[PDF] Réacteurs enzymatiques et fermenteurs

La Cinétique Enzymatique

Michaelis-Menten (s'exprime en mole) la valeur usuelle de Km se situent à des concentration faibles généralement entre 10-2 et 10 8 M Km définit l'affinité de l'enzyme par son substrat : plus Km est grande plus l'affinité de l'enzyme pour le substrat est faible et l'inverse Equation de Michaelis-Menten Soit [E T

Réacteurs enzymatiques et fermenteurs

3 constante de Michaelis et Menten Da nombre de Damköhler KS mol/m 3 constante d’inhibition par le substrat da m diamètre de l’agitateur L m épaisseur db m diamètre de bulle M kg masse de biocatalyseur dc m diamètre de cuve ou de colonne m exposant Deff m 2/s coefficient de diffusion effectif en phase solide mS s-1 coefficient de

M1 Chimie des biomol ecules (2019, v2), Cin etique enzymatique

Interactions médicamenteuses et cytochromes P450

Michaelis-Menten (13) Il s’agit de la concentration en substrat pour laquelle la vitesse de formation du métabolite est égale à la moitié de la vitesse maximale Ainsi, plus le Km du substrat sera faible, plus l’affinité pour l’enzyme sera élevée Le Ki (en µM) est la constante d’inhibition; elle est égale à la con -

RAPPORTS D’EXPERTS Champ 6 - pharmacologie des agents

d La cinétique de la phénytoïne est hautement saturable et décrite par une cinétique de Michaelis-Menten, la demi-vie donnée en exemple n’est qu’indicative: Vm≈400—600 mg/j, Km≈5,5—7 mg/l (phénytoïne totale), 0,55—0,7 mg/l (phénytoïne libre)

Kinetic mechanism of a recombinant Arabidopsis glyoxylate

controˆle l’activite´ enzymatique in planta Mots-cle´s: glyoxylate re´ductase, 3-hydroxyisobutyrate de´shydroge´nase, me´canisme cine´tique, succinique semialde´hyde re´ductase