimples + Énergie Moléculessimples + ÉnergieMoléculescomplexes réactions catalyséespar les enzymes (cinétique enzymatique).ENZYMOLOGIE?
L'enzymologie est la partie de la biochimie
qui étudie les propriétés structurales et fonctionnelles des enzymes.Historique:
1730: La digestion est un phénomène plus chimique que
mécanique1850: Pasteur démontra que la fermentation du sucre en
alcool par la levure est catalysée par une substance qui existe dans la levureEnzyme : en= dans,zyme: levure
1897: Buchner a extrait de la levure les premières
enzymes uréaseUrée uréaseCO2+2 NH3
Depuis, plus de 3000 enzymes sont décrites
Biomolécule de nature protéique(cas particulier: les ribozymes ARN catalytiques) ayant un pouvoir catalytique élevé et douée de spécificité. protéine Protéines globulaires de poids moléculaire élevé . Existence de protéines enzymatiques de structures tertiaires, quaternaires. Dans tous les cas grande importance de la structure spatialeNative (notion de site actif).
Biomolécule de nature protéiqueayant un pouvoir catalytique élevé et douée despécificité et peut être régulée.Notion du catalyseur :
1. Il augmente la vitesse de la réaction
millions de fois) (Keqsans Enz=Keqavec Enz)3. (on le retrouve
intacte à la fin de réaction)4. Il agit à des concentrations très faibles
Spécificité réactionnelle :chaque enzyme ne réactions du même type). Spécificité de substrat : "reconnaissance» duPROPRIETÉS ET CARACTÉRISTIQUES DES ENZYMES
EnzymeSubstratinteraction
substrats.Produit
catalyséeparuneenzyme. estappeléeproduit.Ligand
sontappeléesligands. protéinequilereçoit.Mécanisme général d'une enzyme
SPE Une enzyme (E) transforme un substrat (S) en produit (P). SES -Première étape: Le substrat se fixe sur l'enzyme -La deuxième étape: la catalyse . Le substrat est transformé en produit EPES -Troisième étape: Le produit est relâché EPE+P K1 K-1 K2 K-2 K3 K-3 Si il y a plusieurs substrats. La réaction se fera étape par étape (et non simultanément) pour être efficace et à travers un site désigné actif.ENZYME
SUBSTRATLiaisons faibles
Liaisons faibles
Polypeptide
constituantPont disulfure
entre acides aminés soufrés non contigusSites de
reconnaissance fixent le substratSites de
reconnaissances, fixent le substrat Sites catalytiquesAcides aminés ne
faisant pas partie du site actifLiaison
faibleLe complexe enzyme
substrat quientrentencontactavecleSubstratSite actif est une poche profonde enfoui
Il s'agit d'une poche magique
Substrat
Si l'enzyme se lie seulement au substrat
alors il n'y aura aucune autre réactionL'état de transitionProduit
mais induit également la formation de l'état de transition XStructure des enzymes
-Enzymes entièrement protéiques = holoprotéines -Enzymes formées de deux parties = hétéroprotéinesUne partie protéique: apoenzyme
Une partie non protéique: cofacteur ou coenzyme -holoenzyme = apoenzyme+cofacteur (ion métallique -coenzyme, groupement prosthétique) Apoenzyme: intervient dans la spécificité, thermolabile Cofacteur: effectue la réaction chimique, thermostable de nature inorganique: les ions métalliques telles que Mg2+,Mn2+, Cu2+, Zn2+,
+; sont parfois nécessaires à dans la structure tridimensionnelle de On appelle un groupement prosthétiquele cofacteur qui est fortement lié à l'enzyme (parfois avec une liaison covalente). Lorsque la liaison est faible on parle de cosubstrat Les coenzymessont des molécules organiques qui sont indispensables à la réaction permettant soit le transport du1.Réactionsexergoniques
dégagentde libre2.Réactionsendergoniques
nécessitentde libre de son environnementRéactions exergoniques
Réactions endergoniques
La plupartdu temps, uneenzyme agit
commeun catalyseurElle abaissenécessaire
pour déclencherunereaction.NOMENCLATURE ET CLASSIFICATION DES ENZYMES
Avant 1961: les enzymes ont été dénommées selon le nom du S sur lequel elles agissent en ajoutant le suffixe "ase" classification des enzymes selon le type de réaction catalysée1 -Oxydoréductase
2 -Transférase
3-Hydrolase
4-Lyase
5-Isomérase
6-Ligase
précédés de EC1er chiffre : classe
réaction catalysée)2ème chiffre : sous-classe(mécanisme de
réaction)3ème chiffre : naturedes molécules
impliquées ordre Nécessitent un coenzyme (NAD, NADP, FAD ou FMN)1. Les oxydoréductases
réduction. Existence de plusieurs sous-groupes (déshydrogénase, oxydase, peroxydase, hydroxylaseet catalase)A red+ BoxA ox+ B red
-CH3-CH2OH -CH2--CHOH-Déshydrogénases:
CH3-CHOH-COOH+NAD+CH3-CO-COOH+NADH+H+
parlactatedéshydrogénase2étatscequienfaituntransporteur.
Fe2++réduitFe3++oxydé+1e-.
substrat A sur un substrat B :A-R+BA+ B-R
les transaminases: transfèrent les radicaux aminés - acide cétonique accepteur. Le coenzyme est le phosphate de pyridoxal.2. Les transférases
Les phosphokinasesou kinases: transfèrent un P sur une molécule Ex : EC 2.7.1.2 Glucokinase(= ATP:D-glucose 6-phosphotransférase) ATP + Glucose ADP + Glucose 6-phosphate coenzymeestCoA3. Les hydrolases
C -X + H2O C -OH + X -H
différentesliaisonschimiques.RCOO-CH2-+H2ORCOOH+H2OH
Les osidases: hydrolysent les osides exp. glucosidase, galactosidase Les enzymes protéolytiques: hydrolysent les liaisons peptidiquesR-CO-NH-OH+ NH2-
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