TP 2 : La spécificité des enzymes digestives. Mise en situation et
TP 2 : La spécificité des enzymes digestives. Mise en situation et recherche à mener. Nous consommons différents glucides tels que l'amidon
TP n°1 La digestion des glucides : spécificité enzyme -substrat
TP n°1 La digestion des glucides : spécificité enzyme -substrat Document 1 : Quelques enzymes digestives leur localisation et leur fonction. Enzymes.
Glycémie et diabète Chapitre 1 TP n°2 ETUDE DE LA SPECIFICITE
Les glycosidases sont des enzymes digestives qui catalysent l'hydrolyse de ces glucides en sucres réducteurs (glucose fructose
TP PROTIDES : ETUDE DUNE ACTIVITE ENZYMATIQUE
Mots clés de recherche : macromolécules enzyme digestion triglycérides protéines est une enzyme contenue dans les sécrétions digestives de l'homme.
13_ECE_68 S3-Glycémie et diabète ETUDE DE LA SPECIFICITE
Les glycosidases sont des enzymes digestives qui catalysent l'hydrolyse de ces glucides en molécules simples (glucose fructose
ÉLÉVATION DES TESTS HÉPATIQUES
de cette enzyme s'élève physiologiquement avec l'âge.6 Parallèlement le TP
CHAPITRE 1 LA CATALYSE ENZYMATIQUE - • Rappels des
hydrolyse par les enzymes digestives afin d'être convertis en petites molécules utilisables par la ACTIVITE 3 : La double spécificité des enzymes.
Cholestase
cliniques ont une haute spécificité mais leur sensibilité est faible. Les données de phosphatases alcalines sont des enzymes localisées `a la.
TP 2 : Propriétés des enzymes et étude du complexe enzyme
I – Comparaison de l'activité de deux enzymes digestives sur deux substrats document ci-dessous définir ce qu'est la spécificité d'action des enzymes.
TP n° 2 : La spécificité des enzymes Objectif de connaissance : On
Partie 1 : La spécificité de substrat. Mise en situation et recherche à mener. La pepsine est une enzyme digestive active autour de 37°C et à pH acide.
Partie 3 - Glycémie et diabète TS Spécialité SVT TP 2 : La spécificité
ch4tp3 correction etude de la specificite des enzymes digestives Etape 1 : Concevoir une stratégie pour résoudre une situation problème (durée maximale : 10 minutes) Pour savoir si l’enzyme saccharase a une spécificité de substrat c’est-à-dire qu’elle ne catalyse l’hydrolyse que de certains glucides il faut tester l’activité de
Partie 3 - Glycémie et diabète TS Spécialité SVT TP 2 : La
La digestion des glucides s'effectue en plusieurs étapes successives grâce à l'intervention d'enzymes digestives Le document ci-dessous représente ces différentes étapes en indiquant les substrats et les enzymes impliquées Polysaccharides (ex : amidon glycogène) Enzymes salivaires et pancréatiques (ex : amylase)
Activité 1 : Mise en évidence de la spécificité de substrat
TP4 La spécificité de substrat des enzymes Activité 1 : Mise en évidence de la spécificité de substrat : exemple de la lactase Lorsque nous buvons du lait le lactose présent est rapidement hydrolysé par une enzyme présente dans nos cellules : la lactase
Quelle est la spécificité des enzymes digestives ?
TP 2 : La spécificité des enzymes digestives. Nous consommons différents glucides, tels que l'amidon, le glycogène ou le saccharose. Ces différentes macromolécules subissent au cours de la digestion une ou plusieurs actions enzymatiques permettant de produire des monosaccharides, comme le glucose ou le fructose.
Quelle est la double spécificité des enzymes?
-II -La double spécificité des enzymes 1) La spécificité de substrat 6 7 8 Site actif : espace interne d’une enzyme où se déroule la catalyse L’enzyme possède une complémentarité de forme avec son substrat.
Qu'est-ce que la spécificité des enzymes?
Tous les catalyseurs, les enzymes, y compris, capables de réduire la barrière d'énergie. Cela contribue à l'accélération des progrès de la réaction. Dans ce qui semble la spécificité des enzymes? Cette aptitude se traduit par l'accélération de seulement une réaction spécifique.
Quels sont les différents types d’enzymes sécrétées dans le tube digestif ?
Lors de la digestion, différentes enzymes sont sécrétées dans le tube digestif. On étudiera deux de ces enzymes : la lipase pancréatique et la pepsine gastrique. Digestion d’une protéine : l’ovalbumine du blanc d’œuf.
Mise en situation et recherche à mener
Nous consommons différents glucides, tels que l'amidon, le glycogène ou le saccharose. Ces différentes macromolécules subissent au cours de la
digestion une ou plusieurs actions enzymatiques permettant de produire des monosaccharides, comme le glucose ou le fructose. Ces molécules de
petite taille peuvent alors être absorbées au niveau de l'intestin et donc parvenir dans la circulation sanguine. Parmi les enzymes impliquées dans la
digestion des glucides, nous connaissons l'amylase qui peut catalyser l'hydrolyse de l'amidon, en une molécule plus simple, le maltose.
On cherche à déterminer si l'amylase agit de manière spécifique au cours de la digestion et, si c'est le cas, à expliquer l'origine de cette
spécificité.Ressources
Document 1 : la digestion des glucides
La digestion des glucides s'effectue en plusieurs étapes successives, grâce à l'intervention d'enzymes digestives. Le document ci-dessous représente ces différentes étapes en indiquant les substrats et les enzymes impliquées.Polysaccharides (ex : amidon, glycogène)
Enzymes salivaires et pancréatiques (ex : amylase)Disaccharides (ex : maltose, saccharose)
Enzymes intestinales
Monosaccharides (ex : glucose) Matériel disponible : verrerie solution d'amylase différentes solutions de glucides eau iodée liqueur de FehlingEtape 1 : Concevoir une stratégie pour résoudre une situation-problème (durée maximale : 10 minutes)
Proposer une démarche d'investigation permettant de déterminer si l'amylase présente une spécificité vis à vis de son substrat, c'est-à-dire qu'elle ne
peut agir que sur un seul substrat. Appeler l'examinateur pour obtenir la suite du sujet. Partie 3 - Glycémie et diabèteTS Spécialité SVT Etape 2 : Mettre en oeuvre un protocole de résolution pour obtenir des résultats exploitablesUtiliser le matériel fourni pour déterminer si l'amylase agit spécifiquement sur un seul substrat
Matériel à utiliser :
-12 tubes à essais -4 pipettes avec petit bécher (pour rinçage des pipettes) -1 plateau de coloration = plaques à cupules -bain-marie 37° + thermomètre -bain-marie 80° + thermomètre -chronomètre -liqueur de Fehling (réactif spécifique des sucres réducteurs, comme le maltose) -solution d'amylase (+ pipette 5 mL) -eau distillée -solution d'empois d'amidon, de glucose, de saccharose et de glycogène (avec pipette 10 mL) -feutresConseils pour la réalisation du protocole :1. Préparer 4 tubes à essai :
- tube 1 : 10 mL de solution d'amidon - tube 2 : 10 mL de solution de glucose - tube 3 : 10 mL de solution de glycogène - tube 4 : 10 mL de solution de saccharose Ajouter 3 mL de la solution enzymatique d'amylase dans les 4 tubesPenser à repérer vos tubes
2. Tester le contenu en sucres réducteurs de vos 4 tubes à t=0
3. Placer les 4 tubes au bain-marie à 37°C
4. Tester le contenu en sucres réducteurs de vos 4 tubes à t=15 min et t=30
min. Attention de bien mélanger le contenu des tubes avant les prélèvements et de rincer vos pipettes !!!Tests réalisables :
Présence de sucres réducteurs (ex : glucose, maltose) : bien mélanger le contenu du tube, puis prélever environ 2 mL de la solution à tester et la
verser dans un tube à essai. Rajouter 1 dose de liqueur de Fehling (le contenu d'un prélèvement).
Faire chauffer doucement ce tube sur le bec bunsen. Un précipité rouge-brique indique la présence de sucres réducteurs.
Etape 3 : Présenter des résultats pour les communiquer Présenter, sous la forme de votre choix, les résultats obtenus. Partie 3 - Glycémie et diabèteTS Spécialité SVT Etape 4 : Exploiter les résultats obtenus pour répondre au problème1. Exploiter l'ensemble de vos résultats pour déterminer si l'amylase est spécifique d'un seul substrat.
2. A l'aide de vos résultats et des documents ressources ci-dessous, proposer une explication aux résultats obtenus.
Documents ressources supplémentaires
a. Structure moléculaire de quelques glucides b. Relation entre la forme de l'amylase et son activité
L'amylase salivaire humaine existe sous plusieurs formes. On a déterminé l'activité de deux de ces formes, la mutation affectant l'enzyme TRPmut pouvant affecter la configuration spatiale de la molécule.Variant enzymatique Activité des enzymes
(mesurée par l'intensité de l'hydrolyse de l'amidon, exprimée en U.mg-1 d'enzyme)Amylase normale66212
Amylase mutée : TRPmut350
c. Une découverte majeure sur l'activité des enzymesL'amidon et le glycogène sont des polymères
de glucose ; ces derniers sont reliés entre par des liaisons α 1-4 D'après TS Spé SVT, édition Bordas 2012 Partie 3 - Glycémie et diabèteTS Spécialité SVTAide 1 : Résultats expérimentaux
TubesContenu des tubesTests à la liqueur de FehlingT0T + 15 min T + 30 min
1Amidon + amylaseAbsence de précipité rougePrécipité rougePrécipité rouge
2Glucose + amylasePrécipité rougePrécipité rougePrécipité rouge
3Glycogène + amylaseAbsence de précipité rougePrécipité rougePrécipité rouge
4Saccharose + amylaseAbsence de précipité rougeAbsence de précipité rougeAbsence de précipité rouge
Aide 2
Aide 3 :
Partie 3 - Glycémie et diabèteTS Spécialité SVTEléments de correction
Etape 1 : Proposer une démarche d'investigation permettant de déterminer si l'amylase présente une spécificité de l'amylase vis à vis de son substrat.
1. Ce que je veux faire : On cherche à montrer qu'une enzyme est spécifique de son substrat, c'est-à-dire qu'elle n'agit que sur un substrat précis. Ainsi, si l'amylase est
spécifique du substrat sur lequel elle agit (amidon), alors les autres substrats glucidiques ne doivent pas être hydrolysés par l'amylase. Or, l'hydrolyse catalysée par l'amylase
produit des sucres réducteurs (maltose).2. Comment je le fais : Nous allons donc tester l'activité de l'amylase sur différents substrats, en travaillant dans les conditions optimales d'activité de l'enzyme (bain-marie à
37°C).
3. Les résultats attendus : Si dans les tubes avec les autres sucres (glycogène, saccharose), on ne peut pas déceler de sucres réducteurs, cela signifie que l'amylase ne
catalyse pas leur hydrolyse et donc qu'elle est bien spécifique. Si au contraire, on observe des sucres réducteurs, alors on pourra en déduire que l'amylase n'est pas
spécifique de l'amidon.Etape 2 : Protocole
Etape 3 : Présentation des résultatsTableau de présentation des résultats expérimentaux
TubesContenu des tubes
placés à 37°CTests à la liqueur de FehlingT0T + 15 minutes
1Amidon + amylaseAbsence de précipité rouge
donc pas de sucres réducteursPrécipité rouge donc présence de sucres réducteurs2Glucose + amylasePrécipité rouge
donc présence de sucres réducteursPrécipité rouge donc présence de sucres réducteurs3Glycogène + amylaseAbsence de précipité rouge
donc pas de sucres réducteursPrécipité rouge donc présence de sucres réducteurs4Saccharose + amylaseAbsence de précipité rouge
donc pas de sucres réducteursAbsence de précipité rouge donc pas de sucres réducteursEtape 4 : Exploitation
Le tube 2 (glucose + amylase) nous sert de témoin permettant de vérifier l'efficacité du test à la liqueur de Fehling.
Le document 1 nous rappelle que la présence de sucres réducteurs (glucose et maltose) traduit l'hydrolyse des polysaccharides.
On en déduit donc que dans les tubes 1 et 3, le substrat a été hydrolysé puisque des sucres réducteurs ont été identifiés. En revanche, dans le tube 4, nous ne
voyons aucune modification (par de formation de sucres réducteurs) ce qui signifie que les molécules de saccharose n'ont pas été modifiées en présence de
l'amylase. Donc, l'amylase a pu agir sur deux substrats différents, l'amidon et le glycogène, ce qui permet d'affirmer que l'amylase n'agit pas de manière spécifique.
Cela s'explique par la structure spatiale très similaire de l'amidon et du glycogène (doc a). Or, une enzyme agit sur des substrats dont la configuration spatiale permet
une interaction entre l'enzyme et son substrat (doc b). Cela explique pourquoi une mutation peut entraîner une réduction de l'activité enzymatique (doc b), puisque la
mutation peut modifier la structure de l'enzyme rendant difficile voire impossible l'interaction enzyme/substrat.
La spécificité- plus ou moins stricte d'une enzyme - peut s'expliquer par la configuration de l'enzyme rendant possible l'interaction entre l'enzyme et son
substrat.quotesdbs_dbs2.pdfusesText_2[PDF] rat de compagnie du docteur house
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