Les enzymes allostériques - facmed-univ-orandz

certaine coopérativité, cad ils multiplient par interactions réciproques, leurs propres potentialités réactionnelles La coopérativité traduit le fait que la fixation sur l’enzyme d’une molécule d’un effet allostérique (activateur

ENZYMOLOGIE - Tout un programme

(n : indice de coopérativité) 3 2 3 Monod-Wyman-Changeux (modèle) - Enzyme allostérique : oligomères (plusieurs sous-unités) - Chaque protomère (sous-unité) ne contient qu’un seul site pour un ligand - L’enzyme peut exister sous deux états conformationnels : relâché (forte affinité

Allostery: Key Point - Free

allostérique (agissant sur un autre site que le site catalytique où il est un substrat) Activateurs allostériques de la phosphofructokinase : ADP, AMP, cAMP, fructose-2,6-bisphosphate, etc (selon l'organisme) Ils se fixent tous au même site allostérique et l'empêchent l’ATP d'avoir son effet inhibiteur

Régulation de lactivité enzymatique

Dans la régulation allostérique, un métabolite de la voie réactionnelle peut se fixer de façon non-covalente à l'enzyme et ainsi moduler son activité catalytique Ainsi, dans ces systèmes multi-enzymatiques, le produit final de la chaîne de réactions sert d'inhibiteur spécifique à une enzyme du début de la chaîne

BIOCHIMIE GÉNÉRALE - Dunod

1 Vitesse initiale et coopérativité 101 2 Enzymes et effecteurs allostériques 102 3 Structure oligomérique 102 II Modèles moléculaires 103 1 Le modèle concerté 103 2 Le modèle séquentiel 103 III Cinétique d’une enzyme allostérique 104 1 Effecteurs de type K 104 2 Effecteurs de type V 104

FACULTE DE MEDECINE UNIVERSITE 3 DE CONSTANTINE

l’enzyme augmente l’affinité de l’enzyme pour le substrat : c’est l’effet coopératif b la cinétique allostérique - Lorsque on étudie la vitesse de fonctionnement de ces enzymes on observe une courbe sigmoïde Cette courbe est caractéristique des enzymes allostériques

Régulation de lactivité enzymatique

régulation allostérique Dans la régulation allostérique, un métabolite de la voie réactionnelle peut se fixer de façon non-covalente à l'enzyme et ainsi moduler son activité catalytique Ainsi, dans ces systèmes multi-enzymatiques, le produit final de la chaîne de

Q C S

15- Un groupement prosthétique désigne le coenzyme lié de façon covalente à une enzyme 16- L’aspect sigmoïde de la courbe v = f ([S]) des enzymes allostériques est dû au phénomène de coopérativité 17- Le cytochrome C est une petite protéine de transport mobile, située sur la face externe de la membrane interne de la mitochondrie

Enzymologie

Si n

UE1 Biochimie - Dunod

Phénomène de coopérativité positive 235 10 Phénomène allostérique 235 11 Les effecteurs allostériques 236 12 Pathologies 237 13 Modifications physiologiques de l’hémoglobine 238 QCM corrigés 240 Partie 4 : Les immunoglobulines Chapitre 22 Les immunoglobulines 250 1 Les immunoglobulines (Ig) 251 2 Le complexe majeur d

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