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(cinétique enzymatique). ENZYMOLOGIE? L'enzymologie est la partie de la biochimie qui étudie les propriétés structurales et fonctionnelles des enzymes.





Support pédagogique destiné aux étudiants de niveau Licence (L3

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  • Comment comprendre l'enzymologie ?

    L'enzymologie est la partie de la biochimie qui étudie les propriétés structurales et fonctionnelles des enzymes (la relation structure - fonction). En particulier, elle s'applique à décrire la vitesse des réactions catalysées par les enzymes.

  • Quels sont les 6 classes d'enzymes ?

    Classe 1, les oxydoréductases. Réactions redox. Classe 2, les transférases. Classe 3, les hydrolases. Classe 5, les isomérases. Classe 6, les ligases. Class7, les translocases. Un dernier exemple pour les chicailleurs ou les insomniaques.

  • Qu'est-ce qu'une enzyme PDF ?

    Les enzymes sont des catalyseurs, c'est-à-dire qu'en agissant à des concentrations très petites, elles augmentent la vitesse des réactions chimiques, sans en modifier le résultat.

  • Sommaire

    1 Catégorie:Hydrolases.2 Catégorie:Isomérases.3 Catégorie:Ligases.4 Catégorie:Lyases.5 Catégorie:Oxydoréductases.6 Catégorie:Transférases.
Enzymologie fondamentale République Algérienne Démocratique et Populaire

Université des Frères Mentouri Constantine

Faculté des Sciences de la Nature et de la Vie

Département de Microbiologie

Enzymologie fondamentale

Support pédagogique destiné aux étudiants de niveau Licence (L3), spécialité " Microbiologie».

Fait par Dr. BENKAHOUL MALIKA

Année universitaire : 2017-2018

Sommaire

Généralités sur les enzymes 01

1. .. 01

2. . 02

Chapitre 1 : Rappels de cinétique chimique

1. .. 03

.. 04 .. 04 .. 05

1.1.3. Temps de demi- 06

Chapitre 2 : Catalyse Enzymatique

1. Spécificité de l'association [protéine - ligand] (Notion de site actif) . 09

1.1. . 09

. 10 10

1.2.1. Catalyse acide-.. 11

11 Chapitre 3 : Cinétique enzymatique à un seul substrat et inhibition

1. Modèle de Michaélis- 13

..14 14

1.2. Signification p 15

.. 15

1.2.2. 15

1.2.3. Linéarisation de l'équation de Michaelis- 16

2. 17

2.1. . 18

2.2. .. 19

2.3. 20

Chapitre 4 : Cinétique enzymatique à deux substrats

1. Approche . 22

2. 23

23

2.2. . 25

.. 25 27

3. .30 30

3.1. Mécanisme Pin- 30

Chapitre 5 : Effet du pH s

1. . 33

2. .. 34

2.1. 35

2.2. . 35

2.3. . 36

1. .. 37

2. ...38 38

39
. 39 . 40

2.2. . 42

Chapitre 7 : Enzymes allostériques

1. . 44

2. . 45

2.1. 45

2.2. .. 45

3. 45

3.1. 45

3.2. 47

3.3. . 48

3.3.1. . 49

4. . 50

4.1. Théorie de MONOD- 50

. 50

4.1.2. Modèle. 50

. 51 53
.. 54 1

Généralités sur les enzymes

Introduction

Les enzymes sont des accélèrent

les réactions métaboliques d'un organisme vivant. En effet, ils ont un pouvoir catalytique de

106 à 1012 fois supérieur aux réactions spontanées et interviennent dans tous les processus de

biosynthèse, de dégradation, de régulation et de reproduction. Les catalyseurs enzymatiques

ne sont pas consommés et sont restitués en fin de réaction. Ce sont toujours des

macromolécules protéiques associées éventuellement à des cofacteurs de petite taille.

Les enzymes sont réparties sur des organites cellulaires différents et peuvent, ainsi, être

qualifiées de "enzymes marqueurs". On cite comme exemples : * la cytochrome C oxydase dans la membrane interne mitochondriale; * la lactate déshydrogénase dans la fraction cytoplasmique soluble. Selon leur localisation in vivo, les enzymes peuvent être répartis en deux groupes :

* Enzymes extracellulaires (ou exoenzymes) : Ils sont synthétisés à l'intérieur de la cellule,

puis sécrétés dans l'espace extracellulaire.

* Enzymes intracellulaires : Ils sont synthétisés et utilisés entièrement à l'intérieur de la

cellule où ils sont généralement liés à des particules subcellulaires ou membranes

intracellulaires rendant leur extraction plus difficile.

1. Nomenclature et classification

Les enzymes sont classés selon la réaction qu'ils catalysent. Chaque enzyme est caractérisé

par un nom usuel simple (exemple: carboxypeptidase A), un nom systématique plus

informatif de la réaction catalysée (exemple: peptidyl-L-amino acide hydrolase) et un numéro

de code à quatre chiffres précédé de EC (EC " Enzyme Commission » exemple: 3.4.17.1). Ce

numéro est spécifique pour chaque enzyme. - Le premier chiffre indique le type de réaction en jeu. Ces réactions sont classées en six groupes (classes) :

1. oxydoréductase (Réaction oxydation réduction)

2. transférase (Transfère des groupements fonctionnels)

3. hydrolase (Réactions hydrolytiques)

limination pour former des liaisons doubles)

5. isomérase (Isomérisation)

2 -phosphoré - Le deuxième chiffre précise le type de groupement chimique ou de liaison concernée (sous- classe) - Le troisième chiffre détermine la nature précise des groupements chimiques en jeu ou les mécanismes réactionnels quand ils sont connus (sous-sous-classe) - -sous- classe concernée.

Les enzymes protéolytiques ont été les plus étudiés, ce qui permet leur classement en fonction

de leur mécanisme catalytique.

Exemple :

La carboxypeptidase porte le numéro de classe 3 (hydrolase), la sous-classe 4 (lien peptidique), la sous-sous-classe 17 (métallo-carboxypeptidase) et 1 (numéro de l'enzyme dans cette série). 2. Les enzymes présentent un optimum de température. Il se situe, en moyenne, aux alentours de revanche, à partir de 50 ou 60°C, les enzymes subissent une dénaturation thermique et sont -à-dire un pH pour lequel son , mais

Les deux paramètres,

température optimale et pH optimal dépendent des enzymes et des organismes concernés.

Quelques définitions

Substrat : mation au cours de la réaction enzymatique

Produit :

Coenzymes : Eléments non protéiques qui participent à la réaction enzymatique, ces

molécules ne sont pas liées par des liaisons covalentes à la protéine. 3

Chapitre 1 : Rappels de cinétique chimique

Introduction

La cinétique chimique est l'étude de la vitesse à laquelle la réaction a lieu. Certaines réactions

sont totales et très rapides voire instantanées, comme les explosions. D'autres sont tellement lentes qu'elles durent plusieurs années (comme la formation de la rouille), voire plusieurs siècles (comme la formation du charbon ou du pétrole). 1. suivante :

A B

1mole de A disparaît 1mole de B apparaît

L

Fࢊ>m?

1- Concentration en substrats

2- Température

3- Les catalyseurs

Seule la concentration en substrat est prise en considération dans notre cours (Figure. 1) 4 Figure 1. La vitesse de réaction et la notion de vitesse initiale v0

Soit la réaction suivante:

a A + b B c C + d D de réaction est exprimée comme suit :

1.1. Cas des réactions irréversibles

1.1.1.

elle est levée à une certaine puissance, la somme des puissances est appelée ordre de la réaction. n est une notion expérimentale. Soit la réaction suivante : 5 a A + b B c C + d D ࢜Lquotesdbs_dbs28.pdfusesText_34
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