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Chapitre 5 : Les enzymes

4 Les enzymes allostériques Les enzymes dites allostériques possèdent, en plus de leur site actif, un site appelé site allostérique Une substance appelée effecteur peut se fixer sur ce site Il a pour effet de bloquer l'enzyme dans sa forme active ou dans sa forme inactive On parle alors d'effecteur inhibiteur et d'effecteur activateur

Chapitre 3 Les enzymesLes enzymes

Biochimie Chapitre 3 Les enzymesLes enzymes Professeur Bertrand TOUSSAINTProfesseur Bertrand TOUSSAINT Année universitaire 2009/2010 Université Joseph Fourier de Grenoble - Tous droits réservés

UE1 : Biochimie

nocive à une cellule et toutes les réactions se feraient tout le temps, sans contrôle (d’ou la régulation très fine de la température) •Les enzymes ont la capacité d'abaisser l'énergie d'activation pour des réactions spécifiques pour que ces réactions puissent se faire à la température normale de la cellule Etat de transition

STRUCTURE DES ENZYMES ET MECANISME D’ACTION

4 Structure des enzymes: les enzymes peuvent comporter des éléments non protéiques, on dit qu’il s’agit d’hétéroenzymes (ou hétéroprotéines), alors que les enzymes n’utilisant pas ces éléments non protéiques, sont appelées holoenzymes (ou holoprotéines)

ENZYMOLOGIE - Tout un programme

Classification des enzymes - Les oxydoréductases catalysent le transfert d’électrons et vont avoir comme substrat l’oxydant et le réducteur (1) - Les transférases catalysent le transfert d’un groupe d’atomes R de A vers B ou inversement (2) - Les hydrolases coupent la liaison souvent entre deux carbones ou entre un carbone

BIOCHIMIE GÉNÉRALE - Dunod

ENZYMES ET CATALYSE ENZYMATIQUE 65 CATALYSE 65 I Constante d’équilibre et variation d’énergie libre d’une réaction 65 II Énergie d’activation et rôle des catalyseurs 66 STRUCTURE DES ENZYMES 68 I Nature protéique 68 1 Structure monomérique ou polymérique 68 2 Site actif des enzymes 69 II Cofacteurs 70 1 Ions métalliques

poly Enzymes-coenzymes 2007

Biochimie Structurale ENZYMES CO-ENZYMES ~~~~~ Pr Marc Denis Année Universitaire 2007-2008 LES ISOENZYMES 6 LE SITE ACTIF 6 1 Topologie du site actif R 153 R

UE1 Biochimie - Dunod

Les acides uroniques 21 3 Les acides aldoniques provenant de l’oxydation de la fonction aldéhyde 21 4 Les polyols 22 5 Les acides sialiques (acides neuraminiques) 22 6 Vitamine C (acide ascorbique) 23 7 Acides muramiques 24 8 Glucose phosphaté 24 QCM corrigés 25 Chapitre 4 Les disaccharides 29

Coenzymes et vitamines

Les mêmes composés sont des CoE chez tous les êtres vivants mais leur nature vitaminique varie selon les espèces (selon qu’elles peuvent en produire de façon autonome ou pas) Les co-enzymes sont des composés organiques Biosynthèse grâce à des enzymes dont la production dépend de voies de biosynthèse comprenant une série de réactions

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UNIVERSITE DE RENNES I

FACULTE DE MEDECINE

DEPARTEMENT DE BIOCHIMIE ET BIOLOGIE MOLECULAIRE

PCEM 1

Biochimie Structurale

ENZYMES

CO-ENZYMES

Pr Marc Denis

Année Universitaire 2007-2008

2/22

ENZYMOLOGIE

1. GENERALITES

1.1. Définitions

1.1.1. Enzyme

1.1.2. Substrat - Produit

1.1.3. Site actif

1.2. Mode d'action

Diagramme d'une réaction catalytique qui montre l'énergie (E) requise à différentes

étapes suivant l'axe du temps (t).

1.3. Caractéristiques

O O CH 2 OHCH 2 OH OH O R

ROH++ H2

O

Galactosidase

D GalactoseD Galactoside

2. CLASSIFICATION DES ENZYMES

2.1.

Oxydo-réductases - EC1

2.2. Transférases - EC2

2.3. Hydrolases - EC3

2.4. Lyases - EC4

2.5. Isomérases - EC5

2.6. Ligases (ou synthétases)

- EC6 3/22

3. CINETIQUE DES REACTIONS ENZYMATIQUES A UN SUBSTRAT -

MODELE DE MICHAELIS

3.1.

Généralités

3.1.1. Influence de la concentration en enzyme

v [E]EEvv 1212

3.1.2. Influence de la concentration en substrat

a) Variation de [S], [P] et [ES] au cours du temps

ABTempsS

P ES 0 tt

Concentrations

b) Variation de la vitesse en fonction de [S] [S]v V M

Enzyme saturé

COURBE DE SATURATION

4/22

3.2 . Aspect théorique - Equation de Michaelis

vV M S S K M

3.3. Signification des paramètres cinétiques

3.3.1 Constante de Michaelis K

M

3.3.2 Vitesse maximale V

M

3.4. Détermination des paramètres cinétiques

Représentation de Lineweaver et Burk

1 v K M V M 1 S 1 V M

ENZYME SUBSTRAT CONCENTRATION

(M) K M (M) Glucose phosphate isomérase Glucose-6-phosphate 450 700

Aldolase Fructose1,6-diphosphate 32 100

Triose phosphate isomérase Glycéraldéhyde-3- phosphate 3 460

Glycéraldéhyde-3-phosphate

deshydrogénase Glycéraldéhyde-3- phosphate 3 70 Phosphoglycérate kinase 3-Phosphoglycérate 60 1200 5/22

3.5. Activité enzymatique

3.5.1. Définitions et unités

3.5.2. Activité spécifique

4. EFFECTEURS DE L'ACTIVITE ENZYMATIQUE

4.1. Influence de la température

4.1.1. Effet de la température sur la vitesse

4.1.2. Inactivation thermique des enzymes

4.1.3. Résultante des deux effets

Activité enzymatique

opt

ACTIVITE ENZYMATIQUE EN

FONCTION DE LA TEMPERATURE

Température

Activation

Dénaturation

4.2.

INFLUENCE DU pH

Activité enzymatique

pHpH opt

ACTIVITE ENZYMATIQUE EN

FONCTION DU pH

4.3. INFLUENCE DES IONS METALLIQUES

4.4.

INHIBITEURS DE L'ACTIVITE ENZYMATIQUE

4.4.1. Inhibition compétitive

I S

E ES + S

+ I

EIE + P

E 6/22 v V M S S K M 1I K I K 'M K M 1I K I 1 v 1 V M K M V M S 1I K I

4.4.2. Inhibition non compétitive simple

S E I

E ES + S

+ I

EIE + P

+ I + S ESI 7/22 v V M S K M S 1I K I V 'M V M 1I K I 1 v 1 V M 1I K I 1K M S

4.4.3. Autres types d'inhibitions

4.5. Modèle allostérique

Forme Forme R

8/22

4.6. Rôle biologique des effecteurs enzymatiques

NH 2 COOH Acide p-aminobenzoïqueSO 2 NH 2 NH 2

Sulfamide

N N NH N NH 2

Adénine

N N NH N SH

6 mercaptopurine

5. LES ISOENZYMES

6. LE SITE ACTIF

6.1. Topologie du site actif

R 153
R 152
R 151
R 150
R 149
R 31
R 32
R 33
R 170
R 34
R 35
R 36
R 37
R 3839
R 40
S

Substrat

liaison devant

être coupée

Squelette peptidique

de l'enzyme chaines latérales des acides aminés R

REPRESENTATION SCHEMATIQUE DU SITE ACTIF

R 9/22

6.2. Nature de l'interaction enzyme-substrat

6.2.1. Interactions hydrogène

6.2.2. Transfert de charge

6.3. Mise en évidence du site actif

6.3.1. Réactifs de groupes

6.3.2. Marquage par le substrat ou ses analogues

7. REGULATION DE L'ACTIVITE ENZYMATIQUE

7.1. Contrôle génétique de la synthèse des enzymes

7.2. Régulation par modification structurale de l'enzyme

7.2.1. Systèmes réversibles

a) Phosphorylation - déphosphorylation : Ser, Thr, Tyr ADP

Enz - Ser - OHATP

Enz - Ser - O - PO3

H 2 b) Adénylylation - désadénylylation : Tyr PPi

Enz - Tyr - OHEnz - Tyr - O - AMP

ATP c) Méthylation - déméthylation : Glu

R - CH

3 R

Enz - Glu - COOHEnz - Glu - CO - O - CH3

d) MonoADP-ribosylation : Arg, Asn, Lys, Cys

NADNicotinamide

Enz - Arg - ribosyl - ADPEnz - Arg

7.2.2. Systèmes irréversibles

a) Activation des proenzymes en enzymes par protéolyse limitée. b) Activation des proenzymes par addition de coenzymes

7.3. Régulation au niveau du site catalytique

7.3.1. En fonction de K

M et de la concentration en substrat

7.3.2. Inhibiteurs et activateurs

10/22

7.4. Régulation allostérique

7.4.1. Inhibition par le produit final

ABCD P

E 1 E 2 E 3 E 4 E 5 E

7.4.2. Activation par le précurseur

ABCD P

E 1 E 2 E 3 E 4 E 5 E

7.4.3. Activation ou inhibition par des métabolites

8. UTILISATION DES ENZYMES EN BIOLOGIE

8.1. Enzyme de Conversion de l'Angiotensine (ECA)

8.2. Amylase

8.3. Créatine phosphokinase (CPK)

8.4. Lactate-déshydrogénase (LDH)

8.5. Phosphatases alcalines (PAl)

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