Mesure de l’activité enzymatique
Mesure de l’activité enzymatique • L’activité d’une enzyme se mesure: 1 Soit par la vitesse de disparition d’un substrat 2 Soit par la vitesse d’apparition d’un produit 3 Soit par la vitesse d’utilisation d’un cofacteur 4
Chapitre 3 Les enzymesLes enzymes - jcgozlancom
intermédiaire obligatoire de la réaction enzymatique-accord avec le concept de reconnaissance enzymeaccord avec le concept de reconnaissance enzyme - substrat du type"clé - serrure« proposé par Emil Fisher en 1894 -Henri fût donc le premier à décrire l'équation mathématique reliant l'effet de la concentration du substrat à la vitesse de
La Cinétique enzymatique À Un substrat
réaction enzymatique Différentes phases Pré-stationnaire Stationnaire Post stationnaire Caractéri-stiques Enzyme mise en présence d’excésde substrat Combinaison ES très rapide Enzyme saturée par le substrat Combinaison ES està concentration maximale Constante Vitesse de la réaction est constante: Vitesse initiale (Reste constante
BIOCHIMIE GÉNÉRALE - Dunod
II Vitesse initiale de la réaction du premier ordre 85 III Application de ces principes à la réaction enzymatique 85 1 Les deux étapes 85 2 Vitesse initiale 86 3 Représentations graphiques 88 IV Influence de différents paramètres sur la vitesse initiale 89 1 Influence de la température 89 2 Influence du pH 90 V Différents
1 SP T1C6 enzymes cours - lewebpedagogiquecom
2 Mode d’action des enzymes 2 1 Les caractéristiques de la cinétique enzymatique On appelle cinétique enzymatique, l’étude de la vitesse des réactions enzymatiques L’activité d’une enzyme est déterminée par la vitesse à laquelle elle catalyse une réaction chimique
1 SP act C6 2 enzymes 2 corrigé - lewebpedagogiquecom
La vitesse initiale d’une réaction enzymatique fournit une mesure de l’activité d’une enzyme (voir document 1) Le modèle de l’action enzymatique présenté dans le document 1 suppose qu’une interaction physique entre l’enzyme et son substrat est nécessaire pour que l’enzyme catalyse la réaction On cherchait à valider ce
Chapitre 1 : Le rôle des enzymes dans le métabolisme glucidique
Action enzymatique sur les macromolécules de glucides Variation de la vitesse de réaction en fonction du pH-5 0 5 10 15 20 25 30 35 40 45 50 0 2 4 6 8 10 12 pH
ENZYMES GLUCIDES ET CATALYSE ENZYMATIQUE
ENZYMES, GLUCIDES ET CATALYSE ENZYMATIQUE Document 1 : les enzymes, des catalyseurs biologiques Longtemps, les sientifiques ont été surpris par la vitesse élevée des réations iologiques alors qu’elles ont lieu à asse température (37°C)
CHAPITRE 1 : Le rôle des enzymes dans le métabolisme glucidique
On définit pour chaque enzyme une température et un pH optimaux, où l’activité enzymatique est maximale, la vitesse de réaction maximale Variation de la vitesse de réaction en fonction du pH-5 0 5 10 15 20 25 30 35 40 45 50 0 2 4 6 8 10 12 pH A Série1
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SVT - 1 SP
Activité C6_2
L'enzyme et son substrat :
le mode d'action des enzymesCorrigé
Une enzyme présente une double spécificité, spécificité d'action et spécificité de substrat : elle
catalyse la réalisation d'un seul type de réaction chimique et ne prend en charge qu'un seul type
de substrat. On cherchait à déterminer comment une enzyme agit pour transformer son substrat. L'influence du substrat sur l'activité de l'enzymeLa vitesse initiale d'une réaction enzymatique fournit une mesure de l'activité d'une enzyme (voir document
1). Le modèle de l'action enzymatique présenté dans le document 1 suppose qu'une interaction physique
entre l'enzyme et son substrat est nécessaire pour que l'enzyme catalyse la réaction. On cherchait à valider
ce modèle. Dans un premier temps, il s'agissait préciser l'effet de la concentration du substrat sur la vitesse
initiale de la réaction en prenant comme exemple la catalase. Cette enzyme catalyse la transformation de
deux molécules de peroxyde d'hydrogène H 2 O 2 en H 2 O + O 2Nous avons mis la catalase en présence de peroxyde d'hydrogène (substrat noté S) et mesuré la production
de dioxygène, produit de la réaction, en faisant varier la concentration initiale du substrat (notée [S]).
Exemple de résultat obtenu :
Dans cet exemple, la concentration du substrat est notée en dilution par rapport à une solution de
référence qui est la plus concentrée. Par exemple, la concentration 1/50 signifie que la solution
ajoutée est diluée 50 fois par rapport à la solution de référence. Dans chaque cas, l'enzyme a été
ajoutée à t=0,5 minute.Je vois que plus la concentration du substrat est faible, plus la pente de la courbe de dégagement
de dioxygène est faible, autrement dit, plus la vitesse initiale Vi de la réaction est faible. J'en déduis
que plus la quanti té de substrat disponible augmente, plus la vitesse initiale de la catalyseenzymatique est élevée. On peut expliquer ainsi cette influence de la concentration du substrat :
plus la concentration du substrat est élevée, plus la probabilité que l'enzyme rencontre le substrat
est grande, et ainsi plus la réaction catalysée par l'enzyme a de chances de se produire.Nous avons ensuite complété cette étude en exploitant les résultats obtenus à partir d'un autre
exemple : l'enzyme glucose oxydase et ses substrats : le glucose et le dioxygène. Nous avonsSVT - 1 SP
Activité C6_2
L'enzyme et son substrat :
le mode d'action des enzymesCorrigé
tracé la courbe de la vitesse initiale de la réaction en fonction de la concentration du substrat à
partir des données du livre p.126.Résultat :
Je vois que plus la concentration du substrat est grande, plus la vitesse initiale de la réaction augmente, cela confirme les conclusions du travail réalisé avec la catalase.Mais je vois aussi qu'au-delà d'une certaine concentration de substrat, l'augmentation de la vitesse
initiale est très faible (elle devient même nulle). J'en déduis qu'il existe une quantité de substrat à
partir de laquelle l'ajout de subst rat ne permet plus d'augm enter la vitesse de la catalyse enzymatique. On peut expliquer cela ainsi : toutes les enzymes ont rencontré une molécule desubstrat et formé un complexe avec elle, les autres molécules de substrat sont donc en excès par
rapport aux capacités de transformation des enzymes présentes.Pour finir, nous avons exploité une version numérique du modèle décrit dans le document 1, avec
comme exemple d'enzyme la maltase dont le substrat est le maltose. Nous avons et réalisé plusieurs simulations en faisant varier la concentration initiale de maltose. Le tableau ci-dessous fournit un exemple de résultats :Nombre d'unité de
substrat (maltose)à t=0
Pente de la courbe
(qui correspond à Vi)50 0,15
100 0,22
200 0,31
300 0,35
400 0,25
Tableau des résultats obtenus av ec le modèle numérique de réaction enzymatique (maltase)Les résultats du modèle confirment dans une certaine mesure nos résultats précédents :
SVT - 1 SP
Activité C6_2
L'enzyme et son substrat :
le mode d'action des enzymesCorrigé
- jusqu'à une quanti té de substrat d'environ 400 unit és, l'ajout de substrat permet d'augmenter la vitesse initiale de la catalyse. Nous pouvons l'expliquer en remarquant que cela augmente la probabilité de la rencontre de l'enzyme avec son substrat. - l'augmentation de la vitesse obtenue est cependant moins forte entre 200 et 300 qu'entre100 et 200 unités de substrat. Cela peut être dû au fait que la plupart des enzymes sont
occupées par le substrat et qu'une partie du substrat ajouté se retrouve en excès par rapport aux enzymes disponibles. Cependant, contrairement à ce que l'on observe avec de vraies enzymes, on observe que lavitesse initiale de la catalyse diminue lorsque la quantité de substrat est très élevé. Cela est dû au
fait que dans le modèle, le substrat ne peut plus se déplacer et rencontrer l'enzyme car les cases
voisines sont occupées. Cette observation nous montre qu'un modèle est utile pour confirmer nos
hypothèses, mais qu'il a toujours des défauts. Document 1. La vitesse d'une réaction enzymatiqueEn 1913 , Leonor Michaeli s et Maud Menten réa lisent une série d'expérience s afin de modéliser le
mécanisme d'action d'une enzyme sur son substrat. À l'époque de Michaelis et Menten, la nature protéique
des enzymes n'était pas encore connue. Michaelis et Menten supposent que l'enzyme forme avec son substrat un complexe qui se sépare ensuite pour donner l'enzyme libre et le(ou les) produit(s) :E + S ® ES ® E + P
E : enzyme ;
S : substrat ;
ES : complexe enzyme-substrat ;
P : produit(s)
Au cours d'une réaction enzymatique, la quantité de substrat diminue au fur et à mesure de son déroulement,
tandis que la quantité de produit augmente.La vitesse de la réaction est la quantité de substrat transformé par unité de temps. On constate toujours que
cette vitesse diminue au cours du temps : à chaque instant, elle correspond à la pente (coefficient directeur)
de la tangente à la courbe en ce point. Ce coefficient directeur sera négatif si l'on étudie la quantité de
substrat restant au cours de la réaction et positif si l'on étudie la quantité de produit formé.
La vitesse maximale d'une réaction enzymatique est donc la vitesse initiale (Vi) de la réaction.
La vitesse initiale (Vi) peut se déterminer graphiquement par le tracé de la tangente à l'origine de la courbe :
elle est égale à la pente (coefficient directeur) de cette tangente (en valeur absolue).