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l'activité enzymatique est influencée à la fois par des propriétés spécifiques à soit: des sels et tampons pH
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Détermination de la température optimale de l'activité enzymatique D'autres caractéristiques de l'enzyme ont été étudiés dont l'influence des.
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Action de la Température et du pH sur la Cinétique Enzymatique 1 Action de la température • Rappel: Loi d'Arrhénius ln k = - (Ea / R) x (1/T) + (ln k0)
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Augmentation réversible d'activité avec la température qui se produit avant que l'enzyme se dénature Celle-ci est liée aux variations des constantes
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À mesure que la température augmente l'énergie cinétique au sein des molécules de substrat et d'enzyme augmente également Cela signifie qu'elles se déplacent
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Quelle est l'influence de la température sur l'activité enzymatique ?
A des températures élevées, cette perte de fonction catalytique est irréversible : même si l'enzyme est replacée dans des conditions optimales de température, elle ne retrouve pas son aptitude à catalyser la réaction chimique. Comme d'autres protéines, les enzymes sont détruites par la chaleur.Quels facteurs influencent l'activité enzymatique ?
L'activité enzymatique peut être affectée par divers facteurs, tels que la température, le pH, et la concentration. Les enzymes fonctionnent mieux dans des gammes de température et de pH spécifiques. Des conditions sous-optimales peuvent faire perdre à une enzyme sa capacité à se lier au substrat.C'est quoi l'activité enzymatique ?
Une activité enzymatique est l'action d'une enzyme sur des molécules de substrat transformé en un produit de la réaction. Sans entrer dans les détails, une activité enzymatique est réversible et fonctionne dans un sens ou un autre selon les concentrations relatives du substrat et du produit .- L'activité enzymatique se mesure par la vitesse de la réaction de transformation du substrat S en produit P : S ? P (fig. 1).
Action de la Température et du pH
sur la Cinétique Enzymatique1.Action de la température
•Rappel: Loi d'Arrhénius ln k = - (Ea / R) x (1/T) + (ln k0) ou k = k0 . e(-Ea / RT) vi = k3 . [ES] vm = k3 . [E]tE + S <=> ES <=> E + P
Si la température augmente alors k augmente également (car exposant diminue mais terme négatif donc augmente). Or si k augmente alors la vitesse de réaction augmente.On considère (formule)
C'est à dire que tous les 10°C, la vitesse a doublé.On a donc:
pour 10°C --> Δt de +100% pour 1°C --> Δt de +10% donc le contrôle de la température est extrêmement important: principale source d'erreur. •Rappel: dénaturation des ProtéinesEnzyme = Protéine
Sur le phénomène d'Arrhénius se superpose le phénomène de dénaturation des protéines.
" T°C optimale » = valeur indicatrice. Elle dépend du pH du milieu, de la force ionique du milieu, du temps de mesure de la réaction. --> mesure de Vm à 60°C, méthode des deux points(30sec d'écart). On note que pour de petites enzymes de 10 à 20KDa, on a des températures optimalesélevées (80 à 100°C). Par contre pour les enzymes à structure complexe de 100 à 500KDa,
on a des températures optimales faibles (40 à 50°C). Certains micro-organisme thermophiles ont des enzymes au températures optimales comprises entre 70 et 90°C. Ceci est d'intérêt industriel notamment pour les industries du génie protéique où l'on recherche des enzymes thermorésistantes.2.Influence du pH sur l'activité
•pH extrêmes --> très acides: dénaturation et précipitation --> très alcalin : dénaturation sans précipitation •Autres pH Le pH agit sur les groupement ionisables des protéines. Notamment des groupements des chaînes latérales -COOH où le pKA ~ 4 pour les Acides aspartique / glutamique.Également sur les groupements amines des chaînes latérales des acides aminés où le pKA
~ 6 pour l'immidazol, l'histidine.Au pH optimum, l'activité est maximale.
Pour la plus part des enzymes, le pH optimal se situe entre 6 et 8, il s'agit du pH optimal qd 2 groupes sont ionisés. Enzyme optimum à pH 2-3 acide: la pepsine; enzyme optimum à pH 10 alcalin: la phosphatase alcaline.Application:
Il faut mesurer Vm à pH optimum.
1Ex: Lactate + NAD+ <=> Pyruvate + NADH + H+
2 pH optimum = 7 R1 --> pH 8 R1 pH 8 diminue [H+] donc favorise le sens 1 R2 --> pH 6 R2 pH 6 augmente [H+] donc favorise le sens 2 Si on inactive l'enzyme vie un réactif d'arrêt alors on s'éloigne du pH otpimum. Les effets du pH peuvent se voir au niveau de l'enzyme: modification de l'ionisation d'ungroupement fonctionnel de l'enzyme; modification de la structure de la protéine;
modification du site de fixation du substrat; modification de la catalyse. Dès qu'il y a une modification de la fixation du substrat sur l'enzyme alors il y a modification du Km car il reflète l'affinité de l'enzyme pour son substrat. L'effet du pH peut également se voir au niveau du substrat: on obtient un substrat ionisable avec un des formes se fixatn sur l'enzyme.Modèle simple de l'effet du pH:
•ionisation de l'enzyme:On a donc
[EH]T = [EH] + [EHS] + [E-] + [EH2+] •ionisation du substrat: ex: Substrat non protoné se fixant à l'enzymeSH <=> S- + H+
SH+ <=> S + H+
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