ENZYMOLOGIE COURS, EXERCICES, QCM, TRAVAUX PRATIQUES

4 5 Exemples et applications des inhibiteurs 5 INTERACTIONS MOLECULAIRES ENZYME (E)-SUBSTRAT (S)-ACTIVATEUR (A) 5 1 Fixation de l'activateur avec la même affinité sur les formes d'enzymes libre (E) et complexée

Les enzymes - Remedeorg

182 ENZYMOLOGIE Lactate déshydrogénase E C 1 2 1 22 1 Oxydoréductase 2 Agit sur la fonction aldéhyde ou oxo du donneur d’électrons 1 L’accepteur d’électrons est NAD+ ou NADP+ 22 Le substrat est le lactate Hexokinase E C 2 7 1 1 2 Transférase 7 Le groupe transféré est un phosphate 1 L’accepteur est une fonction alcool 1

TOUTE LA PACES EN QCM - Remedeorg

Le nombre de QCM est choisi pour ^etre : ni trop (vous n’auriez pas assez de temps), ni trop peu (votre en-tra^ nement serait insu sant) L’origine des QCM est toujours cit ee, ainsi que l’auteur du sujet quand son nom est connu Le choix a et e fait en privil egiant le caract ere national du QCM

Exercices résolus chimie organique - Dunod

qcm des chapitres 1 À 3 130 2e partie chimie organique descriptive chapitre 4 • alcanes, cycloalcanes, alcÈnes, alcynes 147 chapitre 5 • arÈnes 181 chapitre 6 • dÉrivÉs halogÉnÉs et organomagnÉsiens 209 qcm des chapitres 4 À 6 250 chapitre 7 • les alcools, phÉnols et Éthers 259 chapitre 8 • amines 301

Annales de Biochimie (UE 1) - Chronologique

-Enzymologie (3 à 4 questions, selon les années) : étude des réactions enzymatiques, notamment les cinétiques réactionnelles Sans doute une des parties les moins complexes du programme, les notions à appende n’étant pas tès difficiles à assimile Néanmoins, il est impotant d’ête familiaisé a Àec les exercices-types

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Biochimie structurale - 50Webs

Biochimie structurale Glucides Ph Collas – UCO Bretagne Nord 5 Propriétés des oses Cyclisation Mise en évidence ; Nature Le pouvoir rotatoire d'une solution de glucose évolue au cours du temps, alors que c'est

Fiche d exercices sur les acides, bases et pH (fiche n°11)

Corrigé 4 1) Le sucre ne permet pas de rendre la solution moins acide, elle modifie le goût mais pas le pH 2) Pour rendre le jus moins acide, il faut ajouter de l’eau On fait une dilution Corrigé 5 1) On parle de pluies acides car le pH est inférieur à 7 2) Les réactifs sont les ions hydrogène et le fer

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ENZYMOLOGIE. COURS, EXERCICES, QCM, TRAVAUX PRATIQUES (Ebook gratuit que vous pouvez distribuer à toute personne sensée en tirer bénéfice) http://www.takween.com Les enzymes, catalyseurs biologiques, sont essentielles pour la vie. Connaître comment elles

assurent la catalyse renvoie à l'élucidation de leurs mécanismes. Cela se passe par le contact

du substrat avec l'enzyme à travers quelques acides aminés qui constituent le 'site actif'. Dans

le cas de plusieurs substrats, le suivi de la catalyse permet de comprendre en détail les interactions entre l'enzyme, les substrats et les modulateurs

SOMMAIRE

1. ENZYMES. CATALYSEURS

BIOLOGIQUES. GENERALITES

2. SITE ACTIF ET STRUCTURE

FONCTIONNELLE DES ENZYMES

2.1. Catalyse. ffet de positionnement et de

proximité

2.2. Catalyse covalente (exemple

Chymotrypsine)

3. INTERACTION MOLECULAIRE

ENZYME-SUBSTRAT

3.1. Formation de complexe enzyme-

substrat (ES)

3.2. Cinetique enzymatique et équation de

Michaelis-Menten

3.3. Equation de Michaelis-Menten. Cas

spéciaux et représentation graphique

3.4. Expressions de l'activité enzymatique

3. 5. Inhibition par excès de substrat .

4. INTERACTIONS MOLECULAIRES ENZYME SUBSTRAT- INHIBITEUR

4.1. Fixation de l'inhibiteur sur la forme libre de l'enzyme (E). Inhibiteur compétitif

4.2. Fixation de l'inhibiteur sur la forme d'enzyme complexée avec le substrat (ES). Inhibiteur

Incompétitif

4.3. Fixation de l'inhibiteur avec des affinités différentes sur les formes libre (E) et

complexée (ES) de l'enzyme (Ki>4.4. Fixation de l'inhibiteur avec les mêmes affinités sur les formes libres (E) et complexée (ES) de l'enzyme. Inhibiteur non compétitif

4.5. Exemples et applications des inhibiteurs

5. INTERACTIONS MOLECULAIRES ENZYME (E)-SUBSTRAT (S)-ACTIVATEUR (A)

5.1. Fixation de l'activateur avec la même affinité sur les formes d'enzymes libre (E) et complexée

(ES). Activateur à combinaison indépendante

5.2. Fixation de l'activateur sur le substrat

6. MECANISMES DE CATALYSE ENZYMATIQUE A DEUX SUBSTRATS

6.1. Moyens de détermination des mécanismes de catalyse des réactions enzymatiques à

plusieurs substrats .

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