[PDF] Connaissances nouvelles sur les propriétés fonctionnelles des

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Lait(1991)71,141-171

©Elsevier/INRA141

DLorient,BCloss,JLCaurthaudan

21000Dijon,France

majeuresdulait(caséinesas1" ries,dessaucesetcrèmesglacées. (crèmes,glaces). propriétéfonctionnelle/protéine x-cesein; -protein-lipidinteractionsinemulsions; 142

DLorientetal

milkproteins,arealsoconsidered:

INTRODUCTION

Lesprotéinesdulaitsontdeplusenplus

utiliséescommeingrédientsdetexture dansdenombreuxalimentsintermédiaires assezbienlecomportementfonctionnelet individueldescaséinatesetdesconcen- aqueuseetdenombreusesrevuesont dradation,detextureetdesurface(Chef- teletLorient,1982;FoxetMulvihill,1983;

Kinsella,1984;deWit,1984;Kinsellaet

Fox,1985;Modler,1985;Andersonetal,

1987;Colas,1988;Dumay,1988;Leman

rencesbibliographiquesdanscedomaine s"expliqueengrandepartieparlefaitque lesstructuresprimairesettridimension- nellesdes6protéinesmajeuresdulait eta-lactalbumine)sontconnues.Ildevient ainsiplusaisédereliercettestructureau comportementphysico-chimiqueetfonc- fonctiondesconditionsdepréparation.

Cependant,laformulationdesaliments

rieuxdecomprendrelecomportementdes moléculesenmélangesparl"étudede leursinteractionsentreellesetavecles premières.

Aprèsunerevuedesprincipalespro-

surlesinteractionsentreprotéines(lai- moléculesnonprotéiques(polysaccha- ridestensioactifs,lipides).Enfin,ilsera tionnellesparlestraitementsphysiqueset chimiques.

PRINCIPALESPROPRIÉTÉS

FONCTIONNELLES

DESPROTÉINESDULAIT

Lecomportementfonctionneldespro-

partiede: -leurcomportementvis-à-visdel"eauen relationavecleurstructurespatialeetleurs té); turespatialeetlateneureneau. etcomportementvis-à-visdel"eau

Lescaséines

Associéesenmicellesdanslelait,elles

maisenrevanche,trèssensiblesaupHet auxselsdi-oupolyvalents.Lasurfacede lamicelleesttrèshydrophile,enraison d"hydratationexceptionnellesainsiqu"une excellenteaptitudeàlafixationsurla membranedesglobulesgrasdulait.C"est aussicettestructurequiexpliquesacoa- gulationenzymatiqueparlachymosine puisquelapertedeglycomacropeptide, tion.

Sousformedecaséinatesalcalins,sans

laprésencedecationsdivalents,lesmo- vents"associerenpseudo-micellesvolumi- neuses(Payens,1982).N"ayantpasde despontsdisulfure,lescaséineso.s1,et~ delaprésencedecationsdivalents;enmi- lieuneutreetalcalin,leurvoluminosité tionsdisparaissent(tableauIl).Cecisetra- viscositéetdesurface.Lesmonomères trèsflexiblespeuvents"adsorberfacile- mentauxinterfaceseau/air(mousse)ou eau/huile(émulsion)etoffrentausside nombreuxsitespolaireshydratableset

SolubilitéInsolublesàpH4,6

neutreetalcalinViscositéminimale aupHi(4,6) mationdecolleàforteconcentration

MinimumaupHi

enprésencedecalcium.Gélification delamicelleparlachymosine moussanteslitédesmoussesK>~>as1

RétentionBonnerétention

àpH5sithermodénaturées

Solutionspeuvisqueusessaufsither-

modénaturées

Rétentiond"eaus"accroissantavecla

dénaturation influencedupHetdessels

àpH4à5sithermodénaturation

Bonfoisonnementetexcellentestabili-

litédesmousses~Lg>œl.a dénaturation 144
surface;ilsemblequel"hydrophobicitéde

Onexpliquecelaparlefaitquelatension

interfacialeentrel"eauetl"huileestplus faiblequelatensionsuperficielleentre l"eauetl"air;dansunemousse,lesmolé- culesquisontsusceptiblesd"êtreadsor- tensioactivesenraisondeleurfortehydro- majeursŒs1et~;eneffet,Leeetal(1987) montrentquelacaséine~perdsespro- tiquedespartiesCterminales(193-209) trèshydrophobesetNterminales(1-25) trèshydrophiles.Shimizuetal(1983)

Nterminales(1-40)hydrophilesetCtermi-

nales(134-199)hydrophobesaltéraitles tatesurlafigure1quelesprotéinesglobu- lairestellesque~-Iactoglobulines"adsor- bentmoinsrapidementauxinterfaces.

CertainsauteurstelsqueNakai(1983),

TownsendetNakai(1983)ontessayéde

Beaucoupplusstructuréesparleursponts

disulfures,la~-Iactoglobulineetl"Œ- lactalbuminesontdesprotéinesglobu- lairesdontlastructurespatialeestpeuin- fluencéeparlepHetlessels.Mêmesi 10,2 11,8 7,7 9,3 19 19,2 11,3 K 23
22,2
9,5 15,1

310,01mol.l-1KCI,pH7,37°C

0,01mol.l-1KCI,pH7,4°C

0,1mol.l-1KCI,pH7,20°C

0,1mol.l-1KCI,pH7,4°C

0,1mol.l"!KCI,pH7

6rnol.l""GuHCI,20°C

pH12,25°C

0,1rnol.F"Naôl,pH7

1=0,2,pH7,4°C

6mol.l-1GuHCI,pH7,4°C

0,1rnol.l"NaCI,pH7,25°C

pH12

5mol.l-1GuHCI,pH7

(d"aprèsFoxetMulvihill,1983) 20 _-------caséine~ __---====--===CaséineCJ:S1

Caséine~

PLactoglobullne

20 60

Temps(min)

g.l-1. atpH7.Proteinconcentration:2.t(}-3q.t:", quelquesoitlepH,lesrendtrèssolubles

Commelaplupartdesprotéinesglobu-

d"unedénaturation(interactionshydro- phobes,échangedepontsdisulfures)et entraîneunchangementdestructurespa- tiale(Dumay,1988);lesgels,granuleuxet opaquesenmilieuacide,élastiqueset translucidesenmilieuneutreetalcalin, surtoutenmilieuneutreetalcalin.Lestrai- tementsthermiquessontàlabased"un lesrendaptesàformerdesfimsinterfa- ciauxépaisetrigides(surtoutaupHi:5,2 tudeàs"adsorberestplusfaiblequecelle plusoumoinsdénaturé.Partraitement lepouvoirderétentiond"eau,ainsiqueles opèreàdespHdifférentsdespHi(5,2 pourla~-lactoglobuline,4,8pourl"a- lactalbumine).La~-Iactoglobulineagiten généralcommeunmeilleuragentten- semblentcontradictoiresàceuxdedeWit etal(1988),maisilsepourraitqu"unedé- selonlesobservationsdeClossmention- tésdesurfaces"appliqueassezbienpour moussantesenraisond"unefortehydro- raisond"unefaiblehydrophobicitédesur- face.Cependant,cesconclusionsdépen- dentbeaucoupdesméthodesdemesure del"hydrophobicitédesurface(Shimizuet al,1986).

Relationsentreflexibilité

etstructurespatiale 146
lescaséinesas1et~quepourlesca- desgroupesmarquéssurlesprotéines globulaires(~-Iactoglobulineeta- lactalbumine).Closs(1990)montre,par estsupérieureàcelledela~- lactoglobulineetqueleseffetssontles lactalbumineseraitdueprincipalementau positionnementdesmarqueursnitroxydes flexibles,cequin"estpaslecaspourla~- lactoglobuline(groupeseNH2situésdans leszonestrèsstructurées).

Undéplissementdela~-Iactoglobuline

boxyméthylationdespontsS-Saccroît alorsqueladénaturationthermiquene semblepasavoird"effetssignificatifssauf

•7,6%;119,4%;.12%.

l"augmentationparhydratationdelamobi-

LeMeste,1988)(fig3).Lamesuredela

tuéepardenombreusesméthodesphysi- quesouphysico-chimiques:fluorescence, spectroscopieinfrarouge,résonancema- mesuregrâceaumarquagedeschaînes pardesradicauxnitroxydesdouésdepro- quéequidépendde2typesdemouve- ments:lesmouvementsdesgroupesN-O

Pourlescaséines,Colasetal(1988)

maximaleauxenvironsdupHi(fig4).

Dansunarticleplusrécent,LeMesteetal

(1990)montrentaussiquelamobilitédes groupesmarquésestplusimportantepour

FERMETÉDESGELS

15IN) 10

•pH80

PERTEENEAUOESGELS

(gd"••u/gde~I) 70
50
40
30
20 10 8pH 100
l~80:ë0 eXl.560cooCCJ QI"C C40 1:0Co 0 0:.20 1

Teneureneaus/sdematièresèche3

molécules,maisaussiauxcomportements sioactivessontlesmeilleureslorsquela sencedesels,etc).

Lamesuredeflexibilitéappréciedonc

sels,glucides,lipides,tensioactifs).

COMPORTEMENTFONCTIONNELDES

PROTÉINESDULAITENMÉLANGES

Interactionsdesprotéinesentreelles

Propriétésdesurface

descaséinatesenmélange ventplustensioactifsquelemélange(ca- isolés.

Sionconstituedesmélangesenpro-

148
oLorientetal -10 ".""o "\vU <,5

2JO+--,--,--.,.--,--,--.--y---y---r--

o65 pH798 (fig7).Onpeutexpliquercephénomène parlefaitquedanscecaslescomplexes ensolutionŒs1-~sontplusstablesqueles complexesŒs1-Œs1et~-~etqu"unnombrequotesdbs_dbs23.pdfusesText_29

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