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  • Quels sont les deux types de protéines ?

    Protéines animales / protéines végétales.

  • Quelles sont les propriétés engendrées par la dénaturation des protéines ?

    La dénaturation d'une protéine a le plus souvent plusieurs conséquences importantes : perte de l'activité biologique. L'activité biologique des protéines, en particulier des enzymes, dépend fortement de l'organisation spatiale des acides aminés qui la compose, par exemple au niveau d'un site actif.
  • Pour l'étude d'une protéine, il faut: Isoler la protéine responsable d'une fonction fractionnement cellulaire, ultracentrifugation, purification, caractérisation, dosage… Analyser la composition chimique de la protéine composition globale, séquen?ge, spectrométrie de masse…
Les propriétés fonctionnelles des protéines laitières et leur

LeLait(1982),62,435-483

ASPECTSTECHNOLOGIQUES

laitièresetleuramélioration par

J.C.CHEFTEL*etD.LüRIENT**

Résumé

descolles,desfilmsoufibres. paragentschimiqueouthermique). pellier(3"et4"parties).

2"parties).

436

Motsclés

Mousses-Solubilité.

Titreabrégé

Summary

caseinatesgiveglues,filmsandfibers. micalprecipitation). proteins. propertiesoftenstaysanempiricalstudy.

Keywords

Solubility.

MÉMOIRESORIGINAUX437

INTRODUCTION

nouvellespropriétés. ci-dessous.1 1 1 1 1 1 1 1 1 l"émulsification. 438

LELAIT/SEPTEMBRE1982/N"617-618/619-620

1.BASESPHYSICOCHIMlQUES

DESPROPRIETESFONCTIONNELLES

DESPROTEINESLAITIERESNATIVES

physiquesdesprotéines

RibadeauDumas(1981).

souple. *Nonsédimentableà38000gdurant2h.

TABLEAU1-TABLE1

Structuralcharacteristicsofmilkproteins

Structureprimaire

Contribu-

g/100ml(Daltons)parl/Iait totauxacides*1basi~*1Cys***ProP%Glucides ques% aS1B1(31)2390019932250171,10» yA20,4(11,7)2100018114170340,10

2.Protéinesdu0,54(17)

1 lactosérum:

30%Struct.(3

60%P.S.

14%Struct.(3

60%P.S.

Sérumalbumine

0,03(0,85)6900026.10\75421366535(1)00

Immunoglobulines

0,05(2)16000015.10\7012à12mono,diet

(IgA,IgG,IgM)àpentamères

1000000

40000
forte

3.NPN0,16(5)1

*Pourcentdel"azotetotal.

Acidesaminésacides:Glu,Asp.

**Acidesaminésbasiques:Lys,His,Arg.

1/2cystine(dontSH).***::::

m.::::o;<;mrJ> o ~<:"l

Z..c><:

""\0 440

LELAIT/SEPTEMBRE1982/N"617-618/619-620

TABLEAU2-TABLE2

(SCHMIDT,1980)(%)

Proportion

1.Eau65

2.Matièresèche35100

-Protéines32,292

CaséineaHI11,533CaséineaS23,811

Ca 34,7

1980).

ratureinférieureà65-70°C.

TABLEAU3-TABLE3

Principalespropriétésphysiques

Solubilité

avec Ca++

à20°C

___________11_

1.Caséinemicellaire

o.Sl 13 x y

2.Protéinesdulactosérum

13-lactoglobuline

a-lactalbumine

Sérumalbumine

Immunoglobulines

Protéose-peptonepHi

4,6 5,1 5,3

4,1-4,5

5,8-6,4

5,2 5,1 4,8

4,6-6,0

3,7au pHi s s s s s :insoluble;s:solublein:instable.s stableSensibilité aufroid (4à7°C)Absorbance1 spécifique

A2801%

lemPropriétésbiologiques instable sie<8°9,5 20,9

6,6-Undescomposantsdelalactose

synthétase.stablepour1dissociation1 \-Fournituresd"azoteetd"acides e<123°partielleaminés. stable10,1 ~-Stimulationdelasécrétionde chymosine. memeavec \sécrétine. "Cart-TransportdeCasurfragments phosphorylés. stable110,5 stableSensibilité

àlachaleur

s i s sinsie>75° insie>95° fonctionimmunitaire.s sinsie>65° insie>60° ss:: trx s::o ""en o~ "Z". c::>< :5

15014013012011010090807060

oC 2-l

2·...2·52·6"2-72·82-93·0

10" fOR: fig.1 etdela~-Iactoglobuline(.-e). (d"aprèsLYSTER,1970). globuline(e-e). ficationsfonctionnelles.

TABLEAU4-TABLE4

Modifications

StructuralesFonctionnellesPhysiques

Caséine

-Déphosphorylation,rupturedeliai- sonspeptidiques~peptides. -Pontscovalentslysinoalanyle(pH

élevé).

Protéinesdulactosérum

-Dénaturation.Stabilisationdesliai- sonshydrophobes,interactionsentre pontsS.S.,apparitiondegroupes S.H. -Pontscovalentsenmilieualcalin.

Caséineetprotéinesdulactosérum

-Complexecaséinex-~-lactoglobuline (parliaisonsS.S.).

Baissedefixationdescolorants.

Courbesdetitrationmodifiées.

Formationdepontsioniquesdiminuée.

Solubilitédiminuée.

Insolubilisationàl"interfaceeau/air.

Perted"activitébiologique.

Augmentationdupouvoirréducteur.

LibérationdeH2S.

Insolubilisationàl"interfaceeau/air.

Baissedesensibilitéàlachymosine.

DiminutiondupH.

Augmentationdupouvoirréducetur.

Caséineetmineraux

Précipitationàhautetempérature.

isolément.

Modificationdelacoagulabilité.

interactionshydrophobes.quotesdbs_dbs29.pdfusesText_35
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