[PDF] Enzymatische Reaktion Thermodynamik & Enzyme im Detail





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Ex 1 Transformation quasi-totale On considère la réaction suivante

de constante d'équilibre K = 1044 . A l'état initial



Konvergenzanalyse der Quasi-Steady-State Approximation im

3.3.1 Totale Quasi-Steady-State Approximation . . . . . . . . . . . 31 Enzym-Substrat Reaktion vor das die experimentelle Beobachtung einer maximalen.



Enzymatische Reaktion Thermodynamik & Enzyme im Detail

zur totalen Enzymkonzentration: Die Carboanhydrase mit 600.000 Umsetzungen pro Sekunde stellt die höchst gemessene Wechselzahl unter Enzymen dar. 4. Michaelis - 



Chapitre 10 :Léquilibre chimique

Réaction quasi-nulle quasi-totale



Bestimmung von totalen und differentiellen Wirkungsquerschnitten

des totalen Wirkungsquerschnittes der Reaktion p + d ? 3He + ? nicht mit her- Verlauf der Spektren für beide Überschussenergien quasi identisch ist.



Physikalische Chemie I

sogenannte Reaktion pseudo 1. Die quasi-stationäre Näherung kann in der Regel ... Für eine infinitesimale ¨Anderung gilt dann das totale. Differential:.



Cours de Thierry Briere - LA REACTION CHIMIQUE

On dit qu'une réaction est Totale ou Quantitative quand Cas d 'une réaction non totale - Equilibre Chimique ... quasi totale si K.



Système chimique et équilibre

Toutefois peut-on dire que la réaction est quasi-totale et que l'avancement final xf est égal à xmax ? 2 - En raisonnant sur la loi d'action des masses établir 



10 - Prévision dune réaction

disjoints : ils vont donc réagir l'un avec l'autre selon une réaction acido-basique quasi-totale (tous les réactifs étant des solutés la réaction conduit 



Analyse der Li(d He) He-Reaktion Petra Haefner

Mit Hilfe von (1.37) kann man die totale kinetische Energie berechnen: quasi-freien Reaktion am Target 6Li(d2He)6He mit der analogen Reaktion am Was-.



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Déterminer toutes les concentrations à l'exception de celle du réactif limitant en supposant la réaction totale 5 A partir de la constante d'équilibre et 



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On dit qu'une réaction est Totale ou Quantitative quand cette réaction n'est possible que dans un seul sens En revanche il ne se passe aucune réaction si on 



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Toutefois si la quantité de l'un des réactifs devient très faible on dira que la réaction est quasi-totale ou plus simplement totale L'appellation «réaction 



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Une transformation n'est pas toujours totale et la réaction chimique qui lui est associée a lieu dans les deux sens ! Page 4 Terminale S Chimie – Partie B – 

  • Comment montrer qu'une réaction est Quasi-totale ?

    - Si K > 1000 la réaction peut être considérée comme étant totale vers la droite. Le réactif en défaut ou les deux réactifs A1 et B2 disparaissent quasi complètement. - Si K < 0,001 la réaction n'a pratiquement pas lieu. La réaction inverse, elle, serait quasi totale.

  • C'est quoi une réaction totale ?

    Transformation totale : une transformation chimique est totale si au moins l'un des réactifs a été entièrement consommé. Transformation non totale : une transformation chimique est non totale si tous les réactifs sont encore présents à la fin de la réaction.

  • Comment savoir si la réaction est totale ou pas ?

    Une réaction est totale si au moins un des deux réactifs a complètement disparu à la fin de la réaction ; une réaction est non totale si tous les réactifs et produits coexistent à la fin de la réaction.
  • On dit qu'une réaction est Totale ou Quantitative quand cette réaction n'est possible que dans un seul sens. En revanche, il ne se passe aucune réaction si on mélange les produits entre eux.
Enzymatische Reaktion Thermodynamik & Enzyme im Detail 1

Enzyme (Teil 2)

Enzymatische Reaktion, Thermodynamik & Enzyme im Detail

Mag. Gerald Trutschl

www.forstschule.at 2

1.Enzym Reaktion im Detail

2.Thermodynamische Reaktion

3.Katalysemechanismen

4.Michaelis-Menten-Konstante

5.Regulierung enzym. Reaktionen

6.Inhibitoren

Inhalt

www.forstschule.at 3

Enzyme sind Biokatalysatoren und verringern die

Aktivierungsenergie und beschleunigen die

Reaktion.

¾Exotherme & endotherme Reaktionen

1. Thermodynamik der Enzymreaktion

Ⱦ([RPOHUPH (QGRPOHUPH

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Verlauf einer exothermen Reaktion mit und ohne

Katalsysator.

1. Thermodynamik der Enzymreaktion

Ⱦ([RPOHUPH (QGRPOHUPH

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Viele Enzymreaktionen verlaufen endergon (nicht

spricht von einer energetischer Kopplung.

1. Thermodynamik der Enzymreaktion

ȾHQHUJHPLVŃOH .RSSOXQJ

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Enzymatische Reaktion

Schematischen Ablauf:

¾In Schritt (1) bindet das

Substrat im aktiven Zentrum

des Enzyms. Dabei bildet sich ein Enzymsubstratkomplex aus, wobei das Substrat katalytisch in das Produkt (2)

überführt wird.

¾(3) Danach steht das Enzym

für eine weitere Substrat-

Umsetzung wieder bereit

2. Enzymreaktion im Detail

Ⱦ(Q]\P XQG 6XNVPUMP

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Enzymatische Reaktion

Für die vorherige Abbildung und den

Reaktionsverlauf kann man nun

folgende chem. Reaktion aufstellen.

Der Zerfall des Enzym Substrat (ES)

Komplexes ist der langsamste Schritt

2. Enzymreaktion im Detail

Ⱦ(Q]\P XQG 6XNVPUMP

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Enzymaktivierung über allosterisches Zentrum

Erst durch Bindung des

Regulators im allosteri-

schen Zentrum kann das aktive Zentrum ein Sub- strat aufnehmen. (nicht alle Enzyme besitzen allosterische Zentren)

2. Enzymreaktion im Detail

Ⱦ(Q]\PC6XNVPUMP $NPLYLPlP

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Katalysemechanismen:

Bei Enzymreaktionen unterscheidet man zw. 4 verschie- dene Arten der Katalyse.

¾Kovalente Katalyse

¾Metallionenkatalyse

3. Katalysemechanismen

Ⱦ$UPHQ

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Kovalente Katalyse:

¾Im aktiven Zentrum oft nucleophile

Gruppen

die die Bindung im Substrat

¾Beispiel: Chymotrypsin

(Endopeptidase), spaltet Peptide mit aromatischen Seitenketten

Im aktiven Zentrum sitzen Histidin,

Aspartat und Serin. (siehe Abb.)

3. Katalysemechanismen

ȾNRYMOHQPH .MPMO\VH

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¾Im aktiven Zentrum: Protonendonatoren oder

Akzeptoren

(erleichtert nucleophile Reaktionen)

¾Beispiel: Pepsin

2 Aspartatreste fungieren einerseits als

Donator bzw. Akzeptor.

3. Katalysemechanismen

Ⱦ6lXUH %MVHQ .MPMO\VH

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Metallionen-Katalyse:

¾Im aktiven Zentrum: Metallionen

¾30% aller Katalysemechnismen basieren

darauf

¾Aufgabe d. Metallionen bezüglich Substrat:

- Redoxreaktionen - elektrostatische Stabilisierung

¾Beispiel: Carboanhydrase (Siehe Abb.)

3. Katalysemechanismen

Ⱦ0HPMOOLRQHQ .MPMO\VH

www.forstschule.at 13 ¾Sehr oft müssen bei einer enzymatischen Reaktion zwei Substrate zu einem Produktmolekül reagieren.

Wechselwirkungen entstehen, die entscheidend die

Aktivierungsenergie herabsetzen.

3. Katalysemechanismen

Ⱦ.MPMO\VH GB UlXPO $QQlOHUXQJ

www.forstschule.at 14 Die Enzymreaktion kann man in 2 Reaktionen gliedern:

4. Michaelis - Menten Konstante

Ⱦ$OOJHPHLQHV

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Durch die unterschiedlichen

Reaktionsgeschwindigkeiten

und aufstellen einer Gleichung

Enzymreaktionsgeschwindigkeit

zeigt. Markant ist dabei die soge- nannte:

Michaelis Menten Konstante Km

Diagramm:

x-Achse: Substratkonzentration y-Achse: Reaktionsgeschwindigkeit

4. Michaelis - Menten Konstante

Ⱦ5HMNPLRQVJHVŃORLQGLJNHLP

www.forstschule.at 16 ¾Die Michaelis-Menten-Konstante ist eine Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit erreicht wird. des Enzyms vorliegt. zeigt sich in einem hohen Km Wert Die Wechselzahl (kcat) stellt die Umsetzungen (Moleküle Substrat) pro Zeiteinheit von einem Enzym dar. Sie entspricht dem Die Carboanhydrase mit 600.000 Umsetzungen pro Sekunde stellt die

4. Michaelis - Menten Konstante

Ⱦ5HMNPLRQVJHVŃORLQGLJNHLP XQG JHŃOVHO]MOO www.forstschule.at 17 Maximalgeschwindigkeit, da das Enzym komplett mit Substrat

Reaktionsgeschwindigkeit.

¾Generell wird bei chemischen Reaktionen durch

Enzyme haben allerdings ein Temperaturoptimum. Zu hohe führen und somit zur Funktionsuntüchtigkeit.

4. Michaelis - Menten Konstante

Ⱦ%HHLQIOXVVXQJHQ

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Einheiten

¾Ein Unit entspricht jener Menge an Enzym das in einer

Minute 1µmol Substrat umzusetzen vermag. Dies

entspricht in einer Minute 6,022 * 1017

Substratmolekülen.

¾Die Einheit von Katal entspricht Mol pro Sekunde.

Katalbereich.

4. Michaelis - Menten Konstante

Ⱦ$NPLYLPlP GHU (Q]\PH

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Regulation der Enzyme

¾Allosterische Regulation

¾Regulation durch kovalente Modifikation

¾Proteolytische Spaltung

5. Regulierung enzym. Reaktionen

Ⱦ5HJXOLHUXQJ

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Allosterische Regulation:

allosterischen Zentrum ein Regulator andockt. ¾Feedbackregulation: Ein Produkt am Ende einer metabolischen Reaktion (z.B. Glycolyse) reguliert ein Enzym als Regulator am

Anfang des Prozesses.

¾Homotrope Reg.: wenn ein enzymatisches Reaktionsprodukt ein

Enzym allosterisch beinflusst

5. Regulierung enzym. Reaktionen

Ⱦ Allosterische Regulierung

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Regulation durch kovalente Modifikation:

oder deaktiviert werden.

¾reversibler Prozess

¾Durch die negative Phosphatgruppe wird somit das Enzym in eine spezielle Faltung gebracht weshalb es aktiviert oder deaktiviert wird. Bsp.: Phosphatase

5. Regulierung enzym. Reaktionen

Ⱦ NRYB 0RGLILNMPLRQ

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Regulation durch proteolytische Spaltung:

¾Enzymbildung: Proteinbiosynthese , Ribosomen (Cytosol) ¾Viele Enzyme dürfen aber an Ihrem Ort an dem sie synthetisiert worden ¾Es wird daher eine inaktive Vorstufe des Enzyms gebildet, ein sogenanntes Zymogen. (Das Zymogen von Pepsin ist das Pepsinogen.) ¾Dieses wird erst zum aktiven Enzym, wenn ein Teil der Polypeptidkette stattfinden, sodass sich ein aktives Zentrum ausbilden kann.

¾proteolytische Spaltung ist nicht reversibel!

5. Regulierung enzym. Reaktionen

ȾSURPHRO\PLVŃOH 6SMOPXQJ

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Inhibitoren:

¾Sind Stoffe die, wie der Name schon sagt ein Enzym in seiner ¾Generell unterscheidet man Inhibitoren, demnach ob sie reversibel oder irreversibel sind. ¾Irreversible Inhibitoren binden oft im aktiven Zentrum des Enzyms ¾Bei den reversiblen Inhibitoren unterscheidet man drei unterschiedliche Typen. kompetitive Hemmung nichtkompetetive Hemmung und unkompetetive Hemmung

6. Inhibitatoren

Ⱦ*UXQGVlP]OLŃOHV

www.forstschule.at 24

Kompetitive Hemmung:

¾Inhibitor bindet im aktiven

Zentrum

¾Konkurrenzreaktion: zw. Substrat

und Inhibitor

¾vmax bleibt unbeeinflusst

¾Km steigt

6. Inhibitatoren

ȾUHYHUVLNOH HQOLNLPMPRUHQ

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Unkompetitive Hemmung:

¾Inhibitor bindet nicht im aktiven

Zentrum, sondern bindet nur

am Enzym-Substrat-Komplex.

¾Vmax sinkt

¾Km sinkt

6. Inhibitatoren

ȾUHYHUVLNOH HQOLNLPMPRUHQ

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Unkompetitive Hemmung:

¾Inhibitor bindet im aktiven

Zentrum, und am Enzym-

Substrat-Komplex.

¾Vmax sinkt

¾Km bleibt gleich

6. Inhibitatoren

ȾUHYHUVLNOH HQOLNLPMPRUHQ

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