[PDF] Mesure de l’activité enzymatique

Use Excel Solver to find Vmax and Km

Vmodel=Vmax*S /(Km+S); err=V-Vmodel; err2=err *err; sumsqe=sum(err2); return K S S V m max Mass balances on enzyme-catalyzed reaction E + S ES E + P k 1 k-1 k 2 k S

Enzyme inhibition kinetics - University of California, Davis

V = Vmax[S]/([S] + K m (1 + [I]/K I)) define K m, apparent = K m (1 + [I]/K I) Note the effect of 1+[I]/K I on K m: as [I] increases, K m, apparent = K m (1 + [I]/K I) increases; at [I] = K I, K m, apparent = 2 x K m (reduced “affinity” for S) as [S] increases, [S] >> K m (1 + [I]/K I), and V --> Vmax Lineweaver-Burke formulation: again

2 TRANSMISSION LINES

Where Vmax is Where Vmin is WTG Scale Impedance to Admittance Transformation (c) (d) (a) (b) The generator is at (0 135+0 3)λ

Enzyme Kinetics: Velocity - Purdue Chemistry

CHM333 LECTURES 15: 2/20/13 SPRING 2013 Professor Christine Hrycyna 107 • K M is the Michaelis constant – a constant that is related to the affinity of the enzyme for the substrate

WEEK : ENZYME KINETICS CHARACTERIZATION OF THE NZYME

Bio 126 - Week 3 – Enzyme Kinetics As [S] increases, vo eventually becomes independent of [S] (why?) The velocity at which this occurs is called Vmax, and it is the fastest that the given amount of enzyme can operate

Echocardiographie - Réalités Cardiologiques

Vmax I ms mmg dTP dTP recommandation/ niveau de preuve ≤ 2, ≤ 3 on Peu roale – ≤ 2, ≤ 3 Oui Possile Ia – 2, – 3,4 3 – 50 Ouion Possile Ia – 3,4 50 Ouion roale – P : ression artérielle ulmonaire, T : yertension ulmonaire yotèse dune OD normale de 5 mm

EpreuveEXO1 - MedShake

b) La relation de Michaelis permettant de calculer Km et Vmax n’est vérifiée qu’en conditions de vitesse initiale (V 0 ) Elle est mesurée par la pente de la courbe [S] = f (t) ou [P] = f (t) lorsque t tend vers 0 (tangente à l'origine)

Mesure de l’activité enzymatique

Mesure de l’activité enzymatique • L’activité d’une enzyme se mesure: 1 Soit par la vitesse de disparition d’un substrat 2 Soit par la vitesse d’apparition d’un produit

ENZYMOLOGIE - التعليم الجامعي

2015/2016 ENZYMOLOGIE Dr KASSOUL 2 4/ la réaction enzymatique 5/ Ligand Corps chimique ayant une liaison spécifique avec une protéine, sur un site de fixation bien précis

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enzymatique

DR AKSAS

1

ƒIl

2

Cette mesure consiste à évaluer la

3

L'actiǀitĠ d'une enzyme se mesure

1.d'un

d'apparition d'un

3.d'utilisation d'un

4

Méthodes de mesure

2 Méthode en point final ou " à deux points »

Méthodes cinétiques:

1. 5 Si expérimentales[S]0 et[S]0 la d'enzyme C'est doser d'enzyme 6

Conditions opératoires

et maximale a)0et déterminer contient. b) optimale c) [S]( activateurs 7

Le substrat

Le Pour Pour Il doitMais Un de on exige que S > 10 Km. 8

Température

En , C

SFBC(société

C 9

La durée de la mesure

AE = Vi en [ ] saturante de substrat

10 10

Le Témoin

Dans les méthodes " 2 points »

On Ce que .

Dans les méthodes cinétiques

On 11

Les unités enzymatiques

katalquantité seconde trop-

Launité

internationalequi catalyse minute 60
12

Les unités enzymatiques

Nombre

AEM

Nombre

AS

Elle enzymatique

13

Les unités enzymatiques

ƒLe=

/ Activité enzymatique totale de départ (x

ƒ Le=

spécifique de départ 14 1 manuelle 1. durée, 2.son 3.

Į .15

Méthode en point final ou à " 2 points »

Ladoit

Le lorsque nécessaire

¾soit

¾soit

zone0en

¾soit.

16

Méthode en point final ou à " 2 points »

Faire Ce (Exemple transformer 17

Méthode en point final ou à " 2 points »

Exemple:

LetĮ-;

-30. -Dinitro 18 ALAT

Méthode en point final ou à " 2 points »

C solution 19 2

Consiste de

La spécifiqueUV visible

tempsplus 20

Cinétique enzymatique en Ultra

LeNAD/NADH NADP/NADPH

employé La

UV NAD+/NADHqui

sont Ces Cette 21

Méthodes cinétiques

Dans continu, fixée La réactif) stabilise Elle

Ppermet

22

Cinétique enzymatique en Ultra

NAD considérés(réaction

AH2 + NAD+ A + NADH,H

AH2 + NADP+ A + NADPH,H

[NAD+ ] > 10 NAD 23

Cinétique enzymatique en

NADH NAD+, Si réduction NAD+,la; oxydation deDO. Le

NADPHİ -cm- 24

Cinétique enzymatique en

NADH-cm-

NAD+ 25

AEMesure

de 340nm

AE diminution

de A340nm LDH NADн et NADH2 prĠsentent un pic d'absorbtion ( surtout NAD+) a 260 nm alors on mesure électivement Le NADH2 a 26

A 340 nm ( UV) Si on mesure :

27

Cinétique enzymatique en Ultra Violet

Condition cte

permet Dans tampon à

NADH,H .

Puispyruvate

On La droite 28

Lactate déshydrogénase

(EC 1.1.1.27)

Lactate = substrat

Pyruvate = produit

NAD+/NADH = cofacteur

29

Cinétique enzymatique en

OnDO/min

déclenchée, Les On

T E 3 UI.l-

VTet VE en3

30

Cinétique enzymatique en

DO = İ

DO1 İ 1 1=1 İ

DO2 İ 2 2=2 İ

2-1=DO2 İ DO1 İ

0 31
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