Présentation PowerPoint - Introduction à l’enzymologie

Enzymologie 3Page Dr Hallal S Toutes ces caractéristiques sont applicables aux enzymes, mais les enzymes sont plus efficaces que les catalyseurs Ils agissent à très faible dose Ils abaissent l’énergie d’activation d’une manière plus importante qu’un catalyseur 2- Nature protéique : Toutes les enzymes sont des protéines

Université Pierre et Marie Curie - sorbonne-universitefr

Plan du cours 2002 - 2003 Enzymologie élémentaire - Pr A Raisonnier 3/131 Plan du cours 3 Plan du cours 7 Objectifs 9 Partie I : Les enzymes 11 Chapitre 1 : Définitions 12 1 1 Enzyme 13 1 2 Exemple d’enzyme : l’anhydrase carbonique 15 1 3 Substrat 16 1 4 Produit 17 Chapitre 2 : La réaction enzymatique 18 2 1 Réaction enzymatique 19 2

Présentation PowerPoint - Introduction à l’enzymologie

Cinétique d'une enzyme au cours du temps E+S ES K-1 2 EP K 3 K-3 E+P Phase préstationnaire [ES] L'enzyme se charge Phase stationnaire [S]>>[E] La vitesse est constante Effet du produit [EP] Le produit qui s'accumule ralentie la réaction Plus il y a de substrat, plus l'enzyme est rapide C'est la loi d'action de masse équilibre [P] t [ES

ENZYMOLOGIE

ENZYMOLOGIE I) Propriétés générales des enzymes 1 1 Application - En médecine pour le dépistage des maladies (dosage des prises de sang), par exemple une augmentation de concentration en amylase dans le sang cause un disfonctionnement du pancréas

Enzymologie - F2School

Enzymologie théorique Ph Collas 8 C Influence de la concentration en substrat 1 Equation de Michaelis - Menten (1913) Dans la suite du cours, sauf mention contraire, on considère qu’on se place en conditions de vitesse initiale = Vi ou V0, voire V (selon inspiration ) On trace la courbe V = f([S]) (attention à

Chapitre 5 : Les enzymes

L’exemple connu est l’acétyle co-enzyme A qui transfert des radicaux acyle au cours de la biosynthèse des AG 4 Les enzymes allostériques Les enzymes dites allostériques possèdent, en plus de leur site actif, un site appelé site allostérique Une substance appelée effecteur peut se fixer sur ce site Il a pour effet de bloquer l

Cours Enzymologie Approfondie

Cours Enzymologie Approfondie Chapitre I : structure et propriétés des enzymes - Les enzymes sont des protéines douées d’une activité biologique particulière : la capacité à catalyser des réactions biologiques Les catalyseurs sont des outils qui permettent de très fortement accélérer la vitesse de ces réactions

Cours Denzymologie Approfondie Pdf Download

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Bioch - Dunod

des organismes au cours du temps et des générations ; 3) la biochimie métabolique, qui inclut la thermodynamique et l’enzymologie, étudie quant à elle les réactions chimiques aboutissant à la synthèse, par les organismes vivants, des molécules qui les constituent ainsi qu’à la production d’énergie nécessaire à la vie

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ENZYMOLOGIE

DOCTEUR DJENANE NADIA

Introduction

réactions biochimiques. la biosynthèse ou anabolisme et dégradation ou le biologiques. Ces réactions se déroulent dans des conditions physiologiques (pH:7,4 et température :37°C) grâce à la présence de catalyseurs: enzymes

Sans la présence des enzymes, la vie serait

impossible

Les enzymes ont donc un rôle vital

Correspond à des

réactionsbiochimiques organisme.

Son rôleestde gérerles

ressourcesénergétiqueset matériellesde la cellule, et donc de .

Le métabolisme

1.Voiescataboliques

libèrentde

2.Voiesanaboliques

consommentde

Les voies métaboliques

Moléculescomplexes Moléculessimples + Énergie Moléculessimples + ÉnergieMoléculescomplexes réactions catalyséespar les enzymes (cinétique enzymatique).

ENZYMOLOGIE?

L'enzymologie est la partie de la biochimie

qui étudie les propriétés structurales et fonctionnelles des enzymes.

Historique:

1730: La digestion est un phénomène plus chimique que

mécanique

1850: Pasteur démontra que la fermentation du sucre en

alcool par la levure est catalysée par une substance qui existe dans la levure

Enzyme : en= dans,zyme: levure

1897: Buchner a extrait de la levure les premières

enzymes uréase

Urée uréaseCO2+2 NH3

Depuis, plus de 3000 enzymes sont décrites

Biomolécule de nature protéique(cas particulier: les ribozymes ARN catalytiques) ayant un pouvoir catalytique élevé et douée de spécificité. protéine Protéines globulaires de poids moléculaire élevé . Existence de protéines enzymatiques de structures tertiaires, quaternaires. Dans tous les cas grande importance de la structure spatiale

Native (notion de site actif).

Biomolécule de nature protéiqueayant un pouvoir catalytique élevé et douée despécificité et peut être régulée.

Notion du catalyseur :

1. Il augmente la vitesse de la réaction

millions de fois) (Keqsans Enz=Keqavec Enz)

3. (on le retrouve

intacte à la fin de réaction)

4. Il agit à des concentrations très faibles

Spécificité réactionnelle :chaque enzyme ne réactions du même type). Spécificité de substrat : "reconnaissance» du

PROPRIETÉS ET CARACTÉRISTIQUES DES ENZYMES

EnzymeSubstratinteraction

substrats.

Produit

catalyséeparuneenzyme. estappeléeproduit.

Ligand

sontappeléesligands. protéinequilereçoit.

Mécanisme général d'une enzyme

SPE Une enzyme (E) transforme un substrat (S) en produit (P). SES -Première étape: Le substrat se fixe sur l'enzyme -La deuxième étape: la catalyse . Le substrat est transformé en produit EPES -Troisième étape: Le produit est relâché EPE+P K1 K-1 K2 K-2 K3 K-3 Si il y a plusieurs substrats. La réaction se fera étape par étape (et non simultanément) pour être efficace et à travers un site désigné actif.

ENZYME

SUBSTRATLiaisons faibles

Liaisons faibles

Polypeptide

constituant

Pont disulfure

entre acides aminés soufrés non contigus

Sites de

reconnaissance fixent le substrat

Sites de

reconnaissances, fixent le substrat Sites catalytiques

Acides aminés ne

faisant pas partie du site actif

Liaison

faible

Le complexe enzyme

substrat quientrentencontactavecleSubstrat

Site actif est une poche profonde enfoui

Il s'agit d'une poche magique

Substrat

Si l'enzyme se lie seulement au substrat

alors il n'y aura aucune autre réaction

L'état de transitionProduit

mais induit également la formation de l'état de transition X

Structure des enzymes

-Enzymes entièrement protéiques = holoprotéines -Enzymes formées de deux parties = hétéroprotéines

Une partie protéique: apoenzyme

Une partie non protéique: cofacteur ou coenzyme -holoenzyme = apoenzyme+cofacteur (ion métallique -coenzyme, groupement prosthétique) Apoenzyme: intervient dans la spécificité, thermolabile Cofacteur: effectue la réaction chimique, thermostable de nature inorganique: les ions métalliques telles que Mg2+,

Mn2+, Cu2+, Zn2+,

+; sont parfois nécessaires à dans la structure tridimensionnelle de On appelle un groupement prosthétiquele cofacteur qui est fortement lié à l'enzyme (parfois avec une liaison covalente). Lorsque la liaison est faible on parle de cosubstrat Les coenzymessont des molécules organiques qui sont indispensables à la réaction permettant soit le transport du

1.Réactionsexergoniques

dégagentde libre

2.Réactionsendergoniques

nécessitentde libre de son environnement

Réactions exergoniques

Réactions endergoniques

La plupartdu temps, uneenzyme agit

commeun catalyseur

Elle abaissenécessaire

pour déclencherunereaction.

NOMENCLATURE ET CLASSIFICATION DES ENZYMES

Avant 1961: les enzymes ont été dénommées selon le nom du S sur lequel elles agissent en ajoutant le suffixe "ase" classification des enzymes selon le type de réaction catalysée

1 -Oxydoréductase

2 -Transférase

3-Hydrolase

4-Lyase

5-Isomérase

6-Ligase

précédés de EC

1er chiffre : classe

réaction catalysée)

2ème chiffre : sous-classe(mécanisme de

réaction)

3ème chiffre : naturedes molécules

impliquées ordre Nécessitent un coenzyme (NAD, NADP, FAD ou FMN)

1. Les oxydoréductases

réduction. Existence de plusieurs sous-groupes (déshydrogénase, oxydase, peroxydase, hydroxylaseet catalase)

A red+ BoxA ox+ B red

-CH3-CH2OH -CH2--CHOH-

Déshydrogénases:

CH3-CHOH-COOH+NAD+CH3-CO-COOH+NADH+H+

parlactatedéshydrogénase

2étatscequienfaituntransporteur.

Fe2++réduitFe3++oxydé+1e-.

substrat A sur un substrat B :

A-R+BA+ B-R

les transaminases: transfèrent les radicaux aminés - acide cétonique accepteur. Le coenzyme est le phosphate de pyridoxal.

2. Les transférases

Les phosphokinasesou kinases: transfèrent un P sur une molécule Ex : EC 2.7.1.2 Glucokinase(= ATP:D-glucose 6-phosphotransférase) ATP + Glucose ADP + Glucose 6-phosphate coenzymeestCoA

3. Les hydrolases

C -X + H2O C -OH + X -H

différentesliaisonschimiques.

RCOO-CH2-+H2ORCOOH+H2OH

Les osidases: hydrolysent les osides exp. glucosidase, galactosidase Les enzymes protéolytiques: hydrolysent les liaisons peptidiques

R-CO-NH-OH+ NH2-

30
31

4. Les lyases

A-R + CoenzA + Coenz-R

R-CO-COOH R-CHO + CO2

5 . Les isomérases ou mutases

même molécule.

A -B XX-A -B

GalactoseGlucose

moléculeàuneautre

MethylmalonylCoASuccinylCoA

6. Les ligases ou synthétases

enzymes qui participent aux réactions de synthèse entre :

C-O : les aminoacyl-ARNtsynthétases

C-S : acétylCoAsynthétase

C-N : amide synthétase comme la glutamine synthétase C-C : carboxylase à biotine comme la pyruvate carboxylase qui oxalo-acétate à partir du pyruvate + CO2 + ATP.

A + B A-B

substrat

Aquoiçasert?

Ellepermetdedéterminer:

-Modélisationdeenzymatique -Équationdelavitesse -Etudesenprésenceconditions optimales...

La cinétique enzymatique

Cinétique d'une enzyme au cours du temps

E+S ES K-1 K-2 EP K3 K-3 E+P Phase préstationnaire [ES]

L'enzyme

se charge Phase stationnaire [S]>>[E]

La vitesse

est constante.

Effet du produit

[EP]

Le produit qui s'accumule

ralentie la réaction Plus il y a de substrat, plus l'enzyme est rapide.

C'est la loi d'action de masse.

équilibre

[P] t [ES][EP]

La concentration du

produit reste constante

La vitesse peut être

mesurée avec l'apparition du produit: v=dP/dt K1K2

Vitesse initiale

En enzymologie classique, on s'intéresse à la phase stationnaire (linéaire) en mesurant la vitesse initiale. Cinétique michaélienne, affinité et efficacité catalytique

Mesure des constantes cinétiques

[P] = f (t) -au début : réaction d'ordre 1 (dP/dt= cste) -puis dP/dtdiminue devient nul -Arrêt de la réaction (dP/dt= 0) dû

épuisement de S

réversibilité de la réaction

Cinétique (phase stationnaire)

en fonction de la concentration du substrat

La V de la réaction enzymatique

est influencée par: [S], [E], température, pH, effecteurs. Cinétique en fonction de la concentration du substrat

Aux faibles [S],

la vitesse de la réaction est proportionnelle

à celle du

substrat (réaction Aux fortes [S], la vitesse devient constante, indépendante de cette par son substrat.

[PDF] Présentation PowerPoint - Introduction à l’enzymologie

ENZYMOLOGIE

DOCTEUR DJENANE NADIA

Introduction

Sans la présence des enzymes, la vie serait

Les enzymes ont donc un rôle vital

Correspond à des

Son rôleestde gérerles

Le métabolisme

1.Voiescataboliques

2.Voiesanaboliques

Les voies métaboliques

ENZYMOLOGIE?

L'enzymologie est la partie de la biochimie

Historique:

1730: La digestion est un phénomène plus chimique que

1850: Pasteur démontra que la fermentation du sucre en

Enzyme : en= dans,zyme: levure

1897: Buchner a extrait de la levure les premières

Urée uréaseCO2+2 NH3

Depuis, plus de 3000 enzymes sont décrites

Native (notion de site actif).

Notion du catalyseur :

1. Il augmente la vitesse de la réaction

3. (on le retrouve

4. Il agit à des concentrations très faibles

PROPRIETÉS ET CARACTÉRISTIQUES DES ENZYMES

EnzymeSubstratinteraction

Produit

Ligand

Mécanisme général d'une enzyme

ENZYME

SUBSTRATLiaisons faibles

Liaisons faibles

Polypeptide

Pont disulfure

Sites de

Sites de

Acides aminés ne

Liaison

Le complexe enzyme

Site actif est une poche profonde enfoui

Il s'agit d'une poche magique

Substrat

Si l'enzyme se lie seulement au substrat

L'état de transitionProduit

Structure des enzymes

Une partie protéique: apoenzyme

Mn2+, Cu2+, Zn2+,

1.Réactionsexergoniques

2.Réactionsendergoniques

Réactions exergoniques

Réactions endergoniques

La plupartdu temps, uneenzyme agit

Elle abaissenécessaire

NOMENCLATURE ET CLASSIFICATION DES ENZYMES

1 -Oxydoréductase

2 -Transférase

3-Hydrolase

4-Lyase

5-Isomérase

6-Ligase

1er chiffre : classe

2ème chiffre : sous-classe(mécanisme de

3ème chiffre : naturedes molécules

1. Les oxydoréductases

A red+ BoxA ox+ B red

Déshydrogénases:

CH3-CHOH-COOH+NAD+CH3-CO-COOH+NADH+H+

2étatscequienfaituntransporteur.

Fe2++réduitFe3++oxydé+1e-.

A-R+BA+ B-R

2. Les transférases

3. Les hydrolases

C -X + H2O C -OH + X -H

RCOO-CH2-+H2ORCOOH+H2OH

R-CO-NH-OH+ NH2-

4. Les lyases

A-R + CoenzA + Coenz-R

5 . Les isomérases ou mutases