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Définition d'une enzyme : Biomolécule de nature protéique (cas Enzyme Substrat interaction La Molécule qui entre dans une réaction pour y être
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DÉFINITION Les enzymes (E) sont des protéines qui catalysent des réactions biologiques dans L'activité de l'enzyme détermine la vitesse de la réaction
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Les deux moyens principaux sont : — 1 - Le contrôle de la quantité d'enzyme — 2 - Le contrôle de l'activité enzymatique
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Définition III Rappel de base IV Cinétique enzymatique à un seul substrat V modulation de l'activité enzymatique VI Cinétique à plusieurs substrats
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catalytique d'une enzyme • Toutes les molécules qui entrent dans une réaction enzymatique et sont définiti- vement modifiées sont appelées substrats
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Les enzymes sont des protéines douées d'une activité biologique particulière : la capacité à catalyser des réactions biologiques Les catalyseurs sont des
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C'est une réaction chimique qui se déroule dans la cellule ou le milieu cellulaire en présence d'un catalyseur biologique (biocatalyseur) l'enzyme On écrira
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L'enzymologie est la partie de la biochimie qui étudie les propriétés structurales et fonctionnelles des enzymes Page 8 Historique: 1730: La digestion est un
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L'enzymologie est l'étude des enzymes Le substantif « enzyme » est du genre féminin I/ GENERALITES ET DEFINITIONS 1/ Enzyme Les enzymes sont les catalyseurs
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Enzymologie théorique I Introduction – Définitions A Enzyme Protéine présentant des propriétés de catalyse spécifiques d'une réaction chi-
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Les enzymes DÉFINITION Les enzymes (E) sont des protéines qui catalysent des réactions biologiques dans • lesquelles un substrat est transformé en
Enzyme : définition rôle types dosage taux normes
29 sept 2020 · Une enzyme est une protéine fabriquée par l'organisme indispensable à l'activité biochimique cellulaire Plus de 4000 enzymes de notre organisme
Enzyme - Wikipédia
Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques Presque toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les
Quelle est l'enzyme ?
Les enzymes sont des protéines (ou parfois des acides ribonucléiques) dont le rôle est de catalyser les réactions chimiques du vivant. Comme tout catalyseur, une enzyme permet d'augmenter la vitesse d'un processus sans être consommée, donc sans apparaître dans le bilan réactionnel.Quelle sont les types enzymes ?
Il existe six grandes catégories d'enzymes : les oxydoréductases, les transférases, les hydrolases, les lyases, les isomérases et les ligases. Chaque catégorie effectue un type de réaction, mais catalyse de nombreuses réactions spécifiques différentes au sein de sa propre catégorie.Quels sont les 6 classes d'enzymes ?
Classe 1, les oxydoréductases. Réactions redox. Classe 2, les transférases. Classe 3, les hydrolases. Classe 5, les isomérases. Classe 6, les ligases. Class7, les translocases. Un dernier exemple pour les chicailleurs ou les insomniaques.- Les enzymes digestives aident à dégrader les aliments. Il existe différentes enzymes digestives qui ont chacune un rôle. Les enzymes des glandes salivaires sécrètent des amylases transformant l'amidon en maltose. L'amylase pancréatique transforme l'amidon en maltose.29 sept. 2020
ENZYMOLOGIE
MODULE: BIOCHIMIE II
AGB1Pr RabiaBouslamti
2019-2020
PlanCinétique enzymatique
Calcul de l'équation de Michaélis-MentionDétermination graphique de Km et Vmax
(représentation V en fonction de S selon Michaélis-Menton)Représentation en double inverse
Représentation de Eadie-Hofstee
Représentation de Haneset Woolf
Inhibiteurs enzymatiques
Définition
Inhibiteurs irréversibles et réversiblesEquation de Michaélis
E : Concentration en enzyme libre
S : Concentration en substrat
ES: Complexe de Michaélis-Menton
Et : Enzyme totale ( enzyme libre + enzyme
sous forme de ESRappel
Vitesse de la réaction
Elle est définie par la quantité de substrat transformé (dS) par unité de temps (dt) ou la quantité de produit apparu (dP) par unité de temps (dt).
Vitesse d'une réaction enzymatique
(Rappel)Calcul de l'équation de Michaélis
Equation de Michaélis-Menten(1913)
-La concentration de produit doit être négligeable par rapport à celle du substrat pour éviter la réaction inverse ( la réaction inverse ne rentre pas dans le calcul de l'équation de Michaélis) -La concentrationdu complexe ESdoit être constanteau cours du temps.Phase stationnaire :la concentration en ES
constanteVitesse de formation de ES = vitesse de
disparition de ESV= -dS/dt= dP/dt
V= KЇ [ES]
[ES]cst : Vf ES =Vd ESV f ES = k1 [E] [S]
VdES = k -1[ES]+ k2 [ES]
k1 [E] [S]= k -1[ES]+ k2 [ES] k1 [E] [S]= [ES] (k2+ k -1) => [E] [S]/ [ES]= (k2+ k -1)/ k1 on définitKm= (k2+ k -1)/ k1
Km : constante de Michaélis
[E][S]/ [ES] = KmSoit : [Et] la concentration totale de l'enzyme. La concentration libre de l'enzyme sera : [E]= [Et]-[ES]
L'expression de la constante de Michaélisdevient :Km = [E][S]/ [ES] = ([Et]-[ES]) [S]/ [ES]
= ([Et] [S]/ [ES]) -([ES] [S]/ [ES])= ([Et] [S]/ [ES]) -[S] => Km+ [S]= ([Et] [S]/ [ES] [ES]= [Et] [S]/ (Km+[S]) Or, la vitesse de la réaction enzymatique est égale à :V= k2 [ES] , en remplaçant[ES] :
V= k2 [Et] [S]/ (Km+[S])
Si on utilise une concentration illimitée de S par rapport à Enzyme, on peut considérer que ES = Et etVmax= k2 [Et]
d'où on tire : Km:Km est égale à la concentration de substrat à laquelle la vitesse de la réaction est égale à la moitié de la vitesse maximum Vmax.
V = Vmax/2, alors [S] = Km.
La constante de MichaelisKm est une caractéristique fondamentale très utile d'un couple enzyme-substrat.
Km est une fonction complexe des constantes k1, k-1 et k2.Affinité de l'enzyme :
Km est l'inverse de l'affinité de l'enzyme pour le substrat.Plus la valeur de Km est basse, plus l'affinité de l'enzyme pour le substrat est élevée.
Km/affinité
Km bas :
¾l'enzyme a une grande affinité pour substrat¾l'enzyme devient donc rapidement saturé
¾l'enzyme est donc peu influencé par les changements de concentrations.Km élevé :
¾l'enzyme a une faible affinité pour son substrat ¾l'enzyme devient donc saturé seulement à de fortes concentrations ¾l'enzyme est donc susceptible aux changements de concentrations. RMQVitesse initiale
Pour chaque cinétique, on trace unetangente, à partir de t = 0, correspondant à la plus grande portion "linéaire" (cette estimation visuelle dépend de l'expérimentateur).
Lapente de la tangente à l'originede la cinétique (d[P] / dt) s'appelle lavitesse initialede la réaction enzymatique, vi.
cette vitesse initiale (d[P]/dt= -d[S]/dt) est quasi-constante pendant une certaine duréeDans l'exemple ci-contre, les valeurs de visont :
[S] (mM) vi (µmoles.L-1.min-1)10 0,34
30 0,75
150 1,42
Représentation en double inverse
Selon lineweaverBurk
1/V en fonction de 1/S
-A partir de l'équation de Michaélis-Menton -Donner l'équation dite en double inverse1/V en fonction de 1/S
-Tracer cette courbe et donner les points d'intersection avec l'axe des x et l'axe des yReprésentation en double inverse
Points d'intersection
Axe des x : -1/Km
Axe des Y : 1/Vmax
Pente : Km/Vmax
Avantages
¾On obtient une droite (Linéarité de la courbe de Michaélis) ¾On Détermine avec précision les paramètres de la cinétique enzymatique ( Km et Vmax)¾Nécessite moins de points expérimentaux
Représentation de Eadie-Hofstee
La représentation de Eadie-Hofstee
V= f(V/[S])
Démonter que:
V= -Km x V/[S] + Vm
Points d'intersection
Y: VmX: Vm/Km
Pente : -Km
Représentation de Haneset Woolf
La représentation de Haneset Woolf
[S]/v= f([S]) [S]/v= 1/ Vmx [S] + KM/VmInhibiteurs enzymatiques
Définition
Inhibition irréversible
Inhibition réversible
inhibiteurs compétitifs IC inhibiteurs non compétitifs INC inhibiteurs incompétitifsIICDéfinition
L'inhibiteur est une molécule qui se lie à l'enzyme mais ne subit pas de transformation, il entraine une diminution de l'activité enzymatique.
L' inhibiteur est une substance qui inactive l' enzymeIl existe deux principaux types d'inhibition:
Inhibition réversible des enzymes: l'activité enzymatique peut être retrouvée en enlevant l'inhibiteur
Inhibition irréversible des enzymes: l'inhibiteur lie l'enzyme de manière covalente, inactivant ce dernier de façon irréversible.
Inhibiteurs irréversibles
Ils se lient de façon covalente au site actif de l'enzyme entrainant une inhibition définitive ex: Lapénicillineest un inhibiteur d'une enzyme (la transpeptidase) intervenant dans la synthèse dupeptidoglycane, composant de la paroi desbactéries.Inhibition enzymatique irréversible
pénicillineParoi bactérienne:
Peptidoglycane
La pénicilline empêche la formation d'une liaison entre le tétrapeptideet le pont pentaGly;Structure de la paroi
bactérienneSucresTétrapeptide
Ponts pentaGly PenLes inhibiteurs réversibles
Trois types d'inhibiteurs :
Les inhibiteurs compétitifs : IC
non competitifs:INC incompetitifs: IICInhibition compétitive IC
la liaison de l'inhibiteur, à l'enzyme libre, empêche la liaison du substrat S Enz SEnz IEnz IInhibition compétitive IC
Type d'inhibition le plus rencontrée
Les IC sont des analogues structuraux du substrat S (se fixent sur le même site actif que le substrat)
Inhibiteur et S sont en compétition pour le même site de liaison sur l'enzyme: le site actif P Exemplede IC l'acidemaloniqueet oxaloacétateressemblentà l'acidesucciniqueet inhibentla déhydrogénase de succinatelorsde la réaction:HO2CCH2CH2CO2H
acide succiniqueHO2CCH
CHCO2H
acide fumariqueEnzFAD+Enz-FADH2
HO2CCH2CO2H
acide maloniqueEnzFADSucc
EnzFADMal
l·oxaloacétateestaussi un inhibiteurcompétitif:HO2C-CO-CH2-CO2H
Exemplede IC S: acidesuccinique
P: acidefumarique
Enz.FAD
IC: acidemaloniqueet oxaloacétate
HO2CCH2CH2CO2H
acide succiniqueHO2CCH
CHCO2H
acide fumariqueEnzFAD+Enz-FADH2
HO2CCH2CO2H
acide maloniqueEnzFADSucc
EnzFADMal
l·oxaloacétateestaussi un inhibiteurcompétitif:HO2C-CO-CH2-CO2H
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