I DÉFINITIONS II FORCE DES ACIDES ET DES BASES IIIÉCHELLE

Le site actif des enzymes Les sites des enzymes Le contrôle de l’activité enzymatique Les caractéristiques des enzymes déduites de la cinétique des réactions chimiques La complémentarité enzyme-substrat Les protéines : relation structure-fonction Catalyse enzymatique et conditions du milieu Le rapprochement des gamètes chez les

Colle de SVT 11 - Joseph Nicolas – SVT – BCPST1

Colle de SVT 11 du 15/03 au 26/03 NB : Les chapitres des programmes précédents sont supposés acquis, ils sont Le site actif des enzymes La spécificité des

I Définitions CATALYSE ENZYMATIQUE

1) Les différents types d’enzymes 2) Notion de cofacteur, coenzyme 3) Site actif II Mécanisme 1) Caractères principaux 2) Similitudes avec la catalyse classique 3) Spécificité 4) Trois exemples III Cinétique 1) Influence de la quantité d’enzyme 2) Influence de la concentration de substrat (mécanisme de Michaëlis-

programme de colle BIOSPE2 n°17 – semaine du 01 au 06 février

• Le site actif : un exemple, à bien connaître, et qui ne se réduit pas à un schéma clé/serrure • Modulation de l’activité enzymatique - Niveau d’expression des gènes codant les enzymes (eucaryotes et procaryotes) - Activation / inhibition d’enzymes allostériques par des effecteurs

les enzymes des biocatalyseurs

complémentaire de la molécule de substrat qui peut s’y fixer : c’est le site actif Les caractéristiques de la catalyse enzymatique sont déterminées par la structure tridimensionnelle de l’enzyme, qui dépend de sa séquence et des interactions entre les acides aminés

programme de colle BIOSPE2 n°14 – semaine du 13 au 17 janvier

• Caractéristiques cinétiques des enzymes (michaeliennes et allostériques) • Le site actif : un exemple, à bien connaître, et qui ne se réduit pas à un schéma clé/serrure (cf extrait programme BCPST "identifier les effets de la fixation de ligands sur la cinétique d’une réaction catalysée par une enzyme")

Sujet de la Colle n°7 - 2ATP

A) Les proenzymes sont des enzymes sécrétées sous forme inactives B) Les proenzymes sont a tivées par le livage d’un peptide C) Les isoenzymes sont des enzymes inactives D) Les isoenzymes ont une distribution ubiquitaire E) Auune de es réponses n’est exate

I DÉFINITIONS II FORCE DES ACIDES ET DES BASES IIIÉCHELLE

3 Site actif II Mécanisme 1 Caractères principaux a Similitudes avec la catalyse classique b Spécificité 2 exemples III Cinétique 1 Influence de la quantité d’enzyme 2 Influence de la concentration de substrat (mécanisme de Michaëlis- Menten : explication de la loi expérimentale par le mécanisme) 3 Détermination de K M et V

Edition 2020

Le charbon actif est obtenu par pyrolyse de différents composés organiques : bois, coques et noyaux de fruits, bambous, os, charbon, lignite, tourbe SUR MOÛT : • corriger des caractères organoleptiques issus de vendanges altérées par des champignons comme la pourriture ou l’oïdium

[PDF] le site industriel de florange

[PDF] le site info maroc

[PDF] Le site perd de son sérieux

[PDF] le sixième jour

[PDF] le skieur exercice physique corrigé

[PDF] Le slam (français)

[PDF] le slam définition

[PDF] le smartphone l outil multimédia

[PDF] Le smoking pour femmes de Yves Saint Laurent Histoire des Arts

[PDF] Le SMS comme moyen de preuve

[PDF] le socialisme en rfa

[PDF] Le sociologue Baudrillard

[PDF] le soir lamartine analyse

[PDF] le sol

[PDF] le sol , un patrimoine a conserver

COLLE S7

PH DES SOLUTIONS AQUEUSES

I.DÉFINITIONS

I.Couple acide-base

II.ampholyte

III.activités en solutions aqueuses

II.FORCE DES ACIDES ET DES BASES

I.Constante d'équilibre et d'acidité

II.Classement des couples sur une échelle de pKa

III.Notion de nivellement

IV.Réaction quantitative

V.Loi de dilution d'Oswald

III.ÉCHELLE DE PH DANS L'EAU

I.Domaine d'étude

II.Domaines de prédominance

IV.CALCULS DE PH

I.Existence d'équations de conservation

II.Méthode de la RP

1.Définition

2.Exemples classiques

a.Monoacide fort b.Monoacide faible c.Monobase forte d.Monobase faible e.Ampholyte f.Mélange acide base

I.HA + A-

II.Acide et base non conjuguée en proportions égales

3.Cas d'un mélange quelconque

ÉLECTRICITÉ :ANALYSE DES CIRCUITS ÉLECTRIQUES

I.Courants et tensions

1)Dipôles

2)Convention générateur, convention récepteur

3)Caractéristiques de quelques dipôles simples

a)classification b)dipôle passif linéaire: le résistor c)dipôles actifs linéaires i)modélisation en générateurs de tension ii)modélisation en générateurs de courant

II.lois de Kirchhoff

1)notions de base

2)loi des noeuds

3)loi des mailles

4)association de dipôles linéaires

a)en parallèle b)en série c) loi de Pouillet

III.Exemples de réseaux

1)Diviseur de tension

a)cas réel b)cas idéal

2) Diviseur de courant

a)cas réel b)cas idéal

3)Pont de Wheatstone

4)Equivalence triangle-étoile :théorème de Kennely (seule la

condition nécessaire a été démontrée)

CATALYSE

I.Définitions

1.Catalyseur

2.Catalyse homogène, hétérogène

II.Modification du profil réactionnel

1.Cas général

2.Exemples

a.Catalyse homogène b.Catalyse hétérogène

CATALYSE ENZYMATIQUE

I.Structure

1.Les différents types d'enzymes

2.Notion de cofacteur, coenzyme

3.Site actif

II.Mécanisme

1.Caractères principaux

a.Similitudes avec la catalyse classique b.Spécificité

2. exemples

III.Cinétique

1.Influence de la quantité d'enzyme

2.Influence de la concentration de substrat (mécanisme de Michaëlis- Menten :

explication de la loi expérimentale par le mécanisme)

3.Détermination de KM et Vmax, interprétation théorique de ces valeurs.

IV.Effecteurs enzymatiques

1.Inhibition réversible

a.Compétitive ; interprétation de la loi cinétique à partir du modèle :

E + S = ES

E + I = EI (rapide)

ES --> E + P

b.Non compétitive

2.Inhibition irréversible

3.Enzymes allostériques : définition et exemple

quotesdbs_dbs4.pdfusesText_8

[PDF] I DÉFINITIONS II FORCE DES ACIDES ET DES BASES IIIÉCHELLE