[PDF] de biochimie - Dunod

univency-education

Hydrolyse la Ijatson peptidique du cote CO de tvr, Phe, rep E la lia son peptid que du cote CO de la tvs Arg 19/Concernant ta structure en a des protemes: A Cest une tertiaire des proté nes Elle est caractértsee par des liaisons hydrogène entre i'atome d'orygène d'une liaison peptidique ratome d hydrogène d'une son peptid que

de biochimie - Dunod

Structure cyclique des oses 89 Conformation des oses 91 Oses modifiés 92 3 3 Les osides 96 Formation de la liaison osidique 96 Holosides 97 Hétérosides 105 9782100591985-Livre fm Page VI Mardi, 15 janvier 2013 4:16 16

[tel-00364269, v1] Caractérisation des interactions protéine

l appliquant à la caractérisation des acides aminés impliqués dans l interaction entre la protéine humaine hAsf1 1-156 et un fragment de l histone H3 1 Par la suite, nous emploierons le

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biochimie de

9782100591985-Livre.fm Page I Mardi, 15. janvier 2013 4:16 16

9782100591985-Livre.fm Page II Mardi, 15. janvier 2013 4:16 16

de biochimie

Michel Guilloton

Professeur honoraire à l'université de Limoges

Bernadette Quintard

Maître de conférences honoraire à l'université de Limoges

Paul-François Gallet

Maître de conférences à l'université de Limoges

Cours + Exos + QCM/QROC

3 e

édition

9782100591985-Livre.fm Page III Mardi, 15. janvier 2013 4:16 16

© Dunod, Paris, 2007, 2011, 2013

ISBN 978-2-10-059198-5

9782100591985-Livre.fm Page IV Mardi, 15. janvier 2013 4:16 16

Table des matières

1Protéines 1

1.1 Introduction : diversité des protéines 1

1.2 Acides aminés 3

Constitution des acides aminés 3

Isomérie optique des aminoacides 7

Propriétés liées aux chaînes latérales 9 Propriétés dues aux fonctions amine et carboxyle 11

1.3 Protéines 13

La liaison peptidique 13

Détermination de la composition en aminoacides 15 Détermination de la structure primaire des polypeptides 15

Structure secondaire des protéines 17

Conformation des protéines globulaires (structure tertiaire) 23

Structure quaternaire des protéines 26

1.4 Propriétés des protéines 27

Solubilité des protéines globulaires 27

Purification des protéines 28

Stabilité des protéines 28

Points clefs 34

Exercices 36

Solutions 37

2Enzymes 38

2.1 Caractères généraux des enzymes 38

Constitution des enzymes 38

Classification des enzymes 39

2.2 La catalyse enzymatique 41

Notion de site actif 41

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VIBiochimie

Caractères communs à tous les catalyseurs 41 Caractères spécifiques de la catalyse enzymatique 44

Un exemple de catalyse :

l'hydrolyse de la liaison peptidique 46

2.3 Cinétique enzymatique michaelienne 49

Conditions expérimentales 50

Notion de " vitesse initiale » 50

Influence de la concentration d'enzyme sur la vitesse initiale 50

Influence de la concentration de substrat

sur la vitesse initiale 52 Expression algébrique de la vitesse d'une réaction enzymatique 53 Interprétation des paramètres cinétiques 54

Détermination de K

m et V max 58
Action des inhibiteurs sur les réactions enzymatiques 59

2.4 Contrôle de l'activité des enzymes 66

Changements de structure par protéolyse limitée 66

Modification covalente des résidus 67

Modifications non covalentes : régulation de l'activité des enzymes allostériques 67

Points clefs 79

Exercices 80

Solutions 84

3Glucides 86

3.1 Introdution 86

3.2 Les oses 86

Dénomination des oses 86

Isomérie des oses 87

Structure cyclique des oses 89

Conformation des oses 91

Oses modifiés 92

3.3 Les osides 96

Formation de la liaison osidique 96

Holosides 97

Hétérosides 105

9782100591985-Livre.fm Page VI Mardi, 15. janvier 2013 4:16 16

Table des matièresVII

Points clefs 107

Exercices 107

Solutions 108

4Lipides, membranes biologiques

et transports 110

4.1 Les lipides réservoirs d'énergie 110

Les acides gras 110

Les triacylglycérols 117

4.2 Les lipides des membranes biologiques 119

Les phospholipides 119

Les sphingolipides 122

Le cholestérol 126

4.3 Les membranes biologiques 128

Propriétés des lipides membranaires 128

Les protéines membranaires 129

Les mouvements moléculaires dans la membrane 130

4.4 Le transport membranaire 131

Le transport passif facilité 132

Les canaux ioniques 134

Le transport actif 135

Points clefs 138

QCM/QROC 138

Solutions 139

5Métabolisme énergétique 140

5.1 Vue d'ensemble du métabolisme énergétique 140

5.2 Glycolyse 142

Première partie : investissement d'énergie et formation des trioses phosphate 142 Seconde partie : récupération de l'énergie et formation du pyruvate 142 Bilan énergétique de la formation du pyruvate 143 Glycolyse aérobie et glycolyse anaérobie 143

Fermentations lactiques 147

9782100591985-Livre.fm Page VII Mardi, 15. janvier 2013 4:16 16

VIIIBiochimie

Régulation de la glycolyse 147

Catabolisme du glycogène 149

Métabolisme énergétique des glucides autres que le glucose 151

5.3 Catabolisme du glucose par la voie des pentoses

phosphate 153 Rôles métaboliques de la voie des pentoses phosphate 153 Les deux parties de la voie des pentoses phosphate 153

Bilan de la voie des pentoses phosphate 154

5.4 Oxydation du pyruvate 156

Organisation de l'oxydation complète du pyruvate 156

Décarboxylation oxydative du pyruvate 156

5.5 Cycle de l'acide citrique 160

Réactions du cycle de l'acide citrique 160

Régulation du cycle de l'acide citrique 162

Bilan de l'oxydation de l'acide pyruvique 162

Rôles des intermédiaires du cycle, réactions anaplérotiques 163

5.6 Catabolisme des acides gras 164

Activation des chaînes d'acides gras 164

b-oxydation des acyl-CoA 164

Bilan de la

b-oxydation des acides gras 167

Rôle central de l'acétyl-CoA 167

Points clefs 169

Exercices 170

Solutions 171

6Les oxydations phosphorylantes 175

6.1 Localisation de la chaîne respiratoire 175

6.2 Transporteurs d'électrons 177

6.3 Cascade des transporteurs 179

6.4 Couplage du transfert d'électrons avec l'établissement

de la force proton-motrice 181 Mise en évidence du couplage énergétique 181

Théorie chimio-osmotique de Mitchell 182

Propriétés et organisation de la membrane interne 182

9782100591985-Livre.fm Page VIII Mardi, 15. janvier 2013 4:16 16

Table des matièresIX

Stoechiométries des transferts de protons 183

Calcul de la force proton-motrice 186

6.5 Utilisation de la force proton-motrice

pour la production d'ATP 187

L'ATP synthase mitochondriale 187

Rendement de la production d'ATP 189

6.6 Régulation des oxydations phosphorylantes 192

Points clefs

195

Exercices 196

Solutions 198

7Biosynthèses et mise en réserve de l'énergie 200

7.1 Vue d'ensemble des voies de biosynthèse 200

7.2 Biosynthèse des glucides 201

Caractères généraux de la néoglucogenèse 201

Réactions de la néoglucogenèse 201

Régulation de la néoglucogenèse 204

Synthèse du glycogène 205

Régulation de la synthèse du glycogène 207

Cycle de l'acide glyoxylique 207

7.3 Biosynthèse des acides gras 211

Caractères généraux de la synthèse des acides gras 211

Formation du malonyl-CoA 212

Les enzymes et les réactions de la synthèse des acides gras 212

Modifications des chaînes d'acides gras 218

Biosynthèse des triacylglycérols 218

Points clefs 220

Exercices 221

Solutions 222

Glossaire 225

Index 230

9782100591985-Livre.fm Page IX Mardi, 15. janvier 2013 4:16 16

Le cours, concis et structuré,

expose les notions importantes du programme

Comment utiliser le Mini-Manuel

La page díentrÈe de chapitre

Elle donne le plan du cours,

ainsi quíun rappel des objectifs pÈdagogiques du chapitre

Le cours

Les rubriques

Les exercices, QCM ou QROC

Une erreur ‡ Èviter

Un peu de mÈthode

Un exemple pour comprendre

Les points clÈs ‡ retenir

Ils sont proposÈs en fin de chapitre,

avec leur solutions, pour se tester tout au long de líannÈe. USB 3

Glucides

3.1 INTRODUTION

Les glucides sont des composés universellement répandus dans la nature. L e glucose est présent dans toutes les cellules vivantes, tel quel ou s ous forme de dérivés. Les polymères de glucose jouent également d es rôles de premier plan. L'amidon et le glycogène comme réserves d e carbone organique ; la cellulose - le polymère de glucose le plus a bondant de la nature - assurant le soutien des tissus végétaux. La c hitine, polymère de la N-acétylglucosamine, deuxième en impor- tance après la cellulose, est le principal constituant de l' exosquelette des Arthropodes . Le ribose et le désoxyribose entrent dans la compo- sit ion des acides nucléiques. Les glucides jouent également des rôles de molécules signal (glycoprotéines des substances de groupes sanguins et de groupes tissulaires). On distinguera les oses ou glucides simples, des osides, glucides composés de plusieurs molécules, dont l'hydrolyse fourni ra au moins une molécule d'ose.

3.2 LES OSES

Dénomination des oses

PLAN

3.1 Introduction

3.2 Les oses

3.3

Les osides

OBJECTIFS

Connaître la structure des glucides les plus courants et leurs propriétés essentielles. RÈaliser que cette classe de substances naturelles est extrÍmement diver- s iÈe. Les oses sont des molécules à chaîne carbonée non ramifiée, qui comportent nécessairement une fonction carbonyle, aldéhyde ou cé tone, et dont tous les autres atomes de carbone portent des fonctions alcool, alcool primaire ou alcool secondaire. 26

Chapitre 1

Protéines solubles par la répartition globale de leurs résidus hydrophiles ou hyd rophobes. Du fait de l'environnement apolaire rencontré dans les me mbranes biologiques, on notera que les résid us hydrophobes auront t endance à se regrouper à la périphérie des segments transmembranaires d es protéines intrinsèques ; les résidus chargés que l'on tro uve occasion- ne llement dans ces segments se situent généralement au centre des st ructures protéiques où, la plupart du temps, ils remplissent des rôles d éterminants dans les fonctions de transport ou de transduction de signal.

Structure quaternaire des protéines

On parle de structure quaternaire lorsque plusieurs chaînes polypepti- d iques s'associent pour former une protéine. On distingue le protomère ou sous-unité (un e chaîne protéique) de l'oligomère (l'association de

Figure 1.16

Apparence de quelques protéines globulaires.A : lysozyme du blanc d"oeuf de poule, protéine monomérique (129 résidus) ; B : alcool

d éshydrogénase de foie de cheval, homodimère (deux cha

înes identiques de 374 résidus,

sy métrie diédrique résultant de deux symétries rotationnelles d"ordre 2) ; C : anneau c oulissant de l"ADN polymérase du phage RB69, homotrimère (trois chaînes identiques d e 217 résidus, symétrie rotationnelle d"ordre 3) ; D : hémoglobine humaine, hét

éro-

tétramère (deux chaînes a de 141 résidus, deux chaînes b de 146 résidus ; en blanc : d eux des quatre noyaux hème, chaque dimère (a2 ou b2) présente une symétrie rotation- ne lle d"ordre 2, les deux dimères s"unissent pour former un assemblage tétraédrique) ; E : entÈrotoxine produite par la bactérie Escherichia coli O157 H7, homopentamère cinq chaînes identiques de 69 résidus, symétrie rotationnelle d"ordre 5). A E DBC 36

Chapitre 1

Protéines

EXERCICES

1.1 Quelle devrait être la charge globale des peptides suivants à pH 7 ?

a) AFDERLE ; b) ADRKEYG ; c) HGNKRDT.

1.2 Calculer le pH d'une solution constituée de chlorhydrate de

g lycine (NH

2-CH2-COOH, HCl) 0,1 M et de soude (NaOH) :

a) 0,04 M ; b) 0,06 M ; c) 0,14 M.

1.3 Calculer le pH d'une solution constituée de dichlorhydrate de lysine

(NH

2-CH[(CH

2)4-NH2]-COOH, 2 HCl) 0,1 M et de soude (NaOH) :

a) 0, ; b) 0, ; c) 0,24 M.

1.4 La figure 1.14 représente un court segment de chaîne de collagène.

Préci

ser l'isomérie cis-trans de chaque liaison peptidique.

1.5 On trouvera dans les figures a, b, c, d ci-dessous les diagrammes

d e Ramachandran correspondant aux quatre résidus D-alanine, glycine, L-le ucine, L-proline : 180
y 0 y -180 -18

0- F0+

F180 180
y 0 y -180 -18

0- F0+

F180180

y 0 y -180

180- F0+

F180180

y 0 y -180 -18

0- F0+

F180 a d cb

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1

Protéines

1.1 INTRODUCTION : DIVERSITÉ DES PROTÉINES

Le terme protéine (du grec prôtos, de premier rang) fut proposé en

1839 par le chimiste suédois Jôns Jakob Berzelius pour souligner

l'importance quantitative des composés organiques azotés dans la matière vivante. Les protéines représentent en effet plus de la moitié de la masse sèche des cellules animales. Toutefois, l'importance des protéines vient surtout de l'extrême diversité de leurs fonctions biologiques (tableau 1.1). Quelles sont les raisons d'une telle variété ? En premier lieu, les protéines sont constituées d'enchaînements linéaires d'acides aminés ou aminoacides ; ces enchaînements sont de longueur variable - quelques dizaines à quelques milliers - et les acides aminés sont au nombre de vingt. Les possibilités de combi- naison sont donc considérables (théoriquement, 20 n pour des chaînes constituées de n aminoacides). En second lieu, ces protéines peuvent être modifiées après leur synthèse ( modifications post-traductionnelles) ce qui multiplie encore la diversité potentielle des structures. Ces modifications pourront inté- resser les chaînes latérales de certains résidus d'aminoacides, mais, très souvent, les protéines seront associées à d'autres types de molécules. PLAN

1.1 Introduction : diversité des protéines

1.2 Acides aminés

1.3 Protéines

1.4 Propriétés des protéines

OBJECTIFS

?Structure et propriétés des acides aminés constituant les protéines ?Comprendre les principes de l'organisation structurale des protéines ?Connaître les propriétés générales des protéines ?Faire le lien entre leur relative stabilité et leurs rôles biologiques

Introduction : diversité des protéines

9782100591985-Livre.fm Page 1 Mardi, 15. janvier 2013 4:16 16

2Chapitre 1 • Protéines

On distinguera donc les holoprotéines composées uniquement d'aminoacides, des hétéroprotéines comprenant également des molé- cules non protéiques (groupements prosthétiques), glucides, lipides, acides nucléiques, ions métalliques (tableau 1.2). Avant de commencer l'étude des protéines proprement dites, nous nous intéresserons à leursquotesdbs_dbs15.pdfusesText_21