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Cette liaison s'appelle liaison peptidique permettant la formation d'un dipeptide Un peptide comprend au moins deux résidus d'acides aminés b)
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Séparer et purifier les fragments c Déterminer la séquence en acides aminés de chaque fragment peptidique d Répéter l'étape 2(a)
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1 jan 2017 · L'utilisation des protéases dans un milieu non-aqueux permet une synthèse des liens peptidiques et non pas leur hydrolyse Malgré les bonnes
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31 mai 2013 · Je tiens à remercier aussi Monsieur Thierry Foulon professeur à l'UPMC (Laboratoire de BIOgenèse des SIgnaux Peptidiques BIOSIPE ER3 UPMC)
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peptidique (carboxypeptidase) en libérant l'aminoacide terminal 4 3 2 Endopeptidase L'enzyme hydrolyse des liaisons peptidiques internes entre deux
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Éléments constitutifs des peptides : les acides aminés Chapitre 4: Effets de la topologie des peptides sur l'organisation structurale des complexes
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La liaison peptidique est formée durant l'étape de traduction par une liaison covalente entre un groupement ?-aminé d'un acide
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Un peptide : combinaison de 2 ou plusieurs AA par des liaisons amides particulières = liaisons peptidiques Liaison peptidique
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aminés avec la ninhydrine • Le réactif de coloration biuret réagit avec les peptides contenant plus de 4 acides aminés • Hydrolyse de la liaison peptidique en
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La rupture des liaisons peptidiques qui permet d'obtenir les amino-acides à l'état libre est réalisée par action soit d'un acide fort à chaud soit d'enzymes
A- Formation de la liaison peptidique
Un peptide: combinaison de 2 ou plusieurs AA par des liaisons amides particulières = liaisons peptidiquesLiaison peptidique Chaîne peptidique :( réaction positive au Biuret) O Nt Ct C N OHChaîne polypeptidique
C R 1 H H 2 N CC R 2 H C N O H C C R 3 H CCOOH R 4 H N O H O NH La chaîne polypeptidique apparaît comme une succession de motifs "liaison peptidique» appelée squelette polypeptidique, sur laquelle sont greffées les chaînes latéralesdes acides aminés.Motif de la liaison peptidique:
B- Structure de la chaîne peptidique
Le placement des Radicauxd'AAsur les Cn'est possible que dans la configurationtrans.Configuration Trans de 2
résidus successifs Rotationde 2 liaisons peptidiques successives autour d'un même atome de C Si les angles sont égaux, la chaîne peptidique prend une forme organisée(Structure ordonnée), sinon la structureest désordonnée (pelote statistique)Les peptides sont des polymères chargés
Méthodes d'analyse de la séquence peptidiqueA- Composition globale en AA:Elle peut être déterminée après HAT: -coupe les l. peptidiques
-détruit le Trp ( HCl 5.6N à 100°pd 24 à 72h) -transforme Asn en Asp -et Glnen Glu B- Détermination du résidu N-terminal*Les réactifs chimiques -Le 2,4-dinitrofluorobenzène(DNFB) (DNP AA). -Le chlorure de dansyl(DNS-Cl) DNS AA -Le phénylisothiocyanate(PITC) PTH AA. Cette réaction est cyclique. ( Réaction d'Edman)Phénylisotiocyanate
(PITCAA Nterminal
Phénylthiocarbamyl (PTC)
de peptide l'acide trifluoroacétique anilinothiazolinoneSolution acide phénylthiohydantoïne acide aminé (PTH - acide aminé).Le reste de la chaîne polypeptidique
subit de nouveau l'ensemble du traitement et les acides aminés sont ainsi séquencés tour à tour à partir de l'extrémité N-terminale Le PTH - acide aminé est séparé, quantifié et identifié par chromatographie en phase reverseChaine polypeptidique
racourcie de (n-1) AA * Méthode enzymatique utilisant les aminopeptidases A et Nqui sont spécifiques des AA N-terminaux. C- Détermination du résidu C-terminal-Méthode chimique: -par l'hydrazineanhydre à chaud R 1 R 2NH2-NH2
R 1 NH 2 -CH-C-NH-CH-COOH NH 2 -CH-C-NH-NH 2 O ONH2-CH-COOH
R 2 AA Ct -Réduction par le Borohydrure de Lithium ----Rn-CH-NH 2 -- Rn-CH-CH 2 -OH+ H2OCOOHNH2
LiBH4 -Méthode enzymatique: Les Carboxypeptidase A ou Bsont desexopeptidasesqui libèrent l'AA en Ct.D-Hydrolyse partielle des chaînes
-Digestion enzymatique:Endopeptidases spécifiques:
-TrypsineArget Lys -Chymoptrypsineles AA aromatiques: Phe, Tyr, Trp. -ClostripaïneArg -Protéase de staphylocoqueGlu - ThermolysineLeu, Ile, Tyr - Méthode chimique:-Le BrCN qui coupe après la Met et la transforme en homosérine.Synthèse chimique des peptides (Merrifield)
1ère
condensationCopolymère styrène divinyl-benzène
Lavage
déprotectionLavage et couplage
avec le 2 e AADéprotectionFixation du 3
e AADéprotection
Tripeptide libéré par hydrolyse
A- les Hormones Peptidiques
COOHņCys
ņTyrņPheņGluņAspņCys
ņProņArgņGlyņNH2°La vasopressine
: action antidiurétique .°La somatostatine
: 2 chaîne, une de 14 AAl'autre de 28 AA. Elle a une action inhibitricesur plusieurs hormones dont l'insuline et le glucagon.1-Hormones Hypophysaires:Vasopressine: 9AA
2- Hormones Hypothalamiques:
°La TRH ou protiréline
: hormone hypothalamique TSH (Thyrotropine). La TRH est un tripeptide: L-pyroglutamyl-L-histidyl-L-proline amide.Protiréline
3-Hormones Pancréatiques:° L'insuline:
hormone hypoglycémiante, 2 chaînes : A (21AA)et B ( 30AA) liées par des ponts disulfures.° Le Glucagon:
hormone hyperglycémianteformée de 29 AA. B- Peptides Neurotransmetteurs:Ils sont libérés au niveau des terminaison nerveuses .°Enképhaline
: pentapeptide à activité analgésique (Morphine) C- Peptides de microorganismes:°La pénicilline est un tripeptide produit par un champignon (antibiotique naturel).quotesdbs_dbs46.pdfusesText_46[PDF] les perdrix fabliau texte
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