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TD1 D'ENZYMOLOGIE APPROFONDIE GENERALITES CLASSIFICATION STRUCTURE ET DOSAGE DES ENZYMES 3éme ANNEE LICENCE BIOCHIMIE ANNEE 2020-2021 Exercice N° 1
Comment déterminer kM et Vmax ?
Le coefficient Km doit être défini ainsi : c'est la concentration en substrat qui conduit à vi=Vmax/2 (sachant que Vmax est une valeur asymptotique). Que l'on peut énoncer aussi ainsi : c'est la concentration en substrat qui conduit à un taux de saturation de 50% de l'enzyme.Comment calculer l'activité d'une enzyme ?
AM = Vmax / nombre de mole d' enzyme. L'enzyme catalyse la transformation de 3 x 10-5 mol de P/min pour 1 litre de milieu réactionnel. Or la concentration de l'enzyme est de 150 mg/ml donc dans 1 litre on a : 150 x 10-6 x 1000 = 0,15 g d'enzyme.Comment calculer vitesse initiale enzymologie ?
La vitesse de réaction (caractérisée par la vitesse d'apparition du produit, soit v=d[P]dt) varie avec le temps (voir graphique 1). La vitesse de la réaction à un instant t s'obtient en mesurant la pente de la tangente à la courbe à cet instant t.- L'enzymologie est la partie de la biochimie qui étudie les propriétés structurales et fonctionnelles des enzymes (la relation structure - fonction). En particulier, elle s'applique à décrire la vitesse des réactions catalysées par les enzymes.
1 Corrigé type de
Exercices 1. Répondez brièvement aux questions suivantes1. Pour quelles raisons le sulfate d'ammonium est le sel le plus couramment utilisé pour
précipiter les protéines, par rapport à autres sels ? (3 points) -Faible cout et disponibilité -Inerte vis-à-vis lenzyme (altère et ne dénature pas lenzyme). - Lexothermie (ne dégage pas de chaleur thermique). Dautres réponses correctes et proches du sens ont été prises en considération2. Quelle ? et pourquoi ? (1point)
Il nexiste pas de meilleure méthode, car chaque technique dimmobilisation présente ses propres avantages et inconvénients.3. Quel est la différence entre un isozyme et un allozyme ?
Les isoenzymes sont des enzymes catalysant la même réaction chimique, reconnait le même substrat, mais ayant des structures différentes, ces enzymes sont codés par le même gène mais ont subits des mutations avec le temps (1.5 point)Les alloenzymes sont des enzymes codées par différents allèles d'un même gène, mais qui
présente les mêmes caractéristiques que les isozymes (1.5 point)4. On veut immobiliser une enzyme protéique par liaison ionique, cette enzyme est sous
forme liquide à pH= 3, -Proposer un support adéquat : Carboxyméthylcellulose (support CMC) (1point) -Pourquoi : à pH acide (pH=3), lenzyme est chargée positivement, (1point) donc le support doit être un échangeur cationique (un support chargé négativement) pour former la liaison ionique (1point) -Si on change le pH à 10, est ce que le support proposé sera toujours utilisable ?? justifier. Dans le cas contraire proposé un autre support adéquat pour ces conditions.Non, car à pH=10, la solution est basique est par conséquent lenzyme sera chargé
négativement, le support dans se cas la doit être un échangeur anionique (support chargé positivement) pour permettre la formation dune liaison ionique. (1point)Le support proposé : DEAE-cellulose (1point)
Université El-hadj Lakhdar - Batna-
Faculté des Sciences Année universitaire : 2020/2021
Département des Sciences de la nature et de la vie : 24/06/2020
Filière : : 01h30h
Master 1 Microbiologie appliquée Chargé du module : BENAMMAR L.
Nomrénom
Note 2 Exercices 2 : Entourez la/les lettre (s) qui correspond (s) à la /les bonne (s) réponse (s)1. La destruction de la paroi chez les bactéries Gram négatif se fait par (1point)
A. Extraction chimique
B. Extraction enzymatique
C. Extraction chimique et enzymatique
D. Toutes les réponses sont correctes
2. Concernant les classes d'enzymes (1point)
A. Les ligases permettent la liaison entre deux molécules avec synthèse d'ATP B. Les transférases permettent un transfert du groupement fonctionnel intramoléculaire C. Les isomérases permettent un transfert du groupement fonctionnel intermoléculaireD. Aucune réponse n'est correcte
3. Concernant l'extraction d'enzyme (1point)
A. Elle est appliquée sur les enzymes intracellulaires B. Elle est appliquée sur les enzymes extracellulaires C. Elle est appliquée sur les enzymes intracellulaires et extracellulairesD. Dépend du siège de l'enzyme
4. Concernant le choque osmotique (1point)
A. La rupture cellulaire aura lieu quand la concentration de la solution est supérieure à celle du milieu intérieur B. La rupture cellulaire aura lieu quand la concentration de la solution est inférieure à celle du milieu intérieur C. L'eau pénètre à l'intérieure quand la solution est hypotonique D. L'eau pénètre à l'intérieure quand la solution est hypertonique5. La lyophilisation est (1point)
A. C'est une
B.C. Elle permet le passage de l'état solide à l'état gazeux directement sans passer par l'état
liquide).D. Aucune réponse n'est correcte
6. Dans le cas de la co-réticulation des enzymes (1point)
A. La protéine active de type BSA ajouter permet d'améliorer la réticulation B. La diminution de l'activité enzymatique est due à l'encombrement stérique C. L'augmentation de l'activité enzymatique est due à l'encombrement stérique D.7. L'immobilisation d'enzyme permet de (2 points)
A. Epargner le cout de la purification
B. Améliore la séparation de l'enzyme et du produit finalC. Préserver la stéréotypie de l'enzyme
D. Toutes les réponses sont fausses
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